生化

1.肽键：一个氨基酸的a-氨基与另一个氨基酸的a-羧基缩合而形成的化合物称肽，所形成的酰胺键称为肽键。 2.Pr的一级结构：在Pr分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 3.Pr的二级结构：指Pr分子中某一段肽键的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及aa残基侧链的构象。 4.Pr的三级结构：指整条肽键种全部aa残基的相对空间位置。也就是整条太亮所有原子在三维空间的排布位置。 5.分子伴侣：指导蛋白质空间形成的四级结构。 6.结构域：分子量较大的Pr常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能。 7.亚基：在Pr的四级结构种具有完整三级结构的多肽键。 8.肽单元：参与肽键的6个原子Ca1，C,O,N,H和Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面所处的位置为反式构型，此同一平面上的六个原子构成了所谓的肽单元。 11.DNA的一级结构：指核酸种核苷酸的排列顺序。 12.DNA变性：某些理化因素导致DNA双链互补碱基对之间的氨基键发生断裂，使DNA解离成单链的过程。 13.Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称溶解温度。 14.复性：当变性条件缓慢地出去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。 15.核酶：具有催化作用的RAN称为核酶。 16.增色效应：在DNA解链过程种，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应。 18.酶的活性中心：必须基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成19.有特定空间结构的区域。能和底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 20.酶的特异性：即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 24.竞争性抑制作用：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合称中间产物，这种抑制作用称竞争性抑制作用。 25.国际单位：在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 26.催量：指在特定条件下，每秒钟是1mol底物转化为产物所需的酶量。 27.酶原：无活性酶的前体。 28.酶原的激活：酶原向酶的转化过程。 29.变构调节：体内一些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆地非共价键结合，使酶发生变构而改变其催化活性，此种调节方式称为变构调节。 30.酶的共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰或共价修饰。 31.同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质，乃至免疫学性质不同的一组酶。 32.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧呼吸。 33.酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。 34.巴斯德效应：有氧氧化一直生醇发酵或糖酵解的现象。 35.糖异生：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。 37.必需脂肪酸：动物机体自身不能合成。需从植物油中摄取，是动物不可缺少的营养物。 38.脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，贝酯酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。 39.酮体：包括乙酰乙酸，β-羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢物。 42.生物氧化：营养物质在生物体内进行的氧化。 43.呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶后人辅酶所催化的氧化还原连锁反应逐渐传递，最终与氧结合生成水，这一包含多种氧化还原组分的传递链成为氧化呼吸链。 44.氧化磷酸化：有代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，耦联驱动ADP磷酸化生成ATP过程成为氧化磷酸化，又成为耦联磷酸化。 45.底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化最用与底物的脱氧作用直接相耦联的反应过程。 46.P/O比值：指氧化磷酸化过程中，眉消耗1/2摩尔氧气所生成ATP的摩尔数。 47.营养必需氨基酸：指体内需要而又不能自杀那个合成，必须由食物提供的氨基酸。 48.腐败作用：未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部会受大肠杆菌的分解。此分解作用称为腐败作用。 49.一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基因。 50.嘌呤核苷酸从头合成途径：利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为从同合成途径。 51.氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。 52.嘌呤核苷酸补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成。 53.半保留复制；子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重合成，两个子细胞的DNA和亲代的DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。 54.冈崎片段：复制中不连续的片段。 55.反式作用因子：能直接，间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质。 56.顺势作用元件：不同物质不同细胞或不同的基因，转录起始点上游可以有不同的DNA 序列。 57.DNA损伤：即DNA突变，指个别dNMP残基以至片段DNA在构成、复制或型功能的异常变化，称DNA损伤。 58.操纵子：除个别基因外，原核生物绝大多数基因按功能相关性成蹙的串联，密集于染色体上，共同组成一个转录单位。 59.错配：DNA分子上的碱基错配，又称点突变，包括转换和颠换。 60.基因表达：就是基因转录及翻译的功能，即生成具有生物学功能产物的过程。 61.接合作用：当细胞或细菌通过菌毛相互接触时，质粒DNA就可以从一个细胞转移至另一细胞（细菌），这种类型的DNA转移成为接合作用。 62.转化作用：通过自动获取或人为的供给外源DNA，使细胞或培养的受体细胞获得新的遗传表型。 63.转导作用：当病毒从被感染的细胞（供体）释放出来，再次感染另一细胞（受体）时，发生在供体细胞与受体细胞之间的DNA转移及基因重组即为转导作用。 64.基因工程：重组DNA技术即基因工程，是对携带遗传信息的分子进行和改造的分子工程，包括基因从组，克隆和表达。 65.质粒：是存在于细胞染色体外的小型环状双链DNA分子小的2—3kb，大的可达数百kb 66.同源重组：作为最基本的DNA重组方式，同源重组是指发生在同源序列间的重组，她通过链的断裂和再连接，在两个DNA分子同源序列间进行单链片段的交换，又称基本重组。 67.遗传密码：mRNA从5’端AUG开始，每三个相邻的核苷酸决定一个肽链上的氨基酸或Pr的起始、终止密码。 68.癌基因：指能在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因。 69.抑癌基因：一类能抑制细胞过程生长，增殖从而遏制肿瘤形成的基因。 70.原癌基因（细胞癌基因）：存在于生物正常细胞基因组中的癌基因。 71.病毒癌基因：一类存在与肿瘤病毒（大多数是逆转录病毒）中的，能使靶细胞发生恶性转化的基因。 72.生物转化：非营养物质在体内代谢，使其水溶性提高，极性增强。易于通过胆汁或尿液排出体外的过程。 74.生长因子：调节细胞生长与增殖的多肽类物质称为生长因子。 一 什么是蛋白质二级结构？主要包括哪些类型？ 蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该肽段主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象， 主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 二 试述蛋白质沉淀、变性和凝固的关系。 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系：变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质也易于变性，但变性的蛋白质不一定都沉淀（如蛋白质在强酸性或强碱性溶液中加热后变性，并不沉淀）。沉淀的蛋白质也不一定发生变性（如盐析或等电点沉淀的蛋白质）。凝固一定发生变性、沉淀。凝固是深层次、不可逆变性。 三 什么是蛋白质变性？变性的实质是什么？在医学中有哪些作用？ 在某些理化因素作用下，蛋白质特点空间结构破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失，称为蛋白质变性。 蛋白质变性实质是次级键（非共价键）和二硫键破坏，一级结构不改变。 应用：（1）消毒、灭菌。（2）保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等。（3）解救重金属中毒患者。 四 一条肽链由400个氨基酸残基组成，如果它全为α-螺旋结构，其分子长度为多少？并说明α-螺旋结构特点。 长度为60 nm。特点：（1）以肽单元为平面，以Cα原子为转折点，围绕中心轴呈右手螺旋，R基团伸向螺旋的外侧。（2）每3.6个氨基酸残基上升1圈，螺距为0.54 nm，每个氨基残基上升的距离为0.15 nm。（3）氢键维持α-螺旋结构稳定，每个肽键N-H的H和第4个肽键羰基的O形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。（4）R基团的大小、电荷和结构等因素影响α-螺旋的稳定。 五 试述蛋白质提纯分离的主要方法。 (1)透析和超滤法 (2)丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法 (3)电泳法 (4)层析法 (5)超速离心法 六 试述B-DNA二级结构的特点。 （1）由2条方向相反且平行的DNA链围绕同一中心轴形成右手双螺旋；磷酸与戊糖构成的骨架位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋的内侧；碱基配对：A=T G=C（2）双螺旋的直径为2 nm，每周含10个碱基对，每个碱基的旋转角度为36°，螺距为3.4 nm。 七 试述真核生物mRNA的结构特点与相应的结构功能。 （1）5＇末端帽结构与帽结合蛋白结合对于mRNA从细胞核向胞质的转运、与核蛋白体的结合、与翻译起始因子的结合以及mRNA的稳定性的维系有关（2）3＇末端PolyA与5＇末端帽结构共同负责mRNA从细胞核向胞质的转运mRNA的稳定性的维系以及翻译起始的调控。 八tRNA二级结构特点。 3环：DHU（双H尿嘧啶）环，TΨC（甲尿嘧啶）环，反密码子环 4壁：DHU（双H尿嘧啶）壁，TΨC（甲尿嘧啶）壁，反密码子壁，氨基酸壁 一附差：决定了tRNA的种类。 九 试述酶促反应的特点 （1）酶促反应具有极高的效率（2）酶促反应具有高度的特异性（3）酶促反应的可调节性 十 试述米氏方程的表达式及Km、Vmax的生理意义。 V=Vmax[S]/(Km+[S]) Km的意义：（1）V=1/2Vmax时，[S]=Km（2）当K2>>K3时，Km的值近似于ES的解离常数Ks,可以用来表示酶与底物的亲和力（3）Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。 Vmax的意义：是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度呈正比。 十一 试述酶原激活的实质与生理意义。 无活性的酶的前体称为酶原；酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活具有重要的生理意义：消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式，一旦需要便转化为有活性的酶，发挥对机体的保护作用。 十二 试述血糖的来源与去路。 来源：食物消化吸收，肝糖原分解，糖异生。去路：氧化供能，合成肝（肌）糖原，转化为脂类、非必须氨基酸的碳原等。 十三 试述糖酵解的主要调控点及调控方法。（常出填空） （1）6-磷酸果糖激酶-1：ATP和柠檬酸是此酶的变构抑制剂；AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖和2，6双磷酸果糖是此酶的变构激活剂（2）丙酮酸激酶：1，6-双磷酸果糖是此酶的变构激活剂，ATP则有抑制作用（3）己糖激酶：己糖激酶受其产物G6P的反馈抑制，长链脂酰CoA对其有变构抑制作用。 十四 试述三羧酸循环的反应本质、生理意义。 反应本质：1个乙酰基进行2次脱羧、4次脱氢、1次底物水平磷酸化，共生成12分子ATP。 意义：（1）三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路 （2）三羧酸循环是糖、脂、氨基酸代谢联系的枢纽 （3）三羧酸循环的中间物可以为体内某些物质的合成提供原料。 十五 试述氧化磷酸化磷酸戊糖途径的生理意义。 （1）为核酸的生物合成提供原料 （2）提供NADPH作为供氢体参与多种反应：1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 2）NADPH参与体内的羟化反应 3）NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态。 十六 试述三酰甘油分解代谢的过程。 （1）脂肪动员：三酰甘油→甘油+脂肪酸。甘油→3-磷酸甘油→磷酸二羟丙酮 （2）脂肪酸的β-氧化：1）脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成2）脂酰CoA进入线粒体：肉碱脂酰转移酶I是脂肪酸β-氧化的限速酶3）脂肪酸的β-氧化：此过程从脂酰基β-碳原子，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解4步连续反应，生成1分子乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂酰CoA。 十七 什么是酮体？酮体是怎样产生和利用的？有何意义？乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮统称为酮体。 1酮体生成部位在肝细胞线粒体：2分子乙酰CoA->乙酰CoA->羟甲基戊二酸单酰CoA->乙酰乙酸->β-羟丁酸+丙酮. 2酮体在肝内生成，在肝外组织利用，其主要酶类为琥珀酰CoA转硫酶和乙酰CoA硫解酶、乙酰乙酸硫激酶。 3意义：有利于能量利用和运输。 十八 试述血浆脂蛋白的分类和功能。 血浆脂蛋白可依据电泳及密度方法进行分类。依据电泳法分成乳糜微粒、α-脂蛋白、β-脂蛋白、前β-脂蛋白。依据密度法分成乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。它们的对应关系是：α-脂蛋白相当于高密度脂蛋白；β-脂蛋白相当于低密度脂蛋白；前β-脂蛋白相当于极低密度脂蛋白。 乳糜微粒：转运外源三酰甘油及胆固醇。极低密度脂蛋白：转运内源三酰甘油及胆固醇。低密度脂蛋白：转运内源性胆固醇。高密度脂蛋白：逆向转运胆固醇。 十九试述胆固醇合成基本过程。 MVA的合成；鲨烯的合成；胆固醇的合成。 二十 试述人体胆固醇来源与去路。 来源：食物吸收、体内合成。去路：转变成胆汁酸、类固醇激素、维生素D3。 二十一 试述生物氧化的特点。 在细胞内温和的环境中（体温，PH接近中性）；在一系列酶的催化下逐步进行的；物质中的能量逐步释放，提高ATP生成的效率；生成的水由脱下的氢与氧直接结合产生的，二氧化碳是由有机酸脱羧产生。 二十二 试述2条呼吸链的成分和排列顺序。 1.NADH氧化呼吸链：NADH→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2 2.琥珀酸氧化呼吸链: 琥珀酸→FAD(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2 二十三 天冬氨酸在体内可参与哪些代谢途径（5种以上）？ （1）合成蛋白质（2）转变成糖（3）参与尿素合成（4）参与嘌呤生物合成（5）参与嘧啶生物合成（6）氧化供能 二十四 体内氨如何代谢（来源、转运、去路）？ 氨的来源：（1）氨基酸脱氢基作用产生的氨是体内氨的主要来源。此外，含氮化合物的分解也可产生小部分氨。 （2）肠道吸收的氨，主要有两个来源：一是蛋白质腐败作用产生；二是在尿素的肠肝循环过程中，肠中的尿素被细菌尿素酶分解产生的NH3。 （3）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺，在肾小管上皮细胞内谷氨酰胺再谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和氨，这部分氨泌入到肾小管腔中主要与尿中的H+结合成NH4+，以铵盐的形式由尿排出体外。酸性尿有利于肾小管细胞中的氨扩散入尿，但碱性尿则可妨碍肾小管细胞中氨的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。 氨的转运：（1）丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转个丙酮酸声称丙氨酸，丙氨酸经血液输送到肝。在肝中，丙氨酸通过联合脱氢作用释放出氢，用于合成尿素转变成丙酮酸，而后者再接受氢基而产生丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运。 （2）谷氨酰胺的运氨作用：谷氨酰胺主要从脑 肌肉等组织向肝或肾转运氨。氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下生成谷氨酰胺，并有血液输送到肝或肾，再经谷氨酰胺酶的催化水解成谷氨酸及氨。 （3）体内氨的去路：正常情况下，体内多余的氨主要再肝脏合成尿素，最终随尿液由肾脏排出体外，这是氨的主要去路；只有少部分氨在肾以铵盐形式排出体外。 二十五 尿素合成的主要器官和鸟氨酸循环是什么？尿素合成的限速酶、耗能和氮源如何？ 尿素合成的限速酶,关键酶,消耗的高能键,两个氨源以及详细反应的亚细胞部位分别是什么?答:(1)主要器官:肝脏.鸟氨酸循环:首先鸟氨酸与NH3和CO2结合成瓜氨酸;第二瓜氨酸接受一分子氨而生成精氨酸;第三精氨酸水解产生尿素并重新生成鸟氨酸,接着鸟氨酸参与第二轮循环.素合成的限速酶是精氨酸代琥珀酸合成酶,关键酶为氨甲酰磷酸合成酶-1.尿素合成的两个氨原子一个来自氨,另体格来自天冬氨酸.尿素合成是一个耗能过程,合成1分子尿素需要消耗4个高能磷酸键。 二十六 体内一碳单位的主要形式、载体、来源和生理功能如何？ 体内一碳单位主要形式有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。一碳单位的载体是四氢叶酸。 来源：丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。 生理功能：一碳单位作为合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸生物合成中占有重要地位；一碳单位将氨基酸代谢与核酸代谢密切联系起来。 二十七、比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成中原料，合成程序，反馈调节等方面的异同点。 二十八、试述核苷酸在体内的重要生理功能。 （1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料。 （2）作为体内的主要能源物质，如ATP、GTP等。 （3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递。 （4）作为许多辅酶的组成成分，如腺甘酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD、辅酶A等的重要部分。 （5）作为活化中间代谢物的载体，如UDPG是合成糖原等的活性原料，CDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，SAM是活性甲基的载体等。 二十九、举例说明嘧啶和嘌呤抗代谢药物的作用的基本原理分类名称作用三十转录和复制有哪些异同点？ （1都以DNA为（复制是2条链均为模板，转录是有意义链为模板）。 （2都依赖DNA的聚合酶（复制是DNA聚合酶，转录是RNA聚合酶）。 （3 都需要核苷酸作原料（复制是dNTP，转录是NTP）。 （4）都是从5＇向3＇方向延伸新合成链（复制产物为子代双链DNA，转录产物是3种RNA）。 （5）聚合过程都是核苷酸生成磷酸二酯键。 （6）都遵从碱基配对规律（复制A-T，G-C；转录A-U，T-A，G-C）。 三十一 简述真核生物3种RNA转录后加工修饰。 （1） 真核生物mRNA:其初级产物为hnRNA,经首尾修饰及剪接后，成为成熟的mRNA，修饰过程在细胞核内完成。首尾修饰先于剪接，首部修饰即加“帽子”结构，是在5＇端形成的。尾部修饰即在3＇端加上聚腺苷酸尾巴。帽子结构与翻译起始有关，聚腺苷酸的长短与mRNA的活性和稳定性有关。 （2真核生物tRNA：转录后加工包括剪接、生成稀有碱基及3＇末端加上CCA-OH。 （3真核生物45S-rRNA：经剪接后先分出18S-rRNA，余下再形成5.8及28S-rRNA。5 S-rRNA的产物来自令一丰富基因族的基因。 三十二 简述遗传密码的主要特点。 （1）方向性（2）连续性（3）简并性（4）摆动性（5）通用性 三十三比较复制，转录与翻译。 方式 半保留复制 不对称转录 核蛋白体循环 模板 dsDNA 模板链 mRNA 原料 4种dNTP 4 种NTP 20种编码氨基酸 主要酶和 DNA聚合酶，解螺旋酶，引 RNA聚合酶， 氨基酰-tRNA合成酶，转肽酶 蛋白因子 物酶，拓扑酶，连接酶，SSB ρ因子 起始因子，延长因子，释放因子 引物 有 无 无 碱基配对 A—T C—G A—U T—A 密码子与反密码子A—U,G—C G—C I—A,C,U 合成方向 5＇→3＇ 5＇→3＇ N→C 产物 子代ds DNA 3种RNA 蛋白质多肽链 产物加工 无 剪接，修饰等 修饰成高级结构等 三十四 以乳糖操纵子为例简述原核细胞基因表达调控原理。 乳糖操纵子的调控区依次包括CAP结合位点、P序列、O序列。含Z、Y、A 3个结构基因。在调控区上游还有1个调节基因可转录处阻遏蛋白。P区可结合RNA聚合酶，O区可结合阻遏蛋白，CAP结合位点可结合活化的CAP。当没有乳糖存在时，O区结合阻遏蛋白，抑制转录。当没有葡萄糖，只有乳糖时能再与O区结合，转录开放，表达出结构基因的酶蛋白，对乳糖进行分解代谢，为细菌功能。