j18蛋白质 和 核酸

nullnull第 十 八 章 蛋白质 和 核酸 (Protein and Nucleic Acid)null1.掌握α－氨基酸的命名、结构、性质及制法 2.了解多肽的合成及结构测定。 3.掌握蛋白质的性质，了解蛋白质的结构。 4.了解酶和核酸的组成、结构及功能。教学目的和要求null第一节 氨基酸一、分类、命名和构型 1、蛋白质水解所得的氨基酸除个别例子外，都是α—氨基酸或其衍生物（脯氨酸）。 用酸或酶使蛋白质水解时，得到α—氨基酸，除甘氨酸以外，都是旋光的，并且都属于L型。D型α—氨基酸也存在于自然界，例如存在于某些抗生素中。 null　　2、天然产氨基酸多用习惯名称，即按其来源或性质命名。例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；甘氨酸是因为具有甜味而得名。天然产的氨基酸目前知道的已超过一百种。但在生物体内作为合成蛋白质原料的只有二十种，这二十种氨基酸象无机符号一样，都有国际通用的符号来示。 null 3、氨基酸可分为链状、芳香族、杂环氨基酸。如：     根据R的不同可分为六种（R为烃基、含羟基、含氨基、含硫，含羧基，还有结构比较特殊的脯氨酸） 谷氨酸 Glu 脯氨酸 Pronull八种人体必需氨基酸： 两种半必需氨基酸： null二、氨基酸的性质 1、氨基酸的酸碱性   氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的，但它们的酸碱解离常数比起一般的羧基-COOH和氨基-NH2 来都低的很。   例如：甘氨酸：Ka=1.6× ，Kb=2.5× ，大多数的羧酸：Ka=1× 这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子）.null H3N+ _CHRCOO- 如果把测得氨基酸的Ka值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度：      Ka ≈ -NH3+   　把测得甘氨酸的Kb值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度：   Kb≈-COO- null 则其酸碱度与其测得的相符合。因为在水溶液中一个共轭酸和它的共轭碱的关系式是： Ka×Kb=10-14 那么，-NH3+的共轭碱是-NH2, -COO-的共轭酸是-COOH  可以算出甘氨酸-NH2 的Kb=6.3×10-5，同样-COOH 的Ka=4×10-3。前者对一个脂肪胺来说,后者对一个有强吸电子基（ -NH3+）的羧酸来说，其酸碱度是合理的数值（有强吸电子基时，酸性增强）。 null 总之，在简单氨基酸如甘氨酸中，它的酸性基是 -NH3+而不是-COOH ，它的碱性基团是-COO- 而不是-NH2。 氨基酸中有两性基 团，所以既能和酸反应，也能和碱反应，它是两性化合物，在强酸性溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中以负离子形式存在。   含有一个游离-NH2或-COOH 基团的离子Ⅱ和Ⅲ，与偶极离子Ⅰ处于平衡状态。 null　　在氨基酸水溶液中加入酸或碱，至使羧基和氨基的离子化程度相等（即氨基酸分子所带电荷呈中性——处于等电状态）时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。常以pI表示。（2）等电点null 在相当碱性的溶液中，阴离子Ⅱ超过阳离子Ⅲ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当酸性的溶液中，阳离子Ⅲ是过量的，因此，氨基酸向阴极迁移，如果Ⅱ和Ⅲ完全相等，那么，没有净迁移。在这样的条件下，任何一个分子作为正离子和作为负离子存在的机会是完全相等的，向一个电极方向的任何微小移动，马上就被一个相等的朝另一个电极的方向移动所抵消。当一个特定的氨基酸在电场的影响下不发生迁移时，这个氨基酸所在溶液的氢离子浓度叫做氨基酸的等电点,通常pI表示。净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值为pI。null  　氨基酸的pI值主要由其羧酸和氨基的电离常数来决定的，假如以pK1代表-COOH 基的电离常数，pK2代表-NH3+基团电离常数，则pI和它们的关系可用下式表示： 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电 点的方法可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。null 中性氨基酸pI =5.5～6.3 ，酸性氨基酸 pI =2.8～ 3.2  ，碱性氨基酸pI =7.6～10.6。一般来说，氨基酸含 氨基多，pI值较高，含羧基多者pI值较低 。当氨基酸中氨 基多于一个时，当净电荷为零时，氨基酸溶液碱性强于氨 基与羧基相等的溶液的pH值，故溶液pH值较高，pI值高。 同理，氨基酸羧基多时，pI值较小。 null（1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。三、氨基酸的反应 苄氧甲酰氯作为酰化剂，与氨基酰化后，对以后应用的试剂（如SOCl2 ）较稳定，因为这个试剂容易引入，还能用多种方法把它脱下来，所以，在合成蛋白质的过程中，作为氨基的保护基团。 null 氨基酸与RX作用则烃基化成N-烃基氨基酸：（2）氨基的烃基化用2,4-二硝基氟苯作为测定N端的试剂. null⑶与亚硝酸反应： 除亚氨基酸（脯氨酸）外，α－氨基酸都能与亚硝酸反应，氨基酸与亚硝酸作用放出氮气，得到羟基酸，放出的氮气一半来自氨基酸的氨基一半来自亚硝酸，反应是定量完成的，衡量放出氮气的体积便可计算出氨基酸中氨基的含量，这称为Van slyke（范斯莱克）氨基测定法。 null α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，生成显蓝色或紫红色的有色物质，是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法。大多数的α－氨基酸（除脯氨酸外）都有此反应，有色物质是这样生成的： （4）与茚三酮反应茚三酮 水合茚三酮 nullnull(蓝色） null⑸ 氨基酸中羧基的反应　这里值得特别提出的是把氨基酸转化成叠氮化合物的方法，氨基酸酯与肼作用生成酰肼，酰肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物： 这个叠氮化合物与另一氨基酸酯作用即能缩合成二肽 null 此法可称为叠氮法，用此法合成的肽能保持光学纯度。 两分子氨基酸在适当条件下加热，分子中的氨基也可以与羧基相互作用失去两分子水生成二酮吡嗪。 null 氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质水解、有机合成和发酵法。 氨基酸的合成方法主要有三种： 　四、氨基酸的制备方法： 　1、由醛或酮制备：（strecker法） null 2、α-卤代酸的氨解② Gabriel法（可得到较纯的氨基酸）null3、由丙二酸酯合成nullnull第二节  多 肽一、肽和肽键 　　肽是氨基酸之间由氨基和羧基相互作用所生成的酰胺，此类化合物的酰胺基（ 　　　　　）常称为肽键。 　　根据每个分子中氨基酸氨基的数目分别称为二肽，三肽，最后称为多肽。（习惯上，分子量在一万以内的肽称为多肽，一万以上的称为蛋白质）。按照惯例，N一端的氨基酸残基（具有游离氨基者）写在左边。C一端氨基酸残基（具有游离羧基者）写在右边。 null例如 ： 氨基酸和二肽类的X衍射研究表明：整个酰胺基是平的，即羰基碳、氮以连接它们的四个原子都处于一个平面。 甘氨酰丙氨酸 二肽null 　　较短的碳-氮距离（0.132nm,通常的碳氮单键 0.149nm）表明碳氮具有明显的双键特征（约50%）近似于π键，C-N不能自由旋转而成平面结构，称为酰胺平面，酰胺平面两侧的C-N和C-C键是σ键，可以自由旋转，氨的键角就接近于三角形碳原子的键角。     研究肽，主要是作为了解复杂蛋白质的阶梯。下面，我们讲解肽化学的两个方面：它们的结构是如何测定的？它们在实验室是如何合成的？ null二、多肽结构测定：端基分析，部分水解。 　　为了测定某一个肽的结构，必须了解a、肽分子由哪些氨基酸残基组成的，每种有多少？b、他们在肽键中的排列顺序如何？ 　　1、  分子式的确定：在测定一个肽的组成时，将肽进行水解（在酸性溶液中进行，因为碱会引起消旋化），并测定生成的各个氨基酸的量，从所得到的各个氨基酸重量就可计算出各个氨基酸的摩尔数，这样就知道肽中各种氨基酸的相对数目。至此，我们就可知道肽的所谓“实验式”，即肽中各个氨基酸的相对丰度了。 null　　现在这个工作都是在氨基酸自动分析仪内进行的，这个仪器有两根离子交换树脂柱，一根可分离碱性氨基酸及氨等碱性物质，如赖氨酸，由谷酰胺和天冬酰胺水解而来的氨和色氨酸部分分解而来的氨；另一根用来分离其他的氨基酸。将氨基酸的水解液分别放在这两根柱中，然后用适当PH溶液进行洗脱，洗脱液即自动的和茚三酮溶液混合，产生的紫色通过光电比色计，光电比色计对不同时间内流过的洗脱液自动做曲线，然后和一个已知氨基酸混合物的曲线比较就可决定原来的未知物含有哪些氨基酸，曲线中的每一个峰代表一个氨基酸，峰下的面积就代表相对的含量。现在氨基酸的分析均用微克数量级的样品进行分析。 null　　为了计算肽的“分子式”（每个肽分子各类残基的精确数目）就必须知道分子量，分子量的测定可用化学方法或用各种物理方法：例如渗透压或光散射测量，超离心时的性质和X-射线衍射。 还有最困难的一项工作：即测定这些氨基酸在肽链中的排列顺序，也就是测定肽的结构式。这项工作可借末端残基分析和部分水解配合起来完成 null2、测定N端和C端 （1）N-端的测定 　　鉴定N-端残基的一个很成功的方法（1945年Cambridge大学Frederick Sanger（桑格尔）所提出）是使用2、4-二硝基氟苯（DNFB），游离氨基向它做亲核取代，产生一个N-二硝基苯基（DNP）衍生物，再将这个取代肽水解成各种氨基酸组分，a-氨基酸的标记化合物都是黄色的并且都各有一个Rf值，因此很容易鉴别，所以通过这个方法，很容易辨别出肽中N端是哪个氨基酸。 null黄色，各有一个Rf值 null　 另一种标记N端氨基方法叫做艾德满（P.Edman）方法。用异硫氰酸苯酯和N端的氨基反应，生成苯胺基硫代甲酸衍生物，该化合物在无水氯化氢的作用下，发生一种关环作用，形成一个苯基乙内酰硫脲的衍生物，从肽链上断裂下来，而肽链中的酰胺键不受影响： nullnull　　一个肽链经上列反应，其结果是失去一个N端的氨基酸，这个氨基酸可以作为取代苯基乙内酰硫脲鉴定。失去一个氨基酸的肽链还可以收回，再重复上面的反应，进行第二个N端的标记，因此这个方法可以反复进行，缩短后的肽链的新端可再做鉴定。1967年，Edman说，这种分析法可以在他的“蛋白质顺序测定仪”中自动进行，这个测定仪现在还有商品出售，理论上，残基可以一个一个的鉴定，直至测定出全部顺序，但实际上这是做不到的，目前只能用来测定30来个氨基酸的顺序。 null（２） C-端的测定： 　　测定C-端残基最成功的方法是酶催化法而不是化学法，用羧肽酶（从胰脏获得）可选择性的切除C-端残基，羧肽酶仅从C-端水解多肽，这个分析可以反复用于缩短肽和新的C-端残基测定。 null　　实际上用逐步消除末端残基的方法来测定一个长肽链中含部分残基的顺序是行不通的。方法是将肽链部分水解，生成的碎片（二肽、三肽等）则用末端残基分析法加以测定。当有足够的小碎片被鉴定后，就有可能求出整个链中残基的顺序了。 　　例如：假定有一个多肽，将之与6mol/LHCl在110℃加热48小时使其完全水解。经过分离，鉴定水解产物含有8种氨基酸：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬，其含量都是1：1。多肽的分子量测定也证明它是由上述8种氨基酸组成的八肽。 3、水解null 从断基分析知道N-端为丙，C-端为亮，还必须测定中间的六个氨基酸单位的排列顺序。 　　蛋白水解酶对肽键的水解有催化作用，每一种蛋白的水解酶只能水解一定类型的肽键，例如，糜蛋白酶主要使羰基属于色氨酸，苯丙氨酸或酪氨酸的肽键水解。 　　 上述八肽用糜蛋白酶水解时生成酪氨酸，一个三肽和一个四肽。三肽与12mol/L盐酸在37℃下作用6天后生成两种二肽；四肽在同样条件下生成三种二肽，这些二肽的组成可以通过进一步的水解测定。  nullnull根据二肽的组成，可以推测三肽中氨基酸可能的排列顺序为： 　　肽链左边N—端，右边C—端。由于八肽的N—端氨基酸为丙氨酸，因此三肽中氨基酸单位是照前一种方式排列。 null　　由于八肽的C—端氨基酸为亮氨酸，因此四肽中氨基酸单位是照前一种方式排列。　　四肽中氨基酸单位也有两种可能的排列方式：最后可以推测出八肽的氨基酸排列顺序是：null 要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一向十分复杂的化学工程，需要解决许多难，最主要的是要解决四大问题。 1．保护-NH2 2．保护-COOH 3．活化-COOH） 4. 脱去保护基 三、多肽的形成 null1、  保护氨基 保护试剂如： 　特点： 　① 容易引入。 　② 在催化氢化或在冷乙酸中用溴化氢水解容易脱去，同时不影响其他的肽键。 null2、保护羧基： 　大多数情况使之变成酯，这些酯比酰胺更容易水解，因此，可以通过稀碱在室温水解，变成羧酸盐。 null3、羧基活化 或用强的失水剂（或称缩合剂）使氨基和羧基结合起来。 null　　碳二亚胺法：最重要的试剂是二环己基碳二亚胺（DCC），它可以使醇或胺酰化，自身在反应中与水结合变成不溶的二环己基脲，这个副产物有时很难和产物分离。 null4、脱去保护基 举例：甘-丙的合成。 null第三节  蛋 白 质 一般把分子量在10000以上的多肽（相当于100个氨基酸单位）叫做蛋白质，但多肽与蛋白质之间并无严格的界限，如胰岛素的分子量为6000，是一个多肽，但是，在溶液中，特别是在金属离子存在下，它迅速结合成分子量为12000，36000，或48000的质点，因此也把它看作是测定了结构，并且人工合成了的第一个蛋白质。 null 蛋白质一般根据它们的形状，溶解度和化学组成进行分类。 1、纤维蛋白：纤维蛋白的分子为细长形，不溶于水，丝、羊毛、皮肤、头发角、爪甲、蹄、羽毛、结缔组织等都是纤维蛋白。 2、球蛋白：呈球形或椭球形，一般能溶于水或含有盐类、酸、碱或乙醇的水溶液。酶和蛋白激素都是球蛋白。 3、结合蛋白：由蛋白质和非氨基酸物质结合而成，如蛋白与核酸结合而成的核蛋白，蛋白质与糖结合而成的糖蛋白，蛋白质与酯类结合而成的的酯蛋白，蛋白质与血红素结合而成的血红蛋白。 一、蛋白质的分类null 一级结构：由各氨基酸按着一定的排列顺序，通过肽键连接而成的骨架。 二级结构：二级结构主要是主链原子的局部空间排列，不包括与其他链段的相互关系及侧链构象的内容，或者同一多肽链中C=O和NH基之间还可以生成氢键，使多肽链具有一定的构象，这叫蛋白质的二级结构。 二、蛋白质的结构null 在蛋白质中二级结构主要有两种类型：α—螺旋和β—折叠结构，此外还有β-转角和无规卷曲等。 null α—螺旋 β—折叠（反平衡） nullβ—折叠中的氢键（R侧链为—CH3、CH2OH等小侧链）null 四级结构涉及在整个分子中亚基的聚集状态，以及保持亚基在一起的力，这些力通常在性质上是静电的，不涉及共价键。 三级结构指的是R基之间相互作用所得的形态，这些相互作用包括共价键、离子键、氢键、疏水键。 null 我们对蛋白质二级结构的许多认识是X射线分析的结果获得的，许多蛋白质的X射线图表明某种结构单元的有规律的重复。例如，在丝蛋白质中有7.0埃的重复距离，在未拉伸单元的a角蛋白中有1.5埃和5.1埃的重复距离。问题是要想出一些结构，它们既能说明特征的X射线图样同时又要和一般结构中的已知的事实相符。如：键长和键角，酰氨基的平面性，各手性中心的构型的相似性（都是L型的），侧链的大小及其顺序等。这个问题中最关键的是认识到氢键所起的稳定作用和能够生成最多数目的氢键的结构最稳定的原则。根据对简单化合物的研究结果可以进一步确定： 键非常接近于直线型。 null 作为一个出发点，我们来考虑一个结构，其中肽链完全伸展成平面锯齿形。 这些链并排成一个平面片层，每条链氢键和相邻的两条链连接起来，这个结构有一个 的重复距离，也即两个交替出现氨基酸残基的距离（注意交替的侧脸处于片层的同一边） null 然而，或许除了合成的聚甘氨酸外，支链间的拥挤程度使这个理想的平面结构成为不可能。肽链稍微收缩就可形成容纳小的或中等大小的侧链的空间。 null 蛋白质在等电点时最易沉淀，可根据这一性质作为科学实验和生化工业中提取分离蛋白质的依据之一。 蛋白质是大分子化合物，分子颗粒的直径在胶粒幅度之内（0.1—0.001μm），呈胶体性质。蛋白质与水所形成的亲水胶体不是十分稳定的，在各种不同的影响下，容易析出沉淀。引起蛋白质沉淀的试剂很多，最常用的是中性盐，如硫酸铵，硫酸钠等，当把它们加入蛋白质溶液中达到相当大的浓度时，使蛋白质从溶液中沉淀出来，此种作用称谓盐析，它不使蛋白质变性。三、蛋白质的性质 1、蛋白质的等电点和胶体性质 null 变性作用是蛋白质受物理或化学因素的改变其分子内部结构和性质的作用，主要是高级结构（二、三、四级）被破坏。能使蛋白质变性的化学方法是加强酸、碱、尿素、重金属、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。物理方法有干燥、加热、激烈摇荡或搅拌、紫外线、X射线的照射、超声波处理等。 变性蛋白质会出现： (1)溶解度降低 (2)粘度加大 (3)生物活性丧失 如：鸡蛋煮熟之后，不再溶于水，成为固体，不能再孵出小鸡。 2、蛋白质的变性作用 null (1) 缩二脲反应：与强碱和稀硫酸铜溶液发生反应呈紫色 (2) 蛋白黄色反应：蛋白质中存在苯环的氨基酸，遇浓硝酸变为深黄色，遇碱后则转为橙黄色，这是由于苯环发生硝化反应生成了黄色硝基化合物。皮肤遇浓硝酸变黄色就是由于这个原因。 (3) Millon反应：蛋白质遇 的硝酸溶液后，变为红色，这是由于酪氨酸中的酚基与汞形成有色化合物，可以检查酪氨酸是否存在。 (4) 茚三酮反应： 蛋白质与α－氨基酸一样，和的茚三酮溶液同时加热，即呈蓝色。3、蛋白质的颜色反应   null第四节 酶酶是生物化学反应的催化剂。 一、酶的分类和组成 它可以分为单纯酶和结合酶两类。 单纯酶的催化活性仅由蛋白质结构决定的。null 结合酶的催化活性除蛋白质部分外，还需要非蛋白质物质，这种非蛋白质物质就称为酶的辅助因子，辅助因子可以是分子量低的有机物或某些金属元素。通常把辅助因子称为辅酶。除去辅助因子后剩余部分称为酶蛋白。辅酶以什么方式与酶蛋白结合，目前还了解的不多，多数情况下辅酶与酶蛋白通过其他方式连接，结合很疏松易与酶蛋白分开而脱落，但也有一些辅酶与酶蛋白较牢固不易脱落（以共价键结合）则称为辅基。 null 许多种酶类特别是氧化还原酶类都含有辅基或辅酶，辅基或辅酶就其化学组成可分两类，一类是无机金属元素，如铜、锌、锰；另一类是低分子量的有机化合物，如血红素、叶绿素，某些维生素如：B1、B2、B6、B12等。null 辅酶是酶起作用不可缺少的一部分，如果把辅酶除去，单纯的酶蛋白就会失去活性，把辅酶补入后，又恢复活性。医疗上口服或注射维生素B就是给人体补充辅酶，以提高机体内某些酶的活性，调节代谢，而达到治疗和增进健康的目的。因此，结合蛋白酶的催化作用是由酶蛋白和辅酶共同配合完成的。 null　1、强大的催化能力： 其催化效率比一般催化剂要高　　　　　　　　　　　　　　　108—1010倍。 　 2、专一性 　具有化学选择性 从混合物中排选特殊的作用物 　具有主体化学选择性 辨别对映体 　 3、一般在温和条件下进行催化作用，pH=7.37左右进行（当然也有例外，如胃蛋白酶可以在pH =1～2时催化）。 二、酶的特性null　　核酸与游离态蛋白质结合成核蛋白存在于细胞之内，它的两个极为重要的生物功能是生命遗传和蛋白质的合成。在细胞质中，核酸以可溶的形式存在，特别是在细胞质的质粒之中，含有丰富的核酸。有些核酸的分子量非常巨大，它们是决定生命遗传的重要物质，是生物化学近些年来研究得最广泛的最活跃的一个课题。下面我们只从有机化学的角度对它们的结构稍微加以讨论。 第五节 核 酸 null　核酸是由核苷酸聚合而成的大分子。核苷酸是由一个杂环碱基和一个核糖或脱氧核糖结合形成的核苷。通过核糖中的羟基与磷酸形成的磷酸酯。细胞核核酸和细胞质核酸彻底水解分别得到下列的化合物： nullnull1、  碱基： 　　存在于核苷酸中的碱基都是嘧啶或嘌呤的羟基和氨基衍生物（只有一种还含有甲基），并常见的只有五种。 一、核苷酸null2、核糖和脱氧核糖     null　　核酸中两种核糖与上述的五种碱基形成的糖苷统称为核苷。每个糖上的C-l通过β—糖苷键和多种杂环碱基之一相连。一个碱基—糖单元称为核苷。现举一两个例子来说明： 3、核苷nullnull　核苷酸是核苷的磷酸酯，也就是一个碱基—糖—磷酸单元称为核苷酸。核苷酸是核酸3’或5’位（糖分子中的碳原子用1’、2’、3’等编号）的羟基被磷酸酯化生成的。如： 4、核苷酸null　　核酸的一级结构是指核酸中各核苷酸单位排列的次序。测定的方法和测定多肽中氨基酸单位排列次序相似。一般是将核酸部分水解，取得大小合适的核苷酸链片段，并测定每一片段的末端碱基，通过逐步降低和分析，测得每一片段核苷酸链的排列次序，最后从各链的结构推出整个多肽核苷酸链中各核苷酸的次序。如部分DNA链的结构式：(人类有30亿碱基对序，约3万个基因。基因是DNA分子上具有遗传效应的特定核苷酸序列的总称。（2000年6月26日，英、美、中等六国发布）)。 二、核酸的结构 1、核酸的一级结构nullnull　　分析DNA的组成时发现嘌呤碱的摩尔百分数与嘧啶碱的摩尔百分数接近相等，即（%G+%A）/（%C+%T）≈1，腺嘌呤的摩尔百分数与胸腺嘌呤的摩尔百分数接近相等，%A/%T≈1，而鸟嘌呤的摩尔百分数则与胞嘧啶的摩尔百分数接近相等，%G/%C≈1。这就是说，A和T，G和C是成对出现的。 　　根据X射线研究和分子模型的推论以及各碱基的性质，瓦特生（J.D.Watson）和克利格（F.H.C.Crick）提出了双螺旋的结构模型，两条DNA链的氢键相连，一条链上T与另一条链上的A或一条链上的C与另一条链上的G之间生成氢键。 2、核酸的二级结构null 　因此，两条键是互补的，每一配对中包含一个嘌呤碱或一个嘧啶碱，两条链具有相对应的碱基排列次序，如： null　　这两条链从相反的方向围绕着同一个轴盘绕，形成右旋的双螺旋，图20—18<教科书P644>。这样的双螺旋，每转一周约相当于十个核苷酸直径在2nm左右。 null3、核酸的三级结构 　　核酸的三级结构由于X射线衍射所需的晶体制备困难，很难制得完整的原样DNA，但用温和条件已经从某些小病毒、叶绿素等分离出来降解的DNA。研究这些DNA的结构，发现它们在双螺旋的基础上进一步紧缩成用链环或开链环状以及麻花状等形式的三级结构。 null三、核酸的生物功能 　　从生理功能上讲蛋白质所发挥的作用种差繁多，如多种的酶，激素等，而核酸的功能却很专一，根据已知的事实，它只控制着生命规律的各种遗传作用（DNA）和蛋白质的合成（RNA）。 　 （一） DNA的复制事实 　　 DNA的双螺旋结构学说，可以解释DNA分子本身的复制机制。细胞分裂时，DNA的两条链可以拆开，分别到两个子细胞里，每条链通过碱基配对，即A—T，G—C各自复制出一条与自相对应的链子，并一起组成一个新的DNA分子。 null(二) 蛋白质的生物合成 　　蛋白质的生物生成主要通过三种RNA来完成。 　　1、信息核糖核酸（mRNA）：存在于细胞核内的DNA是通过mRNA来传递信息的，所以称为信息核糖核酸。当生物体需要合成某一种蛋白质时，DNA中相当于这种蛋白质的一段双股链就拆开，并以这拆开的单股链作为模板，按碱基互补原则在细胞核内合成了相当的mRNA（碱基配对的规律与DNA不同的地方在于用U代替T），然后通过核膜进入细胞质。mRNA链上按一定次序排列的碱基每三个组成一个遗传密码，每个密码代表一个氨基酸。 null　　2、核糖核蛋白体简称核糖体（rRNA）：核糖体是存在于细胞质内的一种小球状颗粒，分子量约为五十万到一百万，由大小两个亚基组成。核糖体是合成蛋白质的场所。 　　3、转移核糖核酸（tRNA）：转移核糖核酸存在于细胞质内。目前大多数的tRNA的核苷酸顺序及其空间结构都已弄清楚了，即所谓的三叶草形态，tRNA与激活后的氨基酸结合成氨基酰tRNA，具有携带和转运氨基酸的作用，所以称为转移核糖核酸。一种tRNA只能转运一种氨基酸。在tRNA分子中间的转运部位具有三个核苷酸的碱基未配对，所谓反密码处。这三个未配对的核苷酸决定了它与什么氨基酸结合成氨基酰tRNA。如教材中图20—20中酵母丙氨酸tRNA的中间转移部位 null三个未配对的核苷酸为GGC（I是次黄嘌呤核酸，是“修饰”过的G），按互补原则它只能与CCG配对，形成氢键，因而CCG就是丙氨酸的代号或密码，而GGC就是反密码了。所有的tRNA都具有相同的部分，它就是链端由ACC三个核苷酸所组成的单链部分，这一端核糖3’位上羟基在酶作用下可以同特定的氨基酸生成酯。 蛋白质的合成可用图26.7中的示意图表示<南京“有机”，P318>。在合成蛋白质肽链时，mRNA附着在核糖体上，当mRNA与核酸结合的部分的密码为AUG时，与N—甲酰基蛋氨酸相应的tRNA，带着氨基酸的反密码UAG与mRNA结合，于是蛋白质的合成开始。null　 mRNA上下一个密码是AAA，相当于赖氨酸，相应的tRNA2带着赖氨酸以它的反密码UUU与mRNA结合，特定的酶使N—甲酰基氨基酸与赖氨酸之间形成肽键。tRNA1完成它的工作后离开，同时核糖体沿着mRNA链移动，使下一个密码GUA（代表缬氨酸）开始作用，相应的tRNA3 带着缬氨酸到达指定位置，在另一种酶的作用下，在肽链上增加一个缬氨酸结构单位，完成工作的tRNA2 离开，同时核糖体继续沿着mRNA链往前移动，使下一个密码UUU（代表苯丙氨酸）开始作用。如此继续进行，肽链不断延伸，当核糖体移至mRNA上表示蛋白质合成终止的密码UAA处时核糖体脱离mRNA，蛋白质的合成完成，最后一个 tRNAn 也从多肽链上脱下。 null