1-蛋白质化学

nullnull第一章 蛋白质化学null 蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类null 本章较全面地介绍了蛋白质化学的基本知识，重点阐述了氨基酸和蛋白质的结构、性质和功能间的依存关系。在学习氨基酸的结构时应联系有机化学的羧酸结构，在学习氨基酸的化学性质时应联系氨基酸的结构，再将氨基酸的结构和特性与蛋白质的结构和特性联系起来。认识蛋白质的重要生物学意义。提要null蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。Protein——προτο（希腊语）：最原初的，第一重要的蛋白质是生物体的主要组成成分，是生命活动所依赖的物质基础。null一、蛋白质的生物学意义生物体的组成成分 酶 运输 运动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构null二、蛋白质的元素组成C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、 S（0~4%）、… N的含量平均为16% ——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础。每1g氮相当于6.25g的蛋白质。 蛋白质含量 = 蛋白氮× 6.25 (100/16)null氨基酸 （amino acids, aa）是蛋白质的基本组成单位。三、蛋白质的氨基酸组成 存在于自然界中的氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，称为基本氨基酸，均为L-氨基酸（甘氨酸除外）。null（一）蛋白质的水解完全水解：各种aa混合物部分水解：肽段和aa蛋白质可被酸、碱、蛋白酶催化水解酸水解：6M HCl，4M H2SO4（105℃）回流煮沸20h左右——完全水解碱水解：5M NaOH共煮10～20h—完全水解酶水解：部分水解null（二）氨基酸的结构通式19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）。nullR group Amino group Carboxylic group L-Form Amino Acid StructureH = GlycineCH3 = Alanineα-碳：有机物中主链与官能团连接的最近的一个碳位nullnullCα如是不对称C（除Gly），则： 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]不对称碳原子（手性碳）：四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳nullnullnullnullnull（三）氨 基 酸 的 分 类nullnullnull1、按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分 1) 酸性氨基酸（一氨基二羧基氨基酸 ）： 天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)2) 碱性氨基酸（二氨基一羧基氨基酸 ）： 赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)3) 中性氨基酸（一氨基一羧基氨基酸 ）： 甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、甲硫氨酸(Met)、半胱氨酸(Cys)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)、脯氨酸(Pro)、丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr) 、 组氨酸(His) null脂肪族氨基酸（15）：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、苏氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、赖氨酸、精氨酸 芳香族氨基酸（2） ：苯丙氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸（3）：色氨酸、组氨酸 、脯氨酸 2 、按侧链R基团的结构特点分 3、按侧链R基团与水的关系分 3、按侧链R基团与水的关系分 非极性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸 极性带电荷氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸 极性不带电荷氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸 null极性非极性TyrHisGly负电荷不带电荷正电荷AspGluGlnCysAsnSerThrLysArgAlaValIleLeuMetPheTrpProClassification of Amino Acids by PolarityPolar or non-polar, it is the bases of the amino acid properties.4、按氨基酸是否能在人体内合成分 4、按氨基酸是否能在人体内合成分 （1）必需氨基酸(人体内不能合成)：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸 （2）非必需氨基酸 (人体内能合成)：甘氨酸、丙氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、脯氨酸 、天冬氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸 （3）半必需氨基酸 (人体可合成但量不足)：组氨酸、精氨酸 null必需氨基酸：人体不能合成，但是人体必需的成人 ： Phe 、 Met、 Lys 、Thr 、 Trp、 Leu、Ile、Val 记忆口诀：笨蛋来宿舍，晾一晾鞋 （苯蛋赖苏色，亮异亮缬）婴儿期：Arg和His——半必需aanull-C-C-CONH2-C-CONH2-C-COOH-C-C-COOH-H-CH3-C-OH-C-SH-C-C-S-C-C-C-C-C-NH3+脂肪族酰胺基酸性亚氨, 环状基本带硫带羟基芳香族氨基酸的分类Classified by Chemical Struturenull不常见的蛋白质aanull非蛋白质氨基酸null（四）氨基酸的重要理化性质1. 一般物理性质 1)形态：无色结晶或粉末。 2)溶解性：一般都溶于水，在稀酸和稀碱中溶解性好，不溶于乙醇、丙酮等有机溶剂。 3)熔点：熔点极高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。 4)旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。 5)光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。null两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。 调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3+基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 null在酸性溶液中的氨基酸 （pH＜pI）在晶体状态或水溶液中的氨基酸（pH=pI）在碱性溶液中的氨基酸 （pH＞pI）pI时，aa的溶解度最小，容易沉淀、结晶。null氨基酸等电点pI的确定：1）酸碱滴定（滴定曲线）2）根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。氨基酸等电点特征： （1）净电荷数等于零，在电场中不移动； （2）此时氨基酸的溶解度最小。 null[OH] →★★pK1pK2pHpIIsoelectric point = Amino Acids Isoelectric pointJuang RH (2004) BCbasics[Ao]=[A-][A+]=[Ao]null 在等电点以上的任一pH，aa带净负电荷，因此在电场中向正极移动。在低于等电点的任一pH，aa带有净正电荷，在电场中向负极移动。在一定范围内，aa溶液的pH离等电点愈远，aa所带静电荷愈大。null(1) α-氨基和α-羧基共同参加的反应a.与茚三酮的反应：还原型茚三酮水合茚三酮茚三酮 aa化学性质null蓝紫色物质还原型茚三酮水合茚三酮null 脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色物质，其它为蓝紫色。黄 色在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）测定光吸收值，与标样比较，可以测定样品中氨基酸的含量。茚三酮反应的应用：法医学上的指纹鉴定nullb.成肽反应一个aa的NH2与另一个aa羧基可以缩合成肽二酮吡嗪 （甘氨酸酐）Glynullc. 与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法中和滴定用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOH滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。 氨基酸能直接用酸、碱滴定来进行定量测定吗？？羟甲基氨基酸二羟甲基氨基酸null(2) α-氨基参加的反应a. 与亚硝酸反应 在条件下测定生成N2体积，即可计算出aa的量。Van Slyke法测定氨基氮的基础。可用于aa定量和Pr水解程度的测定。 N2一半来自aa，一半来源于HNO2。nullb. 烃基化反应① 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应 该反应首先被英国的Sanger用来鉴定多肽、蛋白质的N末端aaH2null②与异硫氰酸苯酯（PITC） 该反应首先被Edman用来鉴定多肽、蛋白质的N末端aa。重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动仪”。苯氨基硫甲酰氨基酸苯硫乙内酰尿氨基酸nullc. 荧光胺反应荧光胺荧光产物荧光产物具有特定的激发波长，根据荧光强度可以定量测定氨基酸含量。null(3) α-羧基参加的反应a. 成盐或成酯反应b. 脱羧基反应nullc. 叠氮反应酰化氨基酸甲酯 Y=酰基酰化氨基酸酰肼酰化氨基酸叠氮null硫代硝基苯甲酸测定Cys含量（pH8.0λ412nm的摩尔消光系数ε=13600）(4) 侧链R基参加的反应5，5’-双硫基－双（2-硝基苯甲酸）Ellman 试剂半胱氨酸null五、肽 一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水缩合而成的化合物称为肽(peptide)，氨基酸之间脱水后形成的共价键称为肽键（酰胺键，peptide bond）。（一）肽和肽键的结构nullnullnull蛋白质分子中aa连接的基本方式是肽键实验依据蛋白质分子中游离的α-氨基和α-羧基很少 某些人工合成的多肽能被水解蛋白质的蛋白酶所水解 包含-CO-NH-基团的化合物如双缩脲H2N-CO-NH-CO-NH2能与硫酸铜－NaOH溶液产生双缩脲颜色反应。 人工合成的多聚aa的X射线衍射图案和红外吸收光谱与天然纤维状Pr十分相似 人工合成蛋白质－结晶牛胰岛素nullnull二肽(dipeptide):两个氨基酸缩合形成的肽。 寡肽(oligo peptide):不多于20个氨基酸组成的肽。 多肽(poly peptide):20个以上氨基酸组成的肽。多肽为链状结构，故称多肽链。 氨基酸残基(residue):构成肽链氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基。主链、侧链。 氨基末端(amino terminal)或N末端 羧基末端（carboxyl terminal）或C末端nullnull 肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，氨基酸之间用“-”表示肽键。null CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOHCH2CH2CHNH2COOHCH2SH谷胱甘肽—存在于动、植物及微生物中： 1.作为辅酶参与氧化还原反应，保护巯基酶或含Cys的蛋白质中SH的还原性 2.防止氧化物积累1. 谷胱甘肽（GSH）（三）常见肽null（二）催产素和升压素 均为9肽，第3位和第9位氨基酸不同。催产素使子宫和乳腺平滑肌收缩，具有催产和促使乳腺排乳作用。升压素促进血管平滑肌收缩，升高血压，减少排尿。（三）促肾上腺皮质激素（ACTH） 39肽，活性部位为第4~10位的7肽片段： Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly。null（四）脑肽脑啡肽具有强烈的镇痛作用（强于吗啡），不上瘾。Met-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Met Leu-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Leuβ-内啡肽（31肽）具有较强的吗啡样活性与镇痛作用。（五）胆囊收缩素 33肽 （六）胰高血糖素由胰岛α-细胞分泌（β-细胞分泌胰岛素），29肽。胰高血糖素调节、维持血糖浓度。null五、蛋白质的结构（一）蛋白质的一级结构（共价结构）一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。一级结构中包含的共价键（covalent bonds）主要指肽键（peptide bond）和二硫键（disulfide bond）null牛胰岛素的化学结构null蛋白质结构测序的策略：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目 （2）拆分蛋白质分子的多肽链并分离提纯 寡聚蛋白：变性剂—— 8M 尿素；6M 盐酸胍；高浓度盐 共价二硫桥：氧化剂——过甲酸 还原剂——巯基乙醇 （3）断开多肽链内的二硫桥 （4）分析每一多肽链的aa组成null（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端 （6）裂解多肽链成较小的片段 （7）测定各肽段的aa序列 （8）重建完整多肽链的一级结构 （9）确定半胱氨酸残基间形成S-S交联桥的位置null 一级结构确定的原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。 目前往往采用从待测蛋白质的基因序列反推出蛋白质的一级结构。null（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）蛋白质的天然折叠结构决定于三个因素： （1）与溶剂分子（一般H2O）的相互作用 （2）溶剂的pH和离子组成 （3）蛋白质的aa序列构象：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向构型：立体结构中取代原子或基团在空间的取向null1. 蛋白质的二级结构——蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式（1）α-螺旋（α-helix）Pauling和Corey于1951年提出。结构要点： 1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴上升0.15nm，旋转100°。2）每个肽键的羰基氧与远在第五个氨基酸氨基上的氢形成氢键（hydrogen bond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。侧链伸向外侧。nullnullnullnull大部分为右手螺旋近年发现有左手螺旋null影响α-螺旋形成及螺旋体稳定性的因素：aa组成和序列，多聚aa R基小，不带电荷的多聚丙氨酸，在pH7的水溶液能自发地卷曲成α-螺旋。 多聚Lys在同样pH条件下却不能形成α-螺旋，而是以无规卷曲形式存在。这是因为多聚Lys在pH7时R基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢键。在pH12时，多聚赖Lys即自发地形成α-螺旋。 肽链中氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。null 多聚Pro的α-C原子参与R基吡咯的形成，环内的Cα-N键和C-N肽键都不能旋转，而且多聚Pro的肽键不具有酰胺H，不能形成链内氢键，因此，多肽链只要存在脯氨酸（或羟脯氨酸）， α-螺旋即被中断，并产生一个“结节”。 除R基的电荷性质外，R基的大小对多肽链能否形成螺旋也有影响。多聚Ile由于它的α-C原子附近有较大的R基，造成空间阻碍，因而不能形成α-螺旋。null反向平行β-折叠多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 侧链交错位于锯齿状结构的上下方； 氢键维系：氢键的方向垂直长轴； 可有顺平行片层和反平行片层结构。（2）β-折叠结构（β-pleated sheet）nullnull（3）β-转角（β-turn）β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头。非重复性结构蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180°的回折，回折处的结构就称为β-转角，又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。 由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。 null（4）无规卷曲（自由回转）蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。 酶的活性部位。2. 超二级结构和结构域nullRossmann折叠βββαβαβnull 结构域是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球型的结构，具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。结构域的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。 nullnull3. 蛋白质的三级结构——指多肽链上的所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的整体排布。三级结构大多为球状或近似球状。 亲水的R侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。null亚基（单体）：具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位(subunit)，是蛋白质四级结构中的每个球状蛋白质。 亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。 4. 蛋白质的四级结构——二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链（亚基），彼此相连，形成的一定的空间结构。 null血红蛋白 Hemoglobin (Hb)null共价键次级键化学键 肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水键盐键范德华力三、四级结构（三）蛋白质分子中的共价键与次级键null(1) 氢键 羰基氧－酰胺氢；侧链－侧链；侧链－介质水；主链肽基－侧链；主链肽基－水 X－H······Y X－氢供体 Y－氢受体特征方向性：相互吸引的方向沿氢受体Y的孤电子对轨道轴，受体Y和供体X之间的角度接近180度饱和性:X-H只能和一个Y原子相结合null氢键负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共价结合的氢原子相互吸引null（2）范德华力定向效应：极性分子－极性基团诱导效应：极性－非极性物质分散效应：非极性－非极性分子（基团）null由非极性基团受到水分子排斥相互聚集在一起的作用力（3）疏水作用null（4）盐键（离子键）：正、负电荷间静电相互作用 蛋白质的酸、碱性aa侧链解离成离子，分布在球状蛋白质分子表面，而与介质水分子发生电荷－偶极之间相互作用，形成排列有序的水化层。nullded 范德华力 e 二硫键(5) 二 硫 键null六、蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。（一）蛋白质一级结构与功能的关系1. 种属差异 蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。2.分子病 蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。null镰刀状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。β-链 1 2 3 4 5 6 7 Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu… Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu… 一个氨基酸的改变，能使患者的红细胞在缺氧时呈镰刀状，易胀破发生溶血，引起头晕、胸闷等贫血症状。nullHbS与HbA的区别Β-亚基第6位氨基酸正常人：Glu患者：Valnull（二）蛋白质构象与功能的关系 别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。因别构而产生的效应称别构效应。 血红蛋白是别构蛋白，O2结合到一个亚基上以后，影响与其它亚基的相互作用。nullnull七、蛋白质的性质（一）蛋白质的相对分子量测定: 渗透压法、超离心法、凝胶过滤法、聚丙烯酰胺凝胶电泳等。最准确可靠的方法是超离心法（Svedberg于1940年设计）：蛋白质颗粒在25~50×104 g离心力作用下从溶液中沉降下来。沉降系数（s）：单位（cm）离心场里的沉降速度。 v =沉降速度（dx/dt） ω=离心机转子角速度（弧度/s） x =蛋白质界面中点与转子中心的距离（cm）沉降系数的单位常用S，1S=1×10-13（s）null蛋白质分子量（M）与沉降系数（s）的关系null（二）蛋白质的两性电离及等电点蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点pH时为两性离子。电泳：带电颗粒在电场中移动的现象。分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。自由界面电泳：蛋白质溶于缓冲液中进行电泳。区带电泳：将蛋白质溶液点在浸了缓冲液的支持物上进行电泳，不同组分形成带状区域。null（2）凝胶电泳：用凝胶（淀粉、琼脂糖、聚丙烯酰胺）作支持物。1）圆盘电泳：玻璃管中进行的凝胶电泳。2）平板电泳：铺有凝胶的玻板上进行的电泳。（1）纸上电泳：用滤纸作支持物。null等电聚焦电泳：当蛋白质在其等电点时，净电荷为零，在电场中不再移动。通电null（三）蛋白质的胶体性质布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力，亲水胶体蛋白质溶液稳定的原因： 1）表面形成水膜（水化层） 2）带相同电荷。蛋白质是高分子化合物，相对分子质量大，在水溶液中形成直径 1-100nm的颗粒，属于胶体的范围。 null蛋白质的聚集和沉淀null（四）蛋白质的沉淀反应加高浓度盐类（盐析）：加盐使蛋白质沉淀析出。破坏蛋白质水化膜，中和表面的净电荷。 分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出。血清球蛋白（50%(NH4)2SO4饱和度），清蛋白（饱和(NH4)2SO4)。硫酸铵、硫酸钠、氯化钠使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀(precipitation )。 null加有机溶剂：酒精、丙酮 破坏蛋白质的水化膜。低温条件，避免有机溶剂与水互溶产生的溶解热使蛋白质变性。 加重金属盐： 氯化高汞、硝酸银、醋酸铅、三氯化铁 重金属盐能与带负电的羧基结合。能使蛋白质变性，从事重金属作业人员应多吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成损害。 null加生物碱试剂单宁酸、苦味酸、钼酸、钨酸、三氯乙酸能沉淀生物碱，称生物碱试剂。加弱酸弱碱生物碱试剂一般为弱酸性物质 ，破坏蛋白质电荷平衡，使其沉淀析出。 “柿石症” -----单宁酸破坏蛋白质表面净电荷。用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH处于等电点处，使蛋白质沉淀。null（五）蛋白质的变性 天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，使其失去原有的生物活性，称为蛋白质的变性。蛋白质变性的主要标志是生物功能的丧失。null变性蛋白质的主要特征（2） 生物活性丧失（1）蛋白质分子中的次级键断裂,构象破坏，但不涉及共价键的破坏,一级结构不变（3）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 null常见的变性因素化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素、胍、重金属物理因素：热、紫外线、超声波、剧烈振荡null  （六）蛋白质的颜色反应—OHNnull八、蛋白质的分类蛋白质形状球状蛋白质纤维状蛋白质分子组成简单蛋白质结合蛋白质溶解度可溶蛋白质不可溶状蛋白质null分子组成 简单蛋白（按溶解度） 结合蛋白（按辅基）核蛋白糖蛋白与蛋白聚糖脂蛋白色蛋白磷蛋白