氨基酸

null氨基酸氨基酸一 氨基酸的结构通式一 氨基酸的结构通式不同的侧链基团 不同的理化性质第一节 氨基酸的结构﹑种类和分类null据R基团化学结构分类 非极性的脂肪族ＡA芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)带电荷的极性ＡＡ(His、Pro)据R基团极性分类极性（亲水性）AA非极性(疏水性) AA不带电荷带电荷：正电荷,负电荷　人的必需氨基酸 Lys　Trp　Phe　Val　Met　Leu　Ile　Thr Arg His不带电荷的极性ＡA二 蛋白质氨基酸null 非极性（疏水性）氨基酸 9种 非极性氨基酸或疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高 或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。在维持蛋白质的三维结构 中起着重要作用（蛋白质的疏水核心） Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe 、 Trp nullnullnull 极性（亲水性）氨基酸 13 种 极性氨基酸或亲水氨基酸的R基团为极性，对水分子具有一定的亲和性 ，一般能和水分子之间形成氢键。 Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、 Pyl、Arg、Lys、Hisnull   不带电荷的极性氨基酸 8种 这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水null 带负电荷的氨基酸(酸性AA) 2种null 带正电荷的氨基酸(碱性AA) 3种null含硒半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中，而吡咯赖氨酸仅存在于一些真细菌和古细菌体内，作为与产甲烷代谢有关的某些酶的组分。nullnullnullnullnull必需氨基酸VS非必需氨基酸必需氨基酸是指人体必不可少，而机体内又不能合成、必须从食物中补充的氨基酸。如果饮食中经常缺少它们，就会影响健康。必需氨基酸共有10种：Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Ile、Leu、Val、Arg和His。人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此这两种氨基酸又被称为半必需氨酸。-Tip MTV Hall 余下的氨基酸则属于非必需氨基酸，动物体自身可以进行有效的合成，它们包括：Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精（精氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸）住（组氨酸）亮（亮氨酸）凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸） null氨基酸的名称和缩写三 非蛋白质氨基酸三 非蛋白质氨基酸这些氨基酸通常以游离的形式存在，具有特殊的生理功能或者作为代谢的中间物和某些物质的前体，它们并不能参入到多肽和蛋白质分子之中。例如在动物体内充当神经递质的-氨基丁酸（Gamma-aminobutyric acid，GABA）、作为维生素泛酸（pantothenic acid）组分的-丙氨酸和参与尿素循环的鸟氨酸（ornithine）和瓜氨酸（citrulline）。nullnull1. 氨基酸的缩合反应与肽(一) 氨基酸的共同性质第二节 氨基酸的性质和功能nullD型氨基酸与L型氨基酸22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含有一个不对称碳原子（Thr和Ile有两个手性碳），因此除甘氨酸以外的21种标准氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参照物，具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两种对映异构体。实验证明，蛋白质分子中的不对称氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能参入到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。 氨基酸的D型和L型与氨基酸的旋光方向没有必然的联系。2. 手性null Gly一种构型,无旋光性 Thr和Ile有四种光学异构体。 其余17种氨基酸有两种光学异构体：L型、D型。 构成蛋白质的氨基酸均属L-型（L-苏氨酸）。 nullnull由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。3. 特殊的酸碱性质与等电点nullnull对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。等电点（pI)null ★ pH > pI时，氨基酸带负电荷，向正极移动。 　 ★ pH = pI时，氨基酸净电荷为零. ★ pH < pI时，氨基酸带正电荷，向负极移动。  nullnull4. 氨基酸氨基和羧基参与的化学反应 （1） 与亚硝酸的反应 见P8null（2） 与甲醛的反应null（3） 与2，4-二硝基氟苯的反应null★ Sanger 反应  2.4一二硝基氟苯（DNFB） DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定，被Sanger用来测定多肽的 NH2末端氨基酸 null（4） 与异硫氰酸苯酯的反应null所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。（5） 与茚三酮的反应null★丹磺酰氯（DNS-cl，5—二甲基氨基萘-1-磺酰氯）常用于多肽链—NH2末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。 N Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C→→ DNS—Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C 水解 DNS—Gly、 Ala、 Ser、 Leu、 Phe DNS-AA在紫外光激发后发黄色荧光。 （6） 与丹磺酰氯的反应nullnull氨基酸的主要反应null(二) 个别氨基酸的性质（1） Trp Phe 和Tyr的紫外吸收性质null（2） 氨基酸R基团参与的主要反应 含巯基的侧链null含咪唑基的侧链null氨基酸侧链基团的反应性质null(三) 氨基酸的功能 ◇ 肽和蛋白质的组成单位 ◇ 生物活性物的前体 ◇ 神经递质 ◇ 氧化分解产生ATP ◇ 糖异生的前体null 第三节 氨基酸的分离与纯化技术 所有关于氨基酸的分离手段都建立在它们在物理性质（大小）或化学性质（电荷）的差别的基础之上。用于分离、纯化氨基酸的主要手段是电泳和层析。 null 一   电泳 在外电场作用下，带电颗粒向着与其电性相反的电极移动 的现象称为电泳（electrophoresis） 电泳的基本原理   μ电泳迁移率， v 颗粒泳动速度 E 电场强度 电泳技术可用于氨基酸、肽、蛋白质和核酸等生物大分子的 分析分离和制备   nullAla、Lys和Asp的电泳分离nullGlu、Leu 、His 、Lys，4种混合样，在pH6.0时，泳动方向及相对速度： Glu Leu His Lys pI 3.22 5.98 7.59 9.74null二   层析 磺酸型阳离子交换树脂null离子交换层析分离氨基酸的原理