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09.第九章 蛋白质分解代谢

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09.第九章 蛋白质分解代谢null第九章 蛋白质分解代谢 (Metabolism of Protein) 蛋白质是表达生物遗传信息、体现生命特征最重要的物质基础。第九章 蛋白质分解代谢 (Metabolism of Protein) 蛋白质的功能是维持组织细胞的生长、更新、修补,参与催化、运输、代谢调节,氧化供能,每克蛋白质氧化可释放17kJ能量。第一节 蛋白质的营养作用 (Nutritional Function of Protein) (一) 氮平衡(nitrogen balance)1.总氮平衡 摄入氮 =...
09.第九章 蛋白质分解代谢
null第九章 蛋白质分解代谢 (Metabolism of Protein) 蛋白质是达生物遗传信息、体现生命特征最重要的物质基础。第九章 蛋白质分解代谢 (Metabolism of Protein) 蛋白质的功能是维持组织细胞的生长、更新、修补,参与催化、运输、代谢调节,氧化供能,每克蛋白质氧化可释放17kJ能量。第一节 蛋白质的营养作用 (Nutritional Function of Protein) (一) 氮平衡(nitrogen balance)1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等)。3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性    疾病患者)。4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。(二) 需要量 成人每日最低蛋白质需要量为30~50g,我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。第一节 蛋白质的营养作用 (Nutritional Function of Protein) 一、蛋白质需要量null二、蛋白质的营养价值(二) 蛋白质的营养价值(nutrition value)蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类的比例。(三) 蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值的作用。null三、蛋白质的肠中腐败作用 1.是指肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。 2.腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等;也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。 3. 蛋白质的摄入不宜过量,否则将加重消化器官负担,导致肠中腐败作用增加。 (一)蛋白质的腐败作用(putrefaction) null(General Metabolism of Amino Acids)第二节 氨基酸的一般代谢一、氨基酸代谢概况氧化供能氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收 组织 蛋白质分解 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸) α-酮酸 脱氨基作用 酮 体糖胺 类脱羧基作用氨 尿素代谢转变其他含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)合成 null二、氨基酸的脱氨基作用氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 嘌呤核苷酸循环 方式 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。null(一) 氧化脱氨基作用2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂;GDP、ADP为其激活剂。1. L-谷氨酸脱氢酶广泛存在于肝、脑、肾等组织中。null(二)转氨基作用(transamination)1. 定义 在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸脱掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。3. 反应式 2.除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸外,绝大多数氨基酸均可参与转氨基作用。转氨基作用并未产生游离的氨。null4. 转氨基作用的机制 (1) 转氨基作用的过程是转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的互变传递氨基。 (2)转氨酶的种类多,专一性强,分布广。如肝细胞含量最高的丙氨酸氨基转移酶(ALT),以及心肌细胞含量较高的天冬氨酸氨基转移酶(AST)。null 5. 转氨酶 正常人各组织ALT及AST活性 (单位/克湿组织)   测定血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和判断预后的主要指标之一。组织(GOT)(GPT) 心1560007100肝14200044000骨骼肌990004800肾9100019000胰腺脾肺血清280002000140001200100007002016ALTAST组织(GOT)(GPT) ALTASTnull(三)联合脱氨基作用2.联合脱氨基作用1. 定义 两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。 3.此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。nullnull三、α-酮酸代谢(一) α-酮酸经氨基化生成非必需氨基酸。(三) α-酮酸转变成糖及脂类。(二) α-酮酸可通过TCA循环和氧化磷酸化彻 底氧化为H2O和CO2,生成ATP。甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸类别生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸生糖及生酮氨基酸null琥珀酰CoA 延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖α-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA酮体CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系T C A 循环第三节 氨的代谢第三节 氨的代谢一、血氨的来源(二)血氨的来源1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺类的分解也可以产生氨。2. 肠道吸收的氨氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨。尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。(一)正常人血氨浓度一般不超过 60μmol/L。(Metabolism of Ammonia)null二、氨的转运(二) 丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle) 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝,脱氨后生成丙酮酸异生为糖,为肌肉提供葡萄糖。(一) 谷氨酰胺的运氨作用 1. 氨和谷氨酸在脑、肌肉合成谷氨酰胺,运输到肝和肾后再分解,从而进行解毒。2. 谷氨酰胺是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式。nullnull三、血氨的去路 (一)鸟氨酸循环--尿素的生成1.生成部位 (1) 主要是在肝细胞的线粒体及胞液中进行,肾和脑中也可合成极少量的尿素。切除动物肝,动物的血、尿中几乎检测不到尿素。(2)尿素生成的过程由Krebs和Henseleit 于1932年提出,称为鸟氨酸循环(orinithine cycle),又称尿素循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。null(1) 氨基甲酰磷酸的合成 ①反应在线粒体中进行。 ②氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetaseⅠ, CPS-Ⅰ)催化的反应为不可逆反应。2.生成过程③N-乙酰谷氨酸(AGA)为其激活剂,反应消耗2分子ATP。null(2)瓜氨酸的合成鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸②由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine carbamoyl transferase,OCT)催化,OCT常与CPS-Ⅰ构成复合体,为不可逆反应。①反应在线粒体中进行,瓜氨酸生成后进入胞液。NHCHCOOHNH2NH2CO瓜氨酸(CH2)3NH2(CH2)3CHCOOHNH2NH2(CH2)3CHCOOHNH2鸟氨酸NH2COO~PO32-NH2COO~PO32-null(3)精氨酸的合成① 反应在胞液中进行。 ② 精氨酸代琥珀酸合成酶是限速酶。 ③ 此反应消耗1分子ATP,2个高能键能量。 精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸NH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNCOOHCHCH2COOHCOOHCHH2NCH2COOHNHCHCOOHNH2NH2CO瓜氨酸(CH2)3null④此反应在胞液中进行,由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化。精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸COOHCHCHHOOC+NH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNHNH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNCOOHCHCH2COOHNH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNCOOHCHCH2COOHnull(4)精氨酸水解生成尿素① 反应在胞液中进行。 ② 精氨酸酶为肝中特有的酶。H2Onull鸟氨酸循环2ADP+Pi线粒体胞 液null(二) 一氧化氮的生成1. NO是细胞信号转导的重要气体信号分子。2.精氨酸可通过一氧化氮合酶(NOS)作用,直接氧化为瓜氨酸并产生NO,称一氧化氮合酶支路。null(三)高氨血症和氨中毒 1.血氨浓度升高称高氨血症,此时可引起脑功能障碍,称氨中毒。常见于肝功能严重损伤、尿素合成酶系的遗传缺陷。2.氨中毒的可能机制第四节 氨基酸的特殊代谢 一、氨基酸脱羧基作用(decarboxylation)第四节 氨基酸的特殊代谢(Individual Metabolism of Amino Acids)null(一)组胺 (histamine) 组胺是强烈的血管舒张剂,可增加毛细血管的通透性,还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。(二)5-羟色胺 (5-hydroxytryptamine, 5-HT)色氨酸5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO2 5-HT在脑内作为神经递质,起抑制作用;在外周组织有收缩血管的作用。null(三)γ-氨基丁酸 (γ-aminobutyric acid, GABA) GABA是抑制性神经递质,对中枢神经有抑制作用。(四)牛磺酸(taurine)牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。 L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸 磺酸丙氨酸脱羧酶CO2null(五)多胺(polyamines) 鸟氨酸腐胺 S-腺苷蛋氨酸 (SAM )脱羧基SAM 鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2精脒 (spermidine)5'-甲基-硫-腺苷丙胺转移酶 精胺 (spermine) 多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织(如胚胎、再生肝、肿瘤组织)含量较高,其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。丙胺转移酶null二、一碳单位代谢(一)定义 某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团,称为一碳单位(one carbon unit)。 (二)种类null(三)四氢叶酸是一碳单位的载体5,6,7,8-四氢叶酸(FH4) 一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上。N5—CH=NH—FH4N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4null一碳单位主要来源于氨基酸代谢。(四)一碳单位与氨基酸代谢null(五)一碳单位的互相转变N10—CHO—FH4N5, N10=CH—FH4N5, N10—CH2—FH4N5—CH3—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3(六)一碳单位的功能1.作为合成嘌呤和嘧啶的原料。 2. 把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。null 三、含硫氨基酸的代谢 含硫氨基酸胱氨酸蛋氨酸半胱氨酸null(一)蛋氨酸的代谢1. 蛋氨酸与转甲基作用腺苷转移酶PPi+Pi蛋氨酸ATPS—腺苷蛋氨酸(SAM)null2. SAM为体内甲基的直接供体null3. 蛋氨酸循环(methionine cycle)蛋氨酸S-腺苷同型 半胱氨酸S-腺苷蛋氨酸同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4 转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+Pinull(二)半胱氨酸与胱氨酸的代谢1. 半胱氨酸与胱氨酸的互变2×半胱氨酸胱氨酸2. 硫酸根的代谢含硫氨基酸分解可产生硫酸根,半胱氨酸是主要来源。 PAPS为活性硫酸,是体内硫酸基的供体。PAPSSO42-+ ATPAMP - SO3-(腺苷-5´-磷酸硫酸)3´-PO3H2-AMP-SO3-(3´-磷酸腺苷-5´-磷酸硫酸,PAPS)null 四、芳香族氨基酸的代谢芳香族氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸null(二)苯丙氨酸和酪氨酸的代谢(1) 苯丙酮酸尿症(PKU) 苯丙氨酸羟化酶缺陷时,苯丙氨酸不能转变为酪氨酸,生成苯丙酮酸、苯乙酸等从尿排出的一种遗传代谢病。1.苯丙氨酸的代谢苯丙氨酸 苯丙酮酸 苯乙酸null2. 儿茶酚胺(catecholamine) 的合成多巴胺生成减少可导致帕金森病(Parkinson disease) 。酪氨酸酪氨酸羟化酶OHCHNH2COOHCH2HOCO2多巴(dopa)多巴胺(dopamine)去甲肾上腺素(norepinephrine)肾上腺素(epinephrine)null3.黑色素(melanin)的合成黑色素酪氨酸酶COOHCHNH2CH2 多巴OHOHOOCOOHCHNH2CH2 多巴醌O 吲哚-5,6-醌ONH聚合(1)在黑色素细胞中,酪氨酸可经酪氨酸酶等催化合成黑色素。 (2)人体缺乏酪氨酸酶,黑色素合成障碍,皮肤、毛发等发白,称为白化病(albinism)。null4. 酪氨酸的分解代谢 体内尿黑酸氧化酶先天缺陷时,尿黑酸分解受阻,可出现尿黑酸症,表现为骨及组织有广泛的黑色物沉积。尿黑酸氧化酶酪氨酸转氨酶OHCOOHC=OCH2羟苯丙酮酸OHOHCH2COOH尿黑酸+延胡索酸草酰乙酸null5. 假神经递质(false neurotransmitter) (2)β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。 (1)某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。null五、支链氨基酸的代谢支链氨基酸亮氨酸异亮氨酸缬氨酸(一)缬氨酸为生糖氨基酸;亮氨酸为生酮氨基酸;异亮氨酸为生糖兼生酮氨基酸。 (二)支链氨基酸的代谢主要在骨骼肌中进行。null(一)物质代谢的特点代谢的整体性 代谢的可调节性 各器官代谢的特殊性 能量形式的共同性 各类物质的代谢池特点一、物质代谢的特点及相互联系null1.在能量代谢上的相互联系蛋白质TCA循环(二)物质代谢的相互联系null2.糖、脂和蛋白质代谢的相互联系脂酸乙酰CoA葡萄糖脂 肪甘油甘油激酶肝、肾、肠磷酸-甘油葡萄糖 氨基酸蛋白质氨基酸葡萄糖酮体nullnull二、代谢调节(一)代谢调节的重要特征 1.单细胞生物主要通过细胞内代谢物浓度的变化,对酶的活性及含量进行调节,这种调节称为原始调节或细胞水平代谢调节。2.高等生物 的代谢调节细胞水平代谢调节 激素水平代谢调节 整体水平代谢调节三级水平调节null(1) 细胞内酶呈隔离分布状态。 (2) 细胞水平的代谢调节主要是酶水平的调节。 (3) 代谢途径的速度、方向由关键酶的活性决定。 (4) 代谢调节主要是通过对关键酶活性的调节而实现。 (二)细胞水平的代谢调节1.调节特点null2.细胞内酶的隔离分布(1)代谢途径有关酶类常常组成多酶体系,分布于细胞的某一区域 。 (2) 酶的隔离分布的意义在于避免了各种代谢途径互相干扰。null3. 变构调节(1)概念:小分子化合物与酶活性中心外的部位结合,引起酶分子构象变化,从而导致酶活性的改变,称为变构调节或别位调节。 ②使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂。可以是底物、终产物、其他小分子代谢物。 ③引起酶活性增加的变构效应剂称变构激活剂。 ④引起酶活性降低的变构效应剂称变构抑制剂。 ①变构酶是由两个以上亚基组成的具有四级结构的聚合体。酶分子中的功能基团分为催化亚基和调节亚基。null(2) 变构调节的机制变构效应剂 + 酶的调节亚基酶的构象改变酶的活性改变 (激活或抑制)(3) 变构调节的意义 ①代谢终产物反馈抑制反应途径中的酶,使代谢物不致生成过多。乙酰CoA 乙酰CoA羧化酶丙二酰CoAnull②变构调节使能量得以有效利用,不致浪费。③变构调节使不同的代谢途径相互协调。null4.酶的化学修饰调节(1) 概念 酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性改变,这种调节称为酶的化学修饰。null酶的磷酸化与脱磷酸化null(3) 化学修饰的特点①酶的共价修饰是可逆的酶促反应,在不同酶的作用下,酶的活性状态可互相转变。 ②催化互变反应的酶在体内可受调节因素(如激素)的调控。 ③具有放大效应,效率较变构调节高。 ④磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。null5.酶量的调节(1) 酶蛋白合成的诱导与阻遏①加速酶合成的化合物称为诱导剂(inducer)。②减少酶合成的化合物称为阻遏剂(repressor)。(2)常见的诱导或阻遏方式①底物对酶合成的诱导和阻遏②产物对酶合成的阻遏③激素对酶合成的诱导④药物对酶合成的诱导(3) 酶蛋白降解 ①溶酶体和蛋白酶体可释放水解酶降解酶蛋白,通过改变降解速度,调节酶的含量。null内、外环境改变机体分泌激素激素与受体结合产生生物学效应1.激素作用机制(三)激素水平的代谢调节高等生物在进化过程中,出现了专司调节功能的内分泌细胞及器官,其分泌的激素可对其他细胞发挥代谢调节作用。适应null1.饥饿(1) 短期饥饿(1~3天)(四)整体水平的代谢调节 ①蛋白质代谢变化:分解加强,氨基酸异生成糖。②糖代谢变化:糖异生加强,组织对葡萄糖利用降低。 ③脂代谢变化:脂肪动员加强,酮体生成增多。null(2) 长期饥饿①蛋白质代谢变化 蛋白质分解减少。 ②糖代谢变化肝、肾糖异生增强。 肝糖异生的主要原料为乳酸、丙酮酸。③脂代谢变化脂肪动员进一步加强。 脑组织利用酮体增加。null2.应激 (stress)(1)应激指人体受到一些异乎寻常的刺激,如创伤、剧痛、冻伤、缺氧、中毒、感染及剧烈情绪波动等所作出一系列反应的“ 紧张状态 ”。(2)机体整体反应 ①应激导致交感神经兴奋,肾上腺髓质及皮质激素、胰高血糖素、生长激素分泌增加,胰岛素分泌减少,引起代谢变化。 ②代谢改变
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