第十章 蛋白质分解代谢

nullnull第十章 蛋白质的分解代谢Metabolism of Protein第十章 蛋白质的代谢分解第十章 蛋白质的代谢分解第一节 蛋白质复习 第二节 蛋白质营养 第三节 蛋白质消化吸收腐败 第四节 细胞内的蛋白质降解 第五节 氨基酸的一般代谢 第六节 个别氨基酸的代谢null第一节 蛋白质复习一 氨基酸 蛋白质一级结构 蛋白质二级结构 蛋白质三、四级结构 null蛋白质基本结构单位：L－－氨基酸 －氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）除外 L－氨基酸：甘氨酸（无不对称C）除外 氨基酸结构通式：RCH(NH2)COOH 常见氨基酸种类：20种。一 氨基酸（一）氨基酸的分类（一）氨基酸的分类 氨基酸按侧链的理化性质(极性)分为4组，分别是： 非极性、疏水性氨基酸: Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro 极性、中性氨基酸: Trp、Ser、Tyr、Cys、Met、Asn、Gln、Thr 酸性氨基酸: Asp、Glu 碱性氨基酸: His、Lys、Argnull甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨酸 alanine Ala A 6.00缬氨酸 valine Val V 5.96亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48脯氨酸 proline Pro P 6.30非极性疏水性氨基酸null色氨酸 tryptophan Try W 5.89丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41 谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸 threonine Thr T 5.602. 极性中性氨基酸null天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22赖氨酸 lysine Lys K 9.74精氨酸 arginine Arg R 10.76组氨酸 histidine His H 7.593. 酸性氨基酸4. 碱性氨基酸null根据R的化学结构: （1）含巯基的氨基酸：Met、Cys （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr、 Trp （3）含羟基的氨基酸：Ser、Thr （4）杂环亚氨基酸：Pro（二）氨基酸的性质pH pI 正电荷 两性离子 负电荷 负极移动（电场中） 不移动 正极移动等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点。紫外吸收：Trp、Tyr和Phe在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中Trp的最大吸收最接近280nm（二）氨基酸的性质null氨基酸等电点的计算中性氨基酸： pI=(pK1+pK2)/2 pK1为α-羧基的解离常数,pK2为α-氨基的解离常数。对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其PI值也决定于两性离子两边的PK值的算术平均值。pI=(pK1+pk2)/2酸性氨基酸、碱性氨基酸（二）氨基酸的性质（二）氨基酸的性质（1）与茚三酮反应 α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应生成蓝紫化合物，脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应直接生成的是黄色化合物茚三酮反应要点： A.该反应由NH2与COOH共同参与；B.茚三酮是强氧化剂；C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值；D.测定范围：0.5~50µg/ml；E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3） 茚三酮反应应用： A.氨基酸定量

分析

定性数据统计分析pdf销售业绩分析模板建筑结构震害分析销售进度分析表京东商城竞争战略分析

（先用层析法分离） B.氨基酸自动分析仪：用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。（二）氨基酸的性质(2)甲醛滴定法 α-氨基中的氮原子是亲核中心，可发生亲核加成和取代反应。 与甲醛发生羟甲基化反应 不仅用于测定氨基酸含量，也常用来测定蛋白质水解程度。 (3) 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应 应用：鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸 （二）氨基酸的性质null 氨基酸的用途蛋白质的基本组成 对生物体具有其他特殊的生理作用 参与许多代谢作用，不少已用来治疗疾病 用于食品强化剂、调味剂、着色剂、甜味剂和增味剂 用于饲料添加剂调节皮肤pH值和保护皮肤的功能返回三、肽键和多肽链三、肽键和多肽链α-羧基和α-氨基之间脱去一分子水形成的酰胺键，是蛋白质中氨基酸间最基本的连接方式。多肽链具有方向性，头端为N端，尾端为C端。 N端 C端 有自由氨基的一端称氨基末端(aminoterminal)或N—端， 有自由羧基的一端称为羧基末端(carboxylterminal)或C—端 氨基酸残基(reside): 主链、 侧链 生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。null肽键平面——肽单位是一个有极性的且呈平面的单位 一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的重复单位N-C-C组成的。参与肽键形成的2个原子以及另外4个取代成员：羰基氧原子、酰胺氢原子、以及2个相邻的-碳原子构成了一个肽单位 由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面（酰胺平面，肽单元）。肽键平面示意图nullN末端C末端牛核糖核酸酶null（二）生物活性肽： 谷胱甘肽 神经肽：脑啡肽、内啡肽、强啡肽、P物质、Y肽 肽类激素：催产素、加压素等 其他：生长因子；短杆菌S；甜味肽等谷胱甘肽重要的生物功能谷胱甘肽重要的生物功能维护蛋白质活性中心的巯基 参与二硫化合物相互转化 某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要的作用谷胱甘肽(glutathione, GSH)二分子GSH脱氢以二硫键相连成氧化型的谷胱甘肽（GSSG）。一、蛋白质结构的层次一、蛋白质结构的层次 一级结构（多肽链上的氨基酸排列顺序） 二级结构（多肽链主链骨架的局部空间结构） 超二级结构（二级结构单位的集合体） 结构域（多肽链上可以明显区分的球状区域） 三级结构（整个多肽链上所有原子的空间排布） 四级结构（由球状亚基或分子缔和而成的集合体）null（三）蛋白质的结构层次 除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属于空间结构，即构象(conformation) 。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。一级结构是蛋白质最基本的结构，它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的null一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)null 胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。牛胰岛素一级结构null一级结构是指蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序一级结构体现生物信息：20n ………….多样 一级结构是空间结构及生物活性的基础…..特异 一级结构的连接键：肽键（主要）、二硫键null蛋白质的一级结构的测定程序： ①获得高纯度的单一蛋白样品，测定其分子大小。 ②确定肽链的数目(末端分析)； ③氨基酸的组成分析； ④拆开二硫键； ⑤部分水解； ⑥片段的氨基酸顺序测定； ⑦片段重叠，拚出完整肽链的氨基酸顺序； ⑧确定二硫键和酰胺基的位置。 1.N－末端氨基酸测定1.N－末端氨基酸测定2,4－二硝基氟苯（DNFB或FDNB，Sanger试剂）法 丹磺酰氯(DNS)法 苯异硫氰酸酯（PITC，Edman试剂）法 氨肽酶法是一类肽链外切酶（exopeptidases) 它能从多肽链的N-端逐个的向里水解 null单肽链＋ FDNBDNP－肽链（黄色）DNP－（N端）氨基酸　＋　n个氨基酸乙醚抽提后层析，与

标准

excel标准偏差excel标准偏差函数exl标准差函数国标检验抽样标准表免费下载红头文件格式标准下载

DNP－氨基酸比较，确定N端氨基酸双向聚酚胺薄膜层析与标准 DNS- 氨基酸的层析图谱相比较即可确定蛋白质的 N 端氨基酸。 2,4－二硝基氟苯 （DNFB或FDNB，Sanger试剂）法二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl法）null此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。 一次可以连续测出80个左右的残基顺序。大的肽链测序前要化大为小，不能采用全水解。 氨基酸序列自动分析仪是以此法为原理

设计

领导形象设计圆作业设计ao工艺污水处理厂设计附属工程施工组织设计清扫机器人结构设计

的。苯异硫氰酸酯法（ PITC，Edman试剂）2.C－末端分析2.C－末端分析肼解法 羧肽酶法 还原法 硼氢化锂能产生游离的羧基末端氨基酸 天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸被破坏抽提 离子交换层析分析还原法羧肽酶 A：从C-末端依次降解末端残基，含芳香环的或脂肪烃基较大的残基易被水解；不能水解C-末端的 Arg、Lys ,Pro。 羧肽酶 B：专一水解C-末端的 Arg 和 Lys。如果切点前是Pro残基，则酶 A 和酶 B 都不起作用。 羧肽酶 C：水解C-末端倒数第二位的Pro.羧肽酶法用LiBH4使C末端氨基酸还原成氨基醇，然后水解，测定氨基酸，即可知C末端氨基酸。还原法null溴化氰水解法(CNBr):只断裂由Met残基的羧基参加形成的肽键。Rm=Met。 用羟胺断裂:它断裂－Asn-Gly-之间形成的肽键。 Rm=Asn Rn=Gly裂解多肽链成小的肽段②化学法①酶解法（表现出专一性）null所得资料： N－末端残基 H　C－末端残基　S 第一套肽段　OUS　PS　EOVE　RLA　HOWT 第二套肽段　SEO　WTOU　VERL　APS　 HO 借助重叠肽确定肽段次序： 　　　　HOWT OUS EOVERLAPS测定各肽段的氨基酸序列Edman法 酶降解法（氨肽酶、羧肽酶） 质谱法重建完整多肽链的一级结构－－重叠肽法nullα-螺旋 (α- helix) β-折叠 (β- pleated sheet)β-转角(β- turn)无规则卷曲（random coil）二、二级结构维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键null角蛋白来源于外胚层细胞，例如皮肤以及皮肤的衍生物：毛发、鳞、羽毛、蹄、角、爪等。 角蛋白分为-角蛋白和- 角蛋白。 毛发中的-角蛋白的基本结构单位是由4个右手-螺旋组成的，它们彼此缠绕形成一个左手超螺旋的原纤维，9个原纤维围绕其它2个原纤维排列形成微纤维。微纤维又组装成巨原纤维。原纤维和巨原纤维都是通过二硫键交联的，大大增加了整体结构的稳定性。β折叠结构β折叠结构β折叠片示意图肽链伸展，且按层排列，相邻肽链的长轴相互平行，链间氢键与长轴接近垂直，靠相邻肽链间氢键维持结构稳定性，氨基酸残基的轴心距为3.5 Ǻ β-角蛋白——丝心蛋白β-角蛋白——丝心蛋白丝心蛋白是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。 丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。 丝心蛋白是典型的反平行式折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，酰胺基的取向使相邻的C为侧链腾出空间，从而避免了任何空间位阻。在这种结构中，侧链交替地分布在折叠片的两侧。β转角β转角肽链主链骨架180°的回折，即U型转折结构 转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用，它对于确定肽链的走向起着决定性的作用。第一个残基C=O 第四个残基NH形成氢键无规卷曲无规卷曲多肽链主链不规则随机盘曲形成的卷曲构象. 对于特定的蛋白质分子而言，其无规卷曲部分的构象则是特异的。无规卷曲与生 物活性有关, 对外界理化因 子极为敏感。 二、超二级结构 二、超二级结构超二级结构是指二级结构的基本 结构单位（α螺旋、β折叠等） 相互聚集，形成有规律的二级结 构的聚集体。 超二级结构在结构层次上高 于二级结构，但没有聚集成具有 功能的结构域（1）αα（2）β×β（3）β迂回（4）β折叠桶(5)α螺旋-转角-α螺旋null三、结构域结构域的定义 多肽链上由相邻二级结构单元联接而成的局部性区域，结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。是多肽链的独立折叠单位抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin） 的三级结构四、蛋白质的三级结构指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布．一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链在分子表面。抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin） 的三级结构null长度缩短：球形、椭球形、杆状，等 多数同时含有α-螺旋和β-折叠 氨基酸位置由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表面，少数内部）、带电（表面） 次级键维系：疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键 功能区：表面或特定部位null五、蛋白质的四级结构亚基(subunit)：寡聚蛋白中的单条独立的多肽链，具有独立的一、二、三级结构，单独存在时一般无生物学活性。亚基之间以非共价键联系，亚基可以相同或不同。 亚基之间以非共价键联系，包括疏水键（主要）、盐键、氢键、范德华力 亚基可以相同或不同 四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。null如，血红蛋白的四级结构要点为： 球状寡聚蛋白，含四个亚基，两条α链，两条β链，2β2α,其中α链：141个残基；β链：146个残基，分子量65 000,含四个血红素辅基,亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部null维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键 a盐键（离子键 ） b氢键 c疏水相互作用力 d 范德华力 e二硫键 f 酯键null氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键 氢键、范德华力虽然键能小，但数量大 疏水相互作用力对维持三级结构特别重要 盐键数量小 二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质分子构象越稳定离子键氢键范德华力疏水相互作用力null蛋白质结构与功能关系 一级结构与功能的关系（81页） 一级结构不同功能不同（催产素和加压素） 一级结构的变异与分子病（镰刀状细胞贫血病，凝血酶，胰岛素） 一级结构与生物进化（细胞色素C蛋白质的进化反映了生物的进化） 一级结构与蛋白质前体的激活null正常型 （Hb-A） ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys --- 谷氨酸 镰刀型 （Hb-S） ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys --- 缬氨酸镰刀细胞装贫血 血红蛋白β链null细胞色素C的一级结构与物种进化间的关系-----物种进化树（phylogenetic tree）nullO2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。蛋白质的结构与功能关系 ——空间构象与功能关系null构象病 因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。 其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。蛋白质的结构与功能关系 ——空间构象与功能关系细胞型（正常型PrPc）和搔痒型（致病型PrPsc） PrPc仅存在a螺旋，而PrPsc有多个β折叠存在， 后者溶解度低，且抗蛋白酶解；1.7 蛋白质的性质1.7 蛋白质的性质一.两性性质及等电点 二.胶体性质 三.沉淀反应 四.变性作用 五.水解反应（完全水解/不完全水解） 六.颜色反应 1.双缩脲反应 2.酚试剂反应 3.茚三酮反应null由于蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质，因而也具有特定的等电点。 蛋白质的等电点PI----在特定pH条件下，某种蛋白质分子所带正负电荷相等，静电荷为零，这一pH 称为该蛋白质的等电点（pI），等电点时溶解度最低。 蛋白质电泳-----用于蛋白质的分离、纯化、鉴定 在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为电泳(electrophoresis)一蛋白质的两性解离与等电点：二 蛋白质的胶体性质二 蛋白质的胶体性质蛋白质分子的颗粒直径已达1~100nm，处于胶体颗粒的范围。因此，蛋白质具有亲水溶胶的性质。 蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。节首维持蛋白质的胶体系统稳定的因素 ①1－100nm大小的质点在动力学上是稳定的. ②某一pH下质点带有同种电荷，互相排斥。可构成双电层 ③质点能与溶剂（水）形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，组织其聚集沉淀。是蛋白质盐析、等电点沉淀、有机溶剂分离沉淀 和透析的基本原理蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜null蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。 变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。 加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固。因此，凡凝固的蛋白质一定发生变性。 三.沉淀反应节首null1. 盐析： 在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析（salt precipitation）。 常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等 盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好 盐析沉淀蛋白质时，通常不会引起蛋白质的变性。null2. 有机溶剂沉淀蛋白质： 凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可用于沉淀蛋白质。 沉淀原理是：① 脱水作用；② 使水的介电常数降低，蛋白质溶解度降低。 节首四 蛋白质的变性、沉淀和凝固四 蛋白质的变性、沉淀和凝固 在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性(denaturation)。节首null引起蛋白质变性的因素有： ① 物理因素：高温、高压、紫外线、电离辐射、超声波等； ② 化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等。节首null变性蛋白质的性质改变： ① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等； ② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改变。 蛋白质变性的可逆性： 蛋白质在体外变性后，绝大多数情况下是不能复性的； 如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理则可以复性。核糖核酸酶的变性与复性核糖核酸酶的变性与复性尿素， -巯基乙醇变性状态null蛋白质的紫外吸收蛋白质（色氨酸、酪氨酸）（苯丙氨酸） λ=280nm λ=260nm 紫外吸收（与蛋白质浓度成正比）null六 蛋白质的呈色反应⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 ⒉双缩脲反应(biuret reaction) 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。null1、等电点沉淀 2、离子交换层析 3、电泳 蛋白质的纯化电 泳电 泳（二）依据蛋白质的组成分类七、蛋白质的分类（一）依据蛋白质的外形分类（二）依据蛋白质的组成分类（四）依据蛋白质的功能分类（三）依据蛋白质的溶解度分类null纤维状蛋白质(fibrous protein) ：分子类似纤维或细棒状，可溶或不溶。 球状蛋白质(globular protein) ：外形近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于此类。 膜蛋白质（membrane protein ）（一）依据蛋白质的外形分类null结构伸展，呈纤维状，长/宽>10，不溶于水或稀盐溶液，机械强度高，在生物体充当结构的角色，如胶原蛋白和角蛋白球状蛋白质结构紧密，呈球状，长/宽≤3～4，溶于水，如血红蛋白和胰蛋白酶等膜蛋白则定位于各种生物膜上，其结构有限，到目前为止，只有全α-螺旋或全β-折叠结构，一般由多个结构域组成，但至少有一个结构域是脂溶性的，如细菌视紫红质（二）依据蛋白质的组成分类（二）依据蛋白质的组成分类简单蛋白(simple protein)：又称单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。如色蛋白、糖蛋白、脂蛋白、核蛋白。null分子组成 simple protein conjugated protein （按辅基）清蛋白球蛋白谷蛋白精蛋白组蛋白硬蛋白核蛋白糖蛋白与蛋白聚糖脂蛋白色蛋白磷蛋白蛋白质的分类－－组成金属蛋白 simple protein simple protein清蛋白和球蛋白:广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 谷蛋白和醇溶谷蛋白:植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。 精蛋白和组蛋白:碱性蛋白质,存在于细胞核中。 硬蛋白:存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中,分角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白蛋白质的分类－－组成 conjugated protein conjugated protein色蛋白:与色素物质结合而成,如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白:与糖类物质组成,如细胞膜中的糖蛋白等 脂蛋白:与脂类结合而成,如血清,-脂蛋白等 核蛋白:与核酸结合而成,如细胞核中的核糖核蛋白等。 黄素蛋白:与黄素核苷酸结合而成,如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶 金属蛋白:与金属结合而成,如铁蛋白、谷胱甘肽过氧化物酶(硒)、乙醇氧化酶(锌).蛋白质的分类－－组成（三）依据蛋白质的溶解度分类（三）依据蛋白质的溶解度分类可溶性蛋白：可溶于水、稀中性盐和稀酸中 如清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白等 醇溶性蛋白：溶于70-80%的乙醇，如醇溶谷蛋白 不溶性蛋白：不溶于水、中性盐、稀酸、碱和一般有机溶媒等。 如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白等。（四）依据蛋白质的功能分类（四）依据蛋白质的功能分类活性蛋白： 包括生命活动中一切有活性的蛋白质及其前体，大多数为球状蛋白，具有识别功能。 非活性蛋白： 指的是起保护和支持作用的蛋白质，如纤维状蛋白和不溶性的蛋白。蛋白质代谢蛋白质代谢null第二节 蛋白质营养一： 蛋白质的营养 二： 氮平衡 三：蛋白质的营养价值 一 蛋白质的营养作用 Nutritional Function of Protein 一 蛋白质的营养作用 Nutritional Function of Protein 维持细胞、组织的生长、更新和修补 参与多种重要的生理活动 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等 3. 氧化供能 人体每日18%能量由蛋白质提供。 。null二. 氮平衡(nitrogen balance) 通过摄入氮与排出氮之间的关系，反映体内蛋白质合成与分解代谢情况。氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 蛋白质合成代谢旺盛 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者） 蛋白质分解为主null三. 蛋白质的营养价值其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。 2 蛋白质的营养价值(nutrition value)蛋白质的营养价值氮的保留量占氮的吸收量的百分率，即（N保留量/N吸收量）×100。取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。包括食物蛋白质含量、消化率和利用率三个方面。混合食物蛋白质的互补作用　　 蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV 豆腐干 42 65 77 面 筋 58 67 小 麦 39 67 小 米 13 57 89 牛 肉 26 69 大 豆 22 64混合食物蛋白质的互补作用null4 蛋白质的互补作用 指几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率，称为蛋白质的互补作用。3. 生理需要量 成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。null第三节 蛋白质的消化、吸收和腐败一： 蛋白质的消化 二： 肽和氨基酸的吸收 三：蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用 Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins蛋白质的消化吸收蛋白质的消化吸收食物蛋白胃胃蛋白酶多肽，未消化蛋白质小 肠胰蛋白酶，糜蛋白酶寡肽（60％）、氨基酸（40％）氨肽酶、羧肽酶，二肽酶氨基酸肠壁细胞肝脏血液组织、细胞。 null内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、 糜蛋白酶、 弹性蛋白酶 （水解蛋白质内部肽键）外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶 （从肽链两端开始水解肽键）主要的酶类： 据水解肽键部位的不同分为两类：null（一） 水解酶类1 酶原激活null酸性：酸性氨基酸 碱性：碱性氨基酸 R：任一氨基酸 芳族：芳香族氨基酸 脂族：脂肪族氨基酸2、 胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性nullnull（二） 蛋白质的消化null二： 肽和氨基酸的吸收nullnullnullnull三、 蛋白质的腐败作用 肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。蛋白质的腐败作用(putrefaction)null（一）胺类(amines)的生成null（二） 氨的生成降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。null（三）其它有害物质的生成null2004年诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯(从左至右)，以表彰他们发现了泛素调节的蛋白质降解。诺贝尔化学奖评委会用“死亡之吻”来描述他们的发现：作为人体免疫系统的正常反应，一些无用或致病的蛋白质必须被“消灭”。为达到“目的”，细胞会“派”特定分子去“亲吻”那些目标蛋白，留下“亲吻”标记。最终，带“标记”的蛋白将被摧毁。 null第四节 胞内蛋白质的降解降解系统功能 去除异常蛋白，保护生物体 去除多余的酶及调节蛋白 消耗蛋白质形式储存的养分溶酶体降解 泛素系统(ubiguitin)和蛋白酶体(UCDEN)null蛋白质降解 不依赖ATP的过程 依赖ATP和泛素的过程 泛素：是一种参与蛋白质降解的小分子蛋白质。null一 细胞内蛋白质降解过程中重要物质（一）泛素 泛素(Ubiquitin，Ub) 76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96%的相似性 Ub分子87%的肽链通过氢键形成二级结构，二级结构包括3个α-螺旋，5个β-折叠，7个β-转角。null泛素C-末端Gly与靶蛋白Lys侧链相连，其他泛素分子连接到第一个泛素分子之后，形成泛素多聚泛素链。nullnull（三）蛋白酶体（proteasome）“垃圾处理厂” 桶状结构，有两种形式：26S （20S+19S）复合物和20S复 合物。蛋白质首先经过19S复 合物的帽子结构（锁）识别 后进入桶内活性部位（ 19S复 合物），降解为7-9氨基酸的 多肽。nullnull1. E1酶活化泛素分子，这个步骤需要ATP形式的能量。 2.  泛素分子被转移到另一个不同的酶E2。 3.  E3酶可辨认需要摧毁的目标蛋白质，“E2-泛素” 复合物和 “E3酶” 结合的位置，非常接近目标蛋白质。这个非常接近的距离，使得泛素卷标足以被转移到目标蛋白上。三 细胞内蛋白质降解过程null4. E3酶释放出具有泛素标记的蛋白质。 5.  重复数次直到一个由泛素分子构成的短链接在目标蛋白质上。 6. 这个泛素的短链在垃圾处理机的开口处被辨识后，泛素标签脱落而蛋白质被允许进入并被切成碎片。 null四 泛素调节系统应用研究DNA的修补，癌症以及细胞凋亡 蛋白质p53一个肿瘤抑制基因(tumor-suppressor gene) ，意思是只要细 胞能制造p53就可以阻挡癌症的发生，它的分解是通过泛素标签化过程以及E3酶来调控；人感染乳突病毒，p53会被磷酸化而无法与E3酵素结合， DNA突变的数目增加最后终于导致癌症的发生。 免疫与发炎反应 被病毒感染的细胞，会利用泛素-蛋白解体系统，将病毒蛋白质降解到适当大小的多肽，这些多肽会被呈献到细胞的表面。T淋巴细胞会辨识这些多肽然后攻击这些细胞，这是我们的免疫系统对抗病毒感染的一项重要防御方式。 null四 泛素调节系统应用研究纤维囊肿症(cystic fibrosis) 遗传疾病 ，由一种不具功能的细胞膜氯离子通道——CFTR；纤维囊肿跨膜通道传导调节蛋白上缺少了一个苯丙胺酸造成，这个突变导致了这个蛋白质的错误折迭结构，氯离子通道不畅通，影响到肺部以及一些其它组织的分泌系统，造成肺黏膜液的增加而破坏其功能，更大幅的增加其受到感染的危险性。null氨基酸的代谢包括: 一般代谢途径: AANH3+α-酮酸 特殊代谢途径: AACO2+胺 AA一碳单位 含硫氨基酸的代谢 芳香族氨基酸的代谢 支链氨基酸的代谢null第五节 氨基酸的一般代谢一 氨基酸在体内的代谢动态 二 脱氨基作用 三 氨的代谢 四 α-酮酸的代谢null一 氨基酸在体内的代谢动态氨基酸代谢库(metabolic pool) 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。null一 氨基酸在体内的代谢动态氨基酸来源： 食物蛋白质经过消化吸收进入体内的氨基酸； 内源性组织蛋白分解代谢产生的氨基酸； 体内代谢合成的非必需氨基酸。 氨基酸去路： 合成机体内组织蛋白；转变为重要的含氮化合物；氧化分解产生能量；转化为糖、脂肪等。null氨基酸代谢库氨基酸代谢概况nullnull二 氨基酸的脱氨基作用定义：指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 方式：氧化脱氨 转氨基作用 联合脱氨 非氧化脱氨(大多在微生物中进行)脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径 氨基酸氨α-酮酸null（一） 氧化脱氨氧化脱氨作用主要酶类： L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏） D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少） L-谷氨酸脱氢酶 活性强，分布于肝、肾及脑组织 辅酶为NAD+或NADP+ 专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆nullL谷氨酸脱氢酶，变构酶，ATP NADH变构抑制剂，ADP激活剂。nullnull（二） 转氨作用1 定义：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸的α-氨基和α-酮酸的酮基相互交换，生成相应的新的氨基酸的过程。特点：没有游离的氨产生，但改变了氨基酸代谢库中各种氨基酸的比例。 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。null（二） 转氨作用2 转氨酶nullnull3、转氨作用的机理：+磷酸吡哆醛分子重排Schiff’s碱异构体-酮酸+null4、转氨作用的意义：体内多数氨基酸脱氨的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的主要途径，沟通了糖代谢与蛋白质代谢 血清ALT活性异常增高，帮助诊断急性肝炎；血清AST活性异常增高，帮助诊断心肌梗塞 。nullnull1）概念：转氨基作用和氧化脱氨基作用相耦联进行脱氨的方式，简称为联合脱氨作用。 是体内氨基酸的脱氨基的主要方式。 2）反应：主要在肝、肾组织 （三） 联合脱氨作用null联合脱氨基作用有两种方式，一种是转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨反应相偶联， 这一过程主要发生在肝脏。使体内许多AA能真正脱氨，其逆反应是合成非必需AA的主要途径null另一种联合脱氨基方式是转氨基作用与次黄嘌呤核苷酸（IMP）循环相偶联。生成的次黄嘌呤核苷酸可以进行下一个循环反应。这一过程主要发生在主要在肌肉组织进行。nullnull（四） 非氧化脱氨作用（自学）null三 氨的代谢来源： ① 氨基酸脱氨 ② 肾脏产生的氨 ③ 胺的氧化 去路： ① 合成尿素排出② 与谷氨酸合成谷氨酰胺 ③ 合成非必需氨基酸及含氮物 ④ 经肾脏以铵盐形式排出null氨的毒性 血液中1%的氨就可引起中枢神经系统中毒。 其机理是： 高浓度的氨使TCA中间产物α-酮戊二酸转变成L-Glu，使大脑内α-酮戊二酸大量减少，甚至缺乏，而导致TCA无法运转，ATP生成受到严重的阻碍，引起脑功能受损。 以上反应还使NADPH大量消耗，严重地影响需要还原力(NADPH+H+)反应的正常进行。 因此动物体内游离氨形成后需立即进行代谢。体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。正常人血浆中氨的浓度一般不超过0.60μmol/L(0.1mg/100ml)。null（一）尿素的合成生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。1932年，德国学者 Hans krebs和 Kurt Henseleit根据一系列实验，首次提出了鸟氨酸循环（Orminthine cycle）学说，又称尿素循环（urea cycle）或 Krebs Henseleit循环。null尿素合成的反应: 1. 氨基甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 精氨酸的合成 4. 精氨酸水解生成尿素 nullCO2 + NH3 + H2O氨基甲酰磷酸合成酶I （carbamoylphosphale synthetase I，CPS-I）N-乙酰谷氨酸为该酶的变构激活剂Mg2+2ATP2ADP+Pi氨基甲酰磷酸1. 氨基甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体）1. 氨基甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体）1. 氨基甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体）此反应不可逆，消耗2分子ATP。 CPS-I是一种变构酶， N-乙酰谷氨酸是此酶的变构激活剂。 N-乙酰谷氨酸的作用可能是使酶的构象改变，暴露了酶分子中的某些巯基，从而增加了酶与ATP的亲和力。 CPS-I和N-乙酰谷氨酸都存在于肝细胞线粒体中。 氨基甲酰磷酸是高能化合物，性质活泼，在酶的催化下易与鸟氨酸反应生成瓜氨酸。 null2. 瓜氨酸的合成反应部位：线粒体null3. 精氨酸的合成-1（反应部位：胞液） 可由转氨基作用提供精氨酸代琥珀酸null3. 精氨酸的合成-2精氨酸+延胡索酸null4. 精氨酸水解为尿素 鸟氨酸+尿素+ H2O精氨酸在精氨酸酶的催化下水解产生尿素和鸟氨酸。此酶的专一性很高，只对L-精氨酸有作用，存在于排尿素动物的肝脏中。null 尿素合成的详细过程正常成人肝尿素合成酶系的相对活性正常成人肝尿素合成酶系的相对活性精氨酸代琥珀酸合成酶氨基甲酰磷酸合成酶I尿素合成启动以后的限速酶尿素循环启动的限速酶尿素合成小结:1)主要器官：肝脏 CO2  2NH3（其中1分子来自于天冬氨酸*）  3个ATP的4个高能磷酸键4)生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的 重要途径。3)总反应方程式：2)原料：合成1分子尿素需：2NH3 + CO2 + 3ATP + H2O尿素合成小结:高血氨症和氨中毒高血氨症和氨中毒 血氨正常参考值：5.54～65mol/L 血氨浓度升高称高血氨症 ( hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷高血氨症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammonia poisoning)。若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累氨中毒原理？α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗 三羧酸循环中断，能量供应受阻，某些敏感器官（如神经、大脑）功能障碍。 表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、死亡。——肝性脑病null NH3 NH4+ （氨） （铵离子） 血氨形式pH pH肝性脑病Ⅰ（前 驱 期） Ⅱ（昏迷前期） Ⅲ（昏 睡 期） Ⅳ（昏 迷 期） 高血氨症的治疗

原则

组织架构调整原则组织架构设计原则组织架构设置原则财政预算编制原则问卷调查设计原则

：高血氨症的治疗原则： 减少食物蛋白摄入 使用抗生素抑制肠内的细菌，以减少NH3的生成 酸性灌肠降低氨的吸收 给予谷氨酸以结合氨生成谷氨酰胺 肝脏移植 基因治疗null（二）丙氨酸-葡萄糖循环生理意义① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝② 肝为肌肉提供葡萄糖肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；脱氨后生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。 丙氨酸—葡萄糖循环丙氨酸—葡萄糖循环血液肝肌肉nullL-谷氨酸谷氨酰胺NH3 + ATPADP+Pi谷氨酰胺 合成酶(脑、肌肉)H2ONH3谷氨酰酶(肝、肾)尿素、铵盐等临床上用谷氨酸盐 降低血氨（三）谷氨酰胺的生成意义：主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨 脑中解氨毒的一种重要方式 是氨的运输形式，也是氨的贮存、利用形式null（四）α-酮酸的代谢经三羧酸循环氧化供能 由转氨基作用合成非必需氨基酸 转变为糖类或脂类 氨基酸在体内的转化分为： 生酮氨基酸：亮、赖、苯丙、酪、色 生酮兼生糖氨基酸：亮、苯丙、酪等 生糖氨基酸：甘、丝、丙……等多种氨基酸null第六节 个别氨基酸的代谢一 氨基酸的脱羧作用 二 氨基酸与“一碳基团”代谢 三 个别氨基酸代谢降解与疾病null一 氨基酸的脱羧作用氨基酸氨基酸脱羧酶磷酸吡哆醛胺+CO2(堆积)神经系统、心血管功能紊乱氨基酸经脱羧酶类催化，脱去羧基，生成相应的胺和CO2几种重要的生物活性胺类几种重要的生物活性胺类谷氨酸——γ-氨基丁酸（GABA）色氨酸——5-羟色胺（5-HT）组氨酸——组胺半胱氨酸——牛磺酸鸟氨酸、甲硫氨酸——多胺1、谷氨酸脱羧生成-氨基丁酸（GABA）L-谷氨酸脱羧酶– CO2功能：为一种抑制性神经递质，对中枢神经 系统有抑制作用。1、谷氨酸脱羧生成-氨基丁酸（GABA）脑组织活性最高-氨基丁酸-氨基丁酸各种类型的肝昏迷、尿毒症、催眠药及煤气中毒等所致昏迷的苏醒剂。此外，口服可用于脑血管障碍引起的偏瘫、记忆障碍、语言障碍、儿童智力发育迟缓及精神幼稚症等。 癫痫 氨基丁酸减少会使老人耳目不好 2. 组氨酸的脱羧基生成组胺– CO2组氨酸脱羧酶组胺L-组氨酸2. 组氨酸的脱羧基生成组胺功能： 扩张血管、降低血压 刺激胃酸分泌、 感觉神经递质，与外周神经的感觉与传递有关null3.鸟氨酸脱羧作用生成多胺 (polyamines) 作用：调节细胞生长的重要物质 种类：精胺（spermine） 精脒（spermidine）生成过程：限速酶鸟氨酸脱羧酶nullnull(一) 一碳单位(one carbon unit) 定义：某些氨基酸在分解代谢过程中产生 的含有一个碳原子的基团,称为一碳单位 2.种类： 甲基（-CH3） 甲酰基（-CHO） 亚甲基（-CH2- 甲烯基） 亚氨甲基（-CH=NH） 次甲基（=CH- 甲炔基） 3.特点： 不能游离存在，以四氢叶酸为载体参与反应 4 生理功能：合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料 二 氨基酸与“一碳基团”代谢。null四氢叶酸（FH4）的结构与合成null FH4携带一碳单位的形式 （一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4null(二) 一碳单位的来源与互变1 甘氨酸与一碳基团的生成null2 组氨酸与一碳基团的生成null3 丝氨酸与一碳基团的生成null4 甲硫氨酸与一碳基团的生成null蛋氨酸的甲基转移循环5 一碳基团的来源与转变5 一碳基团的来源与转变S-腺苷蛋氨酸（SAM）参与 甲基化反应N5-CH2-FH4NAD+NDAH+H+N5 ， N10 -CH2-FH4还原酶N5 N10 - CH2-FH4为胸腺嘧啶合成提供甲基FH4 丝氨酸NAD+NDAH+H+N5 ， N10 -CH2-FH4脱氢酶 组氨酸甘氨酸FH4N5， N10 = CH-FH4参与嘌呤合成H2OH+环水化酶 N10 -CHO-FH4FH4 HCOOH参与嘌呤合成（三）一碳单位的生理功能参与嘌呤、嘧啶核苷酸及蛋氨酸等的合成。将氨基酸与核苷酸代谢密切相连。一碳单位代谢障碍会影响DNA、蛋白质的合成，引起巨幼红细胞性贫血。磺胺类药及氨甲喋呤等是通过影响一碳单位代谢及核苷酸合成而发挥药理作用。参与许多物质的甲基化过程，是甲基主要来源（三）一碳单位的生理功能null三 个别氨基酸代谢降解与疾病氨基酸代谢缺陷症发生原因氨基酸代谢缺陷症发生原因1、苯丙氨酸代谢异常：苯丙酮尿症（PKU） 特点：缺少苯丙氨酸羟化酶。 临床：尿中含大量的苯丙酮酸 危害：带有这种遗传缺陷的个体会导致关节炎。 2、酪氨酸代谢异常：尿黑酸症 特点：缺少尿黑酸双氧化酶。 临床：病人的尿液在空气中放置，尿黑酸转化为色素，尿液逐渐变黑。 还有：白化病（缺乏酪氨酸酶）、帕金森氏病（多巴胺生成减少）。null苯丙酮酸尿症（PKU）苯丙氨酸 酪氨酸苯丙酮酸（转氨基）PKU：先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶时，体内苯丙氨酸蓄积转变成苯丙酮酸，造成尿中出现大量苯丙酮酸等代谢产物。 CNS毒性，患儿智力发育障碍。null苯丙氨酸和酪氨酸的代谢 酪氨酸 多巴 多巴胺去甲肾上腺素肾上腺素乙酰乙酸 延胡索酸黑色素苯丙氨酸E儿茶酚胺氧化 脱羧白化病E：先天性缺乏酪氨酸酶生糖兼生酮AAnull酪氨酸的分解代谢酪氨酸 羟苯丙酮酸尿黑酸延胡索酸 + 乙酰乙酸E尿黑酸尿症：体内代谢尿黑酸双氧化酶先天性缺陷导致尿黑酸分解受阻。null一 名词解释 Amino acid degradation      Transamination    转氨基作用       Transaminase 氨基移转酶 Combined deamination   联合脱氨基作用  Urea cycle One carbon unit null二 ：选择

题

快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题

1. 转氨酶的辅酶为 A. NAD+ B. NADP+ C.FAD D. FMN E. 磷酸吡哆醛 2. 氨的主要代谢去路是 A. 合成尿素 B. 合成谷氨酰胺 C. 合成丙氨酸 D. 合成核苷酸 E.合成非必需氨基酸 3. 合成尿素的器官是 A. 肝脏 B.肾脏 C.肌肉 D.心脏 E.胰腺null4、下列哪一个不是一碳单位？ A.CO2　　B.-CH3　　C.≥CH　　D.>CH2　　E.-CH2OH 5.下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸？ A.谷氨酸　B.丙氨酸　C.苏氨酸　D.天冬氨酸　E.脯氨酸 6.在尿素合成中下列哪一种反应需要ATP？ 　　A.精氨酸→鸟氨酸+尿素+α-酮戊二酸 　　B.草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸 　　C.瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 　　D.延胡索酸→苹果酸 　　E.以上四种反应都不需要ATP 尿素合成的详细过程null7. 鸟氨酸循环包括下列步骤 A. NH3、CO2和ATP反应生成氨基甲酰磷酸 B. 鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸 C. 瓜氨酸与天冬氨酸结合生成精氨酸 D. 瓜氨酸接受天冬氨酸提供的氨基生成精氨酸 E. 精氨酸水解为尿素和重新生成鸟氨酸 8.体内NH3的代谢去路可以是 A. 合成嘌呤碱和嘧啶碱 B. 合成尿素 C. 合成谷氨酰胺 D. 合成非必需氨基酸 E. 以上都对 问答题 问答题 简述血氨的来源与主要代谢去路 简述氨基酸的脱氨基作用有哪几种方式？ 鸟氨酸循环、丙氨酸 - 葡萄糖循环的基本过程与生理意义各是什么？ 答：鸟氨酸循环的生理意义：通过鸟氨酸循环氨在肝中合成尿素是维持体内血氨的来源和去路的动态平衡的关键。 丙氨酸 - 葡萄糖循环的生理意义：通过丙氨酸 - 葡萄糖循环，肌肉中的氨以无毒的形式运往肝，合成尿素，同时肝又为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖。 丙氨酸—葡萄糖循环丙氨酸—葡萄糖循环血液肝肌肉null腺苷转移酶null1 ．简述血氨的来源与主要代谢去路。 答：血氨的来源： ①氨基酸脱氨基作用产生的氨 ( 主要来源 ) 。 ②肠道吸收的氨，包括肠道细菌腐败作用产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶