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生化

2011-12-10 5页 doc 42KB 50阅读

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生化生化期末复习题   题型:单选20×1' 多选10×1'填空40×0.5' 名解10×2' 简答4×5' 论述1×10' 【名词解释】 1、氨基酸的等电点(pI):氨基酸在溶液中的解离程度受pH值影响,在某一pH值条件下,  氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2、氨基末端(N-末端):多肽链具有游离(自由)的α-氨基的一端,叫做氨基末端。 3、羧基末端(C-末端):多肽链具有游离(自由)的α-羧基的一端,叫做羧基末端。 4、肽键:在蛋白质分...
生化
生化期末复习题   题型:单选20×1' 多选10×1'填空40×0.5' 名解10×2' 简答4×5' 论述1×10' 【名词解释】 1、氨基酸的等电点(pI):氨基酸在溶液中的解离程度受pH值影响,在某一pH值条件下,  氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2、氨基末端(N-末端):多肽链具有游离(自由)的α-氨基的一端,叫做氨基末端。 3、羧基末端(C-末端):多肽链具有游离(自由)的α-羧基的一端,叫做羧基末端。 4、肽键:在蛋白质分子内,一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。 5、肽平面:肽单元的六个原子处于同一平面上,称为肽平面或肽键平面。 6、蛋白质的二级结构:是指多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布。 7、亚基:蛋白质四级结构中每个单独地具有三级结构的多肽链,叫亚基。 8、蛋白质的等电点(pI):在某一pH值下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值称为蛋白质的等电点。如果溶液pHpI,则蛋白质带负电荷。 9、蛋白质沉淀:蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。 10、蛋白质变性:在一些因素作用下,蛋白质分子中的非共价键断裂,蛋白质的天然构象被破坏,从而导致其理化性质改变,生物活性丧失,这一现象称为蛋白质变性。 11、蛋白质复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质复性。 12、核酸的变性:核酸分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的过程。 13、核酸的复性:变性DNA在适当条件下,两条彼此分开的单链可以重新缔合成双螺旋结构,这一过程称为核酸的复性。 14、核酸分子杂交:不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构,这一过程称为核酸分子杂交。 15、密码子:mRNA分子中相邻的三个核苷酸编成一组,决定某种氨基酸,称为密码子。 16、酶的活性中心:又称为活性部位,是酶蛋白构象的一个特定区域,能与底物特异结合,并催化底物发生反应生成产物。 17、酶原:酶的无活性前体称为酶原。 18、同工酶:是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶。 19、米氏方程:V=Vmax[S]/(Km+[S]) 20、米氏常数(Km)的意义:①Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。②Km值反映酶与底物的亲和力。Km值越小,E与S的亲和力越大。 21、最适温度:酶促反应速度最快时的反应温度称为该酶促反应的最适温度。 22、最适PH值:使酶促反应速度达到最快时的pH值称为酶促反应的最适pH值。 23、生物氧化:物质在生物体内彻底氧化分解成CO2和H2O,并释放出能量的过程称为生物氧化。 24、呼吸链:由位于真核生物线粒体内膜(原核生物细胞膜)上的一组排列有序的递氢体和递电子体构成,其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O。 25、底物水平磷酸化:高能化合物的高能键断裂,释放出能量供给ADP生成ATP,此过程称为底物水平磷酸化。 26、氧化磷酸化:在生物氧化过程中,营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP,这一过程称为氧化磷酸化。 27、P/O比值:是指每消耗1摩尔氧原子所消耗的Pi的摩尔数或合成ATP的摩尔数。 28、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程称为糖异生。 29、底物循环:由不同酶催化的单向反应使两个底物通过循环相互转化,称为底物循环。 30、脂肪动员:脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供给全身各组织氧化作用,这一过程称为脂肪动员。 31、必需氨基酸:不能在体内合成,必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。包括甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。(帮助记忆:谐音--甲携来一本亮色书。) 32、腐败:肠道细菌对蛋白质的分解作用称为腐败作用。 33、一碳单位:有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的有机基团,称为一碳单位。 34、变构调节:特定物质与酶蛋白活性中心之外的某一部位以非共价键结合,改变酶蛋白构象,从而改变其活性,这种调节称为酶的变构调节。 35、化学修饰调节:通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合某种特定基团,或脱去该特定基团,导致酶蛋白构象改变,酶活性也随之改变,这种调节称为酶的化学修饰调节。 【简答题】 1、什么是蛋白质的变性?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。变性与沉淀的关系如何?     (见名解)利用此性质可采用酒精、加热、紫外线照射等进行消毒、灭菌。利用钨酸、三氯醋酸等方法使其变性,沉淀去除血清蛋白质,用于化学室检测。制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时,应选用不引起变性的沉淀剂,并在低温等适当条件下保存。变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀并没有变性。 2、试述DNA双螺旋结构的基本内容。     ①右手螺旋、双链、反向平行;②外侧--磷酸和dR--骨架,内侧--含氮碱基--疏水中心;③直径2nm、10对碱基/圈、0.34nm/碱基;④碱基互补配对:A=T、 G≡C;⑤碱基堆积力(主要)氢键。 3、试述RNA的种类极其生物学作用。     目前研究比较清楚的RNA包括:在蛋白质合成过程中传递遗传信息的mRNA、运输合成原料氨基酸的tRNA、构成蛋白质合成机器核糖体的rRNA以及具有催化活性的核酶。 4、试比较3种可逆性抑制作用的特点。     ⑴竞争性抑制作用的特点:①抑制剂和底物的结构相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]成反比;③Km值增大;④Vm不变。     ⑵非竞争性抑制作用的特点:①抑制剂和底物的结构不相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]无关;③Km值不变;④Vm降低。     ⑶反竞争性抑制作用的特点:①抑制剂和底物的结构不相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]无关;③Km值减小;④Vm降低。 5、以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。     细菌在生长繁殖过程中,必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸,在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸,再在二氢叶酸还原酶的催化作用下生成四氢叶酸参与核酸的合成,细菌才可以生长繁殖,磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似,能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合,从而抑制了细菌的二氢叶酸的合成,抑制了细菌的生长繁殖。 6、生物氧化有什么特点?     ①在温和环境中,经一系列酶促反应进行;②能量逐步释放并以ATP形式储存;③CO2经有机酸直接脱羧生成;④水是有机物分子脱下的氢经呼吸链连续传递最终与氧结合而成。 7、简述糖酵解和有氧氧化的生理学意义。     糖酵解的生理意义:①迅速提供能量,当机体缺氧或剧烈运动时,肌肉局部血流不足,能量主要通过糖酵解获得;②某些组织依赖糖酵解供能,如成熟红细胞。     有氧氧化的生理意义:①供能;②三羧酸循环是三大物质(糖类、脂类、蛋白质)分解代谢的共同途径;③中间产物为其他物质的合成提供原料。 8、简述磷酸戊糖途径和糖异生的生理意义。     磷酸戊糖途径的生理意义:①提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料;②提供NADPH+H+。后者参与合成代谢(作为供氢体),生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。     糖异生的生理意义:①维持血糖浓度的恒定;②有利于乳酸的利用(乳酸循环);③联系三大物质的代谢。 9、简述血糖的来源及去路。     血糖的来源:①食物糖消化吸收;②肝糖原分解;③非糖物质糖异生。     血糖的去路:①氧化供能;②合成肝糖原、肌糖原;③转化成核糖、脂肪、氨基酸;④过高时随尿液排出。 10、简述6-磷酸葡萄糖的来源、去路。     来源:①糖的分解途径;②糖原的分解;③糖异生。     去路:①进行酵解生成乳酸;②进行有氧氧化彻底生成CO2和水,释放出能量;③在磷酸葡萄糖变位酶的催化下转变成1-磷酸葡萄糖,去合成糖原;④在肝葡萄糖6-磷酸酶的催化下脱磷酸重新生成葡萄糖;⑤经6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化进入磷酸戊糖途径,生成5-磷酸核糖和NADPH+H+。 11、简述血脂的来源及去路。     血脂的来源:①食物的消化吸收;②糖等转变成脂;③脂库分解。     血脂的去路:①氧化供能;②进入脂库储存;③构成生物膜;④转变为其他物质。 12、乙酰CoA代谢来源与去路(在三大物质代谢中的作用及地位)。     来源:①糖的有氧氧化;②脂肪酸β氧化;③某些氨基酸分解代谢;④酮体在肝外组织的利用。     去路:①三羧酸循环;②合成脂肪酸;③合成胆固醇;④转变为酮体。     作用:枢纽作用,联系了三大物质的代谢。 13、鸟氨酸循环的主要过程及生理意义。     主要过程:P172图11-7     生理意义:①将有毒的氨转化为无毒的尿素排出体外;②是体内氨代谢的主要去路。 14、血氨的来源及去路。     来源:①氨基酸脱氨基产生NH3;②胺类物质氧化产生NH3;③肠道内的腐败作用和尿素分解产生NH3。     去路:①在肝脏合成尿素排出体外;②合成含氮物质;③部分由谷氨酰胺转运至肾脏排出。 15、简述核苷酸在体内的主要生理功能。     ①合成核酸;②供能(ATP CTP UTP GTP);③构成辅酶(NAD+NADP+FAD);④活化中间产物(UDPG CDP-胆碱、S-腺苷甲硫氨酸);⑤代谢调节(cAMP+cGMP)。 【论述题】 1、简述丙氨酸如何异生为葡萄糖。     丙氨酸→丙酮酸→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→1,6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖→6-磷酸葡萄糖→葡萄糖 2、简述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程。     乳酸→丙酮酸→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→1,6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖→6-磷酸葡萄糖→葡萄糖 3、1分子丙氨酸分解代谢的途径与意义。     途径:丙氨酸→丙酮酸→乙酰CoA→柠檬酸→顺乌头酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酸CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸     意义:氧化供能。 4、试述酮体的产生和利用。     包括:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。     生成:在肝脏生成,其原料为乙酰CoA,关键酶为HMG-CoA合成酶。     利用:肝脏合成的酮体进入血液循环,运送到肝外组织,在线粒体内被氧化分解。     意义:肝脏输出能源的一种形式。     相关疾病:在长期饥饿、糖尿病或进食高脂低糖时,酮体合成大于利用,引发酮症(酮血、酮尿、酮中毒)。   5、试从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。     严重肝功能障碍时,肝脏尿素合成功能不足,导致血氨升高,氨进入脑组织后可与脑组织中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸,并进一步生成谷氨酰胺,引起脑组织中α-酮戊二酸的减少,三羧酸循环减弱,使ATP减少,脑功能发生障碍,发生肝昏迷。此外,肠道蛋白质腐败产物吸收后因不能在肝脏有效的解毒、处理也成为肝昏迷的原因之一,尤其是酪胺和苯乙醇胺,因与儿茶酚胺相似,称为假神经递质,可取代正常神经递质儿茶酚胺但不能传导神经冲动,引起大脑异常抑制,导致肝昏迷。
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