为了正常的体验网站,请在浏览器设置里面开启Javascript功能!

【WORD格式论文原稿】调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶

2017-11-08 21页 doc 57KB 23阅读

用户头像

is_037433

暂无简介

举报
【WORD格式论文原稿】调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶【WORD格式论文原稿】调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶 111,2*冉 昆 ,马怀宇 ,杨洪强 1 山东农业大学园艺科学与工程学院,泰安(271018) 2 作物生物学国家重点实验室,泰安(271018) 通讯作者 E-mail:hqyang@sdau.edu.cn摘 要:胱天蛋白酶(caspases)在动物细胞程序性死亡(programmed cell death, PCD)的 起始、执行以及信号转导阶段起着...
【WORD格式论文原稿】调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶
【WORD格式论文原稿】调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶 豆丁与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶 111,2*冉 昆 ,马怀宇 ,杨洪强 1 山东农业大学园艺科学与学院,泰安(271018) 2 作物生物学国家重点实验室,泰安(271018) 通讯作者 E-mail:hqyang@sdau.edu.cn摘 要:胱天蛋白酶(caspases)在动物细胞程序性死亡(programmed cell death, PCD)的 起始、执行以及信号转导阶段起着关键作用,目前在植物中也发现有类胱天蛋白酶 (caspase-like proteases,CLPs)的存在,并确认液泡加工酶(VPEs)、metacaspases 和 sapases 具有 CLPs 的作用,还证实 CLPs 参与植物的生长发育、抗病性及胁迫诱导的细胞程序性死 亡等。本文主要介绍了植物 CLPs 活性、生化结构及生理作用等方面的研究进展。 关键词:类胱天蛋白酶;metacaspases;VPEs;saspases;细胞程序性死亡 学科分类号:Q945 1. 引言 细胞程序性死亡(programmed cell death,PCD)是细胞在发育过程中或在某些环境因 [1]素作用下发生的、受基因调控的主动死亡方式。在植物中,PCD 参与器官的再生、种子的 [2-4]萌发、通气组织的形成、根冠细胞的死亡、导管的分化以及个体的衰老等过程,多种环 [5-8]境胁迫都可以诱导植物发生 PCD。 胱天蛋白酶(cysteinyl aspartate-specific proteinases, caspases)是哺乳动物 PCD 启动和执 行阶段的关键调节因子。植物中虽然没有分离出 caspases 基因,但是在正在死亡的植物细胞 [9,10] 中可以检测到 caspases 活性的升高。基因组序列比对表明,植物中的某些序列与 caspases具有相似性,这些序列编码的蛋白酶与 caspases 在空间结构上具有一定的相似性,故而称之 为类胱天蛋白酶(caspase-like proteases, CLPs )。目前已知豆类天冬氨酸蛋白内切酶 (legumain )家族的液泡加工酶(vacuolar processing enzymes, VPEs )和远缘 caspases [11,12](metacaspases)以及丝氨酸内肽酶(saspases)属于 CLPs。在此,主要讨论目前已知 的 CLPs 的结构,在植物 PCD 中的作用及其与动物 caspases 的关系。 2. 胱天蛋白酶与细胞程序性死亡 [13]Ellis 等在 1986 年发现剔除或使线虫 ced-3 和 ced-4 两个基因中的任何一个发生突变, 都可使本应死亡的细胞得以存活,它们是促凋亡基因;后来又发现 ced-9 可抑制细胞凋 亡的发生。ced-3 与哺乳动物 caspase-1 同源,它们底物的切割位点都是天冬氨酸残基之后的 [14]肽键,是一类特异的半胱氨酸蛋白酶家族。caspases 在动物细胞凋亡调控中居中心地位, 可以灭活阻止 PCD 发生的抑制剂,直接破坏细胞结构,裂解胞内酶蛋白效应功能域,灭活 [15]或下调 DNA/RNA 复制因子、拼接蛋白、修复蛋白等的活性。 本课题得到国家自然科学基金(30671452)和高等学校博士学科点专项科研基金(20050434009)资助. - 1 - 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 Caspases 含有 3 个结构域:前结构域(prodomain)、大亚基(约 20kD)和小亚基(约10kD)(图 1)。最初以无活性的酶原形式存在,当有死亡信号时,酶原的蛋白与蛋白间形成 [16]低聚体,通过自我剪切而活化,最后聚合形成死亡信号复合体。根据 caspases 活性区域 caspase 前体结构10kD前结构域 20kD (Procaspase structure) (Prodomain) 一型 metacaspase 前体结构 20kD 10kD前结构域 (Type I prometacaspase structure) 二型 metacaspase 前体结构 10kD 20kD (Type II prometacaspase structure) VPE 前体结构活化域(Active Domain) CP S NP (Pro-VPE structure) H C 催化氨基酸对:组氨酸/半胱氨酸 (Catalytic amino acid dyad: histidine/cysteine) saspase 前体结构 S 活化域(Active Domain) 多肽前体(Prosaspase structure) (Propeptide) 小亚基(Small subunit)S 信号肽(Signal peptide)10kD 大亚基(Large subunit) N 末端前肽(N-terminal propeptide )NP 20kD C 末端前肽(C-terminal propeptide) CP 约 20 个氨基酸(About 20 amino acid) 90,150 个氨基酸(From 90 to 150 amino acid) [1] 图 1 Caspase 亚基及 CLPs 亚基的结构示意图 [1] Fig. 1 Caspase subunit structure and caspase-like proteases subunit structure 及功能的相似性,可以把 caspases 分为 3 大类:?与炎症有关的 caspases,包括 caspase-1、-4、-5、-11、-12、-13 和-14;?凋亡起始型 caspases,包括 caspase-2、-8、-9、-10;?效应 [17]caspases,包括 caspase-3、-6、-7。caspases 专一性抑制剂可以抑制或延缓植物 PCD 的发 [18]生及发展,这表明,植物 PCD 过程中也可能存在 caspases。近年来,用人工合成的特异 [8-10]性 caspases 底物检测到正发生死亡的植物细胞中存在 caspase-like 的活性,说明 caspases 在植物 PCD 过程中也可能起作用。 3. 植物中存在类胱天蛋白酶 3.1 植物中可检测到类胱天蛋白酶活性 - 2 - 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 利用动物 Caspases 活性抑制剂和 caspases 底物可分析植物是否存在与动物胱天蛋白酶[19]功能类似的酶类。Segovia 等发现 Caspases 特异性抑制剂 Ac-DEVD-CHO(caspase-3 抑制 剂)或 Ac-YVAD-CMK(caspase-1 抑制剂)均抑制了 NPS3121(豆类病菌)引起的烟草细 [20]胞死亡,说明在烟草细胞死亡的初期可能有类 Caspases 被活化。Danon 等发现 UV-C 诱导 拟南芥细胞死亡的初期,有一种具有 YVADase 活性的蛋白酶能剪切 caspases 的底物 [21] Asp-Glu-Val-Asp 。Ma 等用动物 caspases 活性分析试剂盒检测到湖北海棠根系存在 caspase-3 或 caspase-7 活性。目前,已在多种植物组织或细胞中检测到至少 8 种类胱天蛋白 酶的活性(表 1),其中研究最多的是 YVADase 和 DEVDase,二者的活性在大部分类型的 [29]PCD 中都可以检测到。这些表明植物中的确存在 CLPs,它们在功能和结构上可能与动物 caspases 相似或具有同源性。 表 1 植物中检测到的类胱天蛋白酶活性 Table 1. Caspase-like activities measured in plants 活性/activity 物种和组织/Species and tissue 参考文献/Reference [22]YVADase(VPEs) MLEJNEK et al.,2002 烟草 BY-2 细胞(Tobacco BY-2 cells) 白云杉萌发的种 [23]HE et al.,2003 子(White spruce, germination of seeds) [24] BELENGHI et al.,2004豌豆幼苗(Pisum sativum seedlings) 拟南芥[20]DANON et al.,2004 幼苗(Arabidopsis thaliana seedlings) DEVDase 豌豆幼苗(Pisum sativum seedlings) [24]BELENGHI et al.,2004 燕麦叶片(Avena sativa leaves) [12] COFFEEN et al.,2004 [25] THOMAS et al.,2004 罂粟花粉(Papaver pollen) [12]IETDase(saspase) 燕麦叶片(Avena sativa leaves) 自交不亲和的COFFEEN et al.,2004 [26]BOSCH et al.,2007 罂粟花粉(SI in Papaver pollen) [12]VKMDase(saspase) COFFEEN et al.,2004 燕麦叶片(Avena sativa leaves) [18]VEIDase BOREN et al.,2006大麦种子(Barley seeds) 自交不亲和的罂粟 [26]BOSCH et al.,2007 花粉(SI in Papaver pollen) [26]LEVDase BOSCH et al.,2007自交不亲和的罂粟花粉(SI in Papaver pollen) [27]TATDase CHICHKOVA et al.,2004克撒锡烟草叶片(Tobacco Xanthi, leaves) [28]LEHDase KIM et al.,2003 烟草叶片(Leaf of Nicotiana benthamiana) 3.2 植物存在类胱天蛋白酶的分子证据 由于 Caspases 底物和 Caspases 活性抑制剂并不是完全专一性的,它们对其他蛋白酶的 活性也有影响,同时 caspases 活性抑制剂也不能完全阻止 PCD 的发生,而且植物还可能同 [30,31]动物一样存在不依赖 caspases 的细胞死亡途径,因此,真正确认植物是否存在胱天蛋白 酶还需要新的证据。 多重体系中 p35 的异常表达不仅可以广泛而特异抑制 caspases 活性,还能抑制细胞死亡。 向植物体内转入连有 CaMV35S 启动子的 p35 基因,能验证植物 PCD 过程中是否有 CLPs [32][33]参与。Pozo 等在转入 p35 基因的烟草中发现,p35 基因的超表达能部分抑制由细菌诱 导的 HR,证明在植物 HR 过程中确有 CLPs 的参与。p35 的表达不影响病毒的复制和抗性蛋 白的积累,由此推测,该基因只抑制导致细胞死亡的成分。TMV 侵染 p35 高表达植株,导 致被侵染的部位细胞死亡;由于 p35 的表达破坏了抗性基因介导的抗病性,故表现出 TMV - 3 - 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 [34] 病症的特征,这些结果表明植物 PCD 中确实存在 CLPs。 4. 植物中已鉴定出来的类胱天蛋白酶及其生理作用 目前植物中已鉴定出来的 CLPs 可以分为三类,两类属于半胱氨酸内肽酶,分别 为液泡加工酶(VPEs)和 metacaspases,它们在氨基酸序列及空间结构上与 caspases [35,36]具有相似性,是 caspases 的同系物;第三类属于枯草杆菌丝氨酸蛋白酶,可以裂 [12]解人工合成的 caspases 底物,称为 saspases。 4.1 液泡加工酶(VPEs) VPEs 位于植物液泡中,是一种半胱氨酸蛋白酶,属于豆类天冬氨酸蛋白内切酶 [37](legumain)家族,对天冬氨酸和天冬酰胺残基羧基端的肽键具有底物专一性。最初认为 VPEs 负责种子贮藏性液泡中大多数蛋白质的加工活性,通过裂解前体的天冬酰胺和谷氨酰 胺间的肽键产生多种有功能的蛋白质。最近又发现 VPEs 通过激活液泡中蛋白质的水解进而 [38,39]导致液泡的破裂而发挥类似动物 caspases 调控 PCD 的功能。 VPEs 与 caspase-1 具有相同的底物专一性,可以水解人工合成的 caspase-1 底物 YVAD 天冬氨酸残基羧基端的肽键。与 caspase-1 相似,VPEs 活性也不能被木瓜蛋白酶抑制剂 E-64 和亮肽酶素(leupeptin)所抑制。VPEs 和 caspase-1 的底物都含有 Arg-179、Arg-341 和 Ser-347 等 3 种关键氨基酸,但它们氨基酸序列的相似性只有 21%;而且这两类酶作用的最适 pH 也 不同,VPEs 定位在裂解性液泡中,最适 pH 为酸性;而 caspase-1 定位于胞质中,其最适 pH [37]接近于中性。VPEs 最初在内质网上以无活性的酶原前体被合成,含有锚定于内膜系统的 [40,41] N 末端信号肽并被储存在前体蛋白酶小泡(precursor protease vesicles, PPV)中。有研究表明,VPEs 前体具有一个 N 末端前肽和一个 C 末端前肽, C 末端前肽通过与 VPEs 的催化 位点结合而抑制其活性。当发生 PCD 时, VPEs 前体被运输到液泡中, 在液泡的酸性环境中, 其 C 末端和 N 末端前肽被顺序切除,通过自催化加工而活化。 VPEs 家族共有 4 种,分别为 αVPE、βVPE、γVPE 和 δVPE,可以分为种子型(seed type) [42,43]和营养型(vegetative type)两类,其中 αVPE 和 γVPE 属于营养型。γVPE 是植物组织 [39]中表达最丰富的一种 VPEs。αVPE 和 γVPE 参与营养型器官裂解性液泡中蛋白质的成熟 过程,而 βVPE 参与贮藏性液泡中蛋白质的成熟过程;δVPE 在种皮形成时正发生 PCD 的内 [43]壁层中表达,而 δVPE 是 VPEs 家族中唯一定位在胞外的蛋白酶。αVPE 和 γVPE 不仅参 与植物器官的衰老及环境胁迫诱导的 PCD 过程,而且在 HR 的信号转导途径中亦具有关键 [44,45] 作用。 [44]Hatsugai 等发现野生型烟草叶片 HR 早期,VPEs 及其 mRNA 水平出现短暂且快速的升 高, 细胞呈现典型的 PCD 特征,而 VPEs 抑制剂或 caspase-1 抑制剂都可以抑制该过程,且 两种抑制剂具有显著的竞争作用。当用 TMV 侵染时,VPEs 基因沉默突变体的叶片不表现 表型的变化或 HR 典型的细胞损伤,而且液泡膜保持完整,PCD 过程被阻断,导致病毒增 殖的增加,这些结果表明 VPEs 可能经由液泡膜的破裂参与 TMV 侵染引起的 HR 的起始过 [45]程。Kuroyanagi 等用伏马菌毒素 B1(fumonisin B1, FB1)诱导拟南芥 PCD 时发现, FB1 诱导的细胞死亡伴随着液泡膜的破裂及病斑的形成,而在缺失全部 VPEs 基因的突变体中, 完全没有出现细胞死亡的特征现象;而且 caspase-1 抑制剂和 VPEs 抑制剂都能阻止病斑的 [46]形成。液泡膜的破裂是植物 PCD 的独特方式,VPEs 参与使液泡膜破裂的蛋白质的活化。 VPEs 很可能参与蛋白质水解级联反应的起始阶段,在液泡膜破裂并抵达胞质后,激活参与 - 4 - 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 PCD 执行阶段的其他酶。 4.2 Metacaspases 根据氨 基酸 序列和 空间 结构域 的相 似性, 植物 中 metacaspases 可以分 为一型 [2]metacaspases(Type I metacaspases)和二型 metacaspases(Type II metacaspases)两个亚类。 一型 metacaspases 前体(Type I prometacaspase)含有 80~120 个氨基酸的 N 端前结构域 (prodomain),这可能与非活化的动物起始型 caspases 的前结构域功能相似。该区域可能是 metacaspases 活化时蛋白与蛋白相互作用的位点。而二型 metacaspases 前体(Type II prometacaspase)则都没有长的 N 端前结构域。在两种类型的 metacaspases 中,都存在与 caspases 大亚基相似的大约 150 个氨基酸的保守区,在羧基端存在与 caspases 小亚基相似的 [47]第二个保守区。在大小两个亚基间存在长度可变的连接区,一型 metacaspases 中该区长 约 20 个氨基酸,二型 metacaspases 中该区长度为 90~150 个氨基酸(图 1)。拟南芥基因组 中有 9 个 metacaspases 基因:3 种属于一型 metacaspases,分别为 Atmc1,Atmc2 和 Atmc3; 其余 6 种属于二型 metacaspases,分别为 Atmc4,Atmc5,Atmc6,Atmc7,Atmc8,Atmc9。 与 caspases 相似,metacaspases 结构域上也存在半胱氨酸/组氨酸二联体,该基团在催化过程 [47]中起基础作用,表明 metacaspase 与 caspases 具有相似性。但其底物专一性并不相同, metacaspases 水解精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键,而 caspases 水解天冬氨酸羧基端的肽键; 而且 metacaspases 没有 caspases 活性,不能降解人工合成的 caspases 底物,其活性也不能被 [1]caspases 专一性抑制剂所抑制。 [48]metacaspases 参与植物 PCD 和 HR(过敏反应)过程。Suarez 等证明 metacaspases 是 挪威云杉胚胎发育过程中 PCD 的起始和执行所必需的。UV-C、HO或甲基紫精可通过氧 22 [49]化胁迫诱导 PCD,Rui He 等发现在 UV-C、HO或甲基紫精作用下,拟南芥 metacaspase-8 22 (AtMC8)表达水平显著升高;AtMC8 的超表达加快了原生质体 PCD 进程,而敲除 AtMC8[50] 后细胞死亡程度会降低。HR 是植物的适应性反应,也是一种 PCD 现象。Hoeberichts 等在灰葡萄孢菌(Botrytis cinerea)引起的番茄叶片 HR 过程中观察到二型 metacaspase 基因 LeMCA1 表达量升高,说明 metacaspases 参与了 HR 过程;但是在喜树碱(camptothecin)和 伏马菌毒素 B1(FB1)引起的 PCD 过程中,LeMCA1 mRNA 的表达量并没有升高,因此推 测 LeMCA1 可能不是在转录水平而是在翻译水平被调节。在炭疽菌引起的 HR 过程中,也观 察到烟草 metacaspases 基因 NbMCA1 表达量的增加,而在病毒诱导 NbMCA1 基因沉默的突 变体中,损害症状会增加 3~4 倍,推测 NbMCA1 可能起降解病原毒性因子,清除受损蛋白 [51]残体的作用。 4.3 Saspases 在哺乳动物中,丝氨酸蛋白酶参与细胞凋亡的过程,并在线粒体事件后调节 caspases 的 [52][12]活性。而植物 PCD 过程中同样有丝氨酸蛋白酶的参与。Coffeen 等在燕麦中纯化出两种 丝氨酸蛋白酶—SAS1 和 SAS2 ,它们都属于枯草杆菌蛋白酶家族,在维多利长蠕孢素 (Victorin)诱导的 PCD 过程中参与蛋白水解的信号级联反应并导致核酮糖-1,5-二磷酸羧化/ 加氧酶(Rubisco)的水解,Rubisco 的水解对 Victorin 诱导的 PCD 是特异的。纯化的 saspases 在 pH 6.5 时活性最大,能够裂解大部分 caspases 底物,并且对 caspase-6 的底物 VKMD、VEHD 和 VNLD 裂解活性最大,但不能裂解 VEID(另一种 caspase-6 底物)、WEHD 和 DEVD。sapases 的活性能够被 caspases 专一性抑制剂所抑制,表现 caspases 的特异性,并在 Victorin 或热击 - 5 - 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 诱导的 PCD 之后以有活性的形体重新定位在胞质中。但目前并不清楚特异性抑制 saspases 后能否降低或阻断 PCD 过程。与 VPEs 和 metacaspases 不同之处在于 saspases 是组成型表达 的,并且能够裂解 caspase-8 和 caspase-6 的底物。saspases 可能催化胞外富含亮氨酸蛋白(LRP) [12]的降解,而 LRP 是 PCD 调节过程中的一种信号分子。龙葵丝氨酸蛋白酶抑制剂蛋白的研 [53]究确定了种子发育过程中丝氨酸蛋白酶在发育性 PCD 过程中的作用,这或许有助于确定 saspases 的自然底物。 5. 结语 尽管近年来植物 PCD 的研究已经取得了很大进展,但其调控机理仍不清楚。植物 CLPs 的存在表明植物与动物可能存在类似的 PCD 调控机理。近年来发现动物中存在不依赖 caspases 的细胞凋亡途径,植物中凋亡诱导因子(AIF)同系物的鉴定表明,植物 PCD 过程 [54]中也可能存在类似不依赖 CLPs 的途径。尽管目前 CLPs 的鉴定已经受到广泛关注,但各 种类型的 PCD 过程中到底有哪些 CLPs 的参与仍不清楚,而 CLPs 内源抑制剂的鉴定将有助 于理解这些酶活性的调节机理。今后研究的重点是确定各种 CLPs 的自然底物,探明植物 PCD 过程中蛋白水解级联反应的整条路径,以及确定植物中是否存在不依赖于 CLPs 的 PCD 途 径;通过 CLPs 基因超表达或沉默突变体来研究 CLPs 在 PCD 过程中的作用;弄清发育信号 及外界刺激如何活化植物 CLPs 以及如何促进细胞死亡的执行,这些都是今后研究中亟需解 决的问题。 参考文献 [1] Piszczek E, Gutman W. Caspase-like proteases and their role in programmed cell death in plants [J]. Acta Physiol Plant, 2007, 29(5): 391-398. [2] Lam E. Controlled cell death, plant survival and development [J]. Nat Rev Mol Cell Biol, 2004, 5(4): 305-315. [3] Panter S, Dickman M. Programmed cell death in plants during development and stress responses [J]. Cell Engineering, 2004, 4: 107-152. [4] NARCIN P U, ELIF D B, MEHMET A T. Programmed cell death in plants [J]. Journal of Cell and Molecular Biology, 2005, 4: 9-23. [5] Bouchez O, Huard C, Lorrain S, et al. Ethylene is one of the key elements for cell death and defense response control in the Arabidopsis lesion mimic mutant vad1 [J]. Plant Physiology, 2007, 145: 465-477. [6] Li JY, Jiang AL, Zhang W. Salt stress-induced programmed cell death in rice root tip cells [J]. Journal of Integrative Plant Biology, 2007, 49(4): 481-486. [7] Yakimova E T, Kapchina-Toteva V M, WolterinG E J. Signal transduction events in aluminum-induced cell death in tomato suspension cells [J]. Journal of Plant Physiology, 2007, 164: 702-708. [8] 马怀宇,杨洪强. 外源 HO对湖北海棠根系线粒体膜透性和细胞核 DNA 的影响[J].植物生理与分子生 22 物学学报, 2006, 32 (5): 551-556. [9] Nina V C, Sang H K, Elena S T, et al. A plant caspase-like protease activated during the hypersensitive response [J]. Plant Cell, 2004, 16: 157-171. [10] Bozhkov P V, Filonova L H, Suarez M F, et al. VEIDase is a principal caspase-like activity involved in plant programmed cell death and essential for embryonic pattern formation [J]. Cell Death and Differentiation, 2004, 11: 175-182. [11] Rojo E, Martin R, Carter C, et al. VPEγ exhibits a caspase-like activity that contributes to defense against pathogens[J]. Current Biology, 2004, 14: 1897-1906. [12] Coffeen W C, Wolpert T J. Purification and characterization of serine proteases that exhibit caspase- like activity and are associated with programmed cell death in Avena sativa [J]. The Plant Cell, 2004, 16: 857- 873. [13] Ellis H. M, Horvitz H. R. Genetic control of programmed cell death in the nematode C. elegans [J]. Cell, 1986,44(6):817-829. [14] Nicotera T M, Hu B H, Henderson D. The caspase pathway in noise-induced apoptosis of the chinchilla cochlea [J]. Journal of the Association for Research in Otolaryngology, 2003, 14(4): 466-477. [15] Blood A, Edwards C J, Ishii H H, et al. Epstein-Barr virus-mediated protection against etoposide- induced apoptosis in BJA-B cell lymphoma cells: role of Bcl-2 and caspase proteins [J]. Archives of Virology, 2004, 149(2): 289-302. [16] Chang HY, Yang X. Proteases for cell suicide: functions and regulation of caspases[J]. Microbiol Mol Biol Rev, 2000, 64 (4): 821-846. [17] Gaussand G. Programmed cell death in plants and caspase-like activities [M]. Sociotext Press, Veghel, 2007: 22-25. - 6 - 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 [18] Boren M, Hoglund A S, Bozhkov P, et al. Developmental regulation of VEIDase caspase-like proteolytic activity in barley caryopsis [J]. Journal of Experimental Botany, 2006, 57(14): 3747-3753. [19] Segovia M, HaramatY L, Berges J. Cell death in the unicellular chlorophyte Dunaliella tertiolecta, A hypothesis on the evolution of apoptosis in higher plants and metazoans [J]. Plant Physiology, 2003, 132(1): 99-105. [20] Danon A, Rotari V I, Gordon A, et al. Ultraviolet-C overexposure induces programmed cell death in arabidopsis, which is mediated by caspase-like activities and which can be suppressed by caspase inhibitors, p35 and defender against apoptotic death [J]. Biology Chemical Journal, 2004, 279(1): 779-787. [21] Ma HY, Xiao J, Yang HQ. Study on root mitochondrial characteristics and root cell death of Malus hupehensis Rehd. under water stress [J]. Acta Horticulturae Sinica, 2007, 34(3): 549-554. [22] Mlejnek P, Procházka S. Activation of caspase-like proteases and induction of apoptosis by acco BY-2 cells [J]. Planta, 2002, 215: 158-166. isopentenyladenosine tob [23] HE X, Kermode A R. Proteases associated with programmed cell death of megagametophyte cells after germination of white spruce (Picea glauca) seeds [J]. Plant Molecular Biology, 2003, 52: 729-744. [24] Belenghi B, Salomon M, Levine A. Caspase-like activity in the seedlings of Pisum sativum eliminates weaker shoots during early vegetative development by induction of cell death [J]. Journal of Experimental Botany, 2004, 55: 889-897. [25] Thomas S G, Franklin-Tong V E. Self-incompatibility triggers programmed cell death in Papaver pollen[J]. Nature, 2004, 429: 395-309. [26] Bosch M, Franklin-Tong V E. Temporal and spatial activation of caspase-like enzymes induced by self-incompatibility in Papaver pollen [J]. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2007, 104, 18327-18332. [27] Chichkova NV, Kim SH, Titova ES A plant caspase-like protease activated during the hypersensitive response [J]. The Plant Cell, 2004, 16: 157-171. [28] Kim M, Ahn J W, Jin U H. Activation of the programmed cell death pathway by inhibition of proteasome function in plants [J]. Journal of Biological Chemistry, 2003, 278: 19406-19415. [29] Laurent B, YUAN G, Georgina E D. What happened to plant caspases?[J] Journal of Experimental Botany, 2008,352: 1-9. [30] Pop C, Salvesen GS, Scott FL. Caspase assays: identifying caspase activity and substrates in vitro and in vivo [J]. Methods Enzymol, 2008, 446:351-367. [31] Broker L E, Frank A E, Giaccone G. Cell death independent of Caspases: A review [J]. Clin Cancer Res, 2005, 11(9): 3155-3162. [32] Elhaz M, Weil M. Constitutive caspase-like machinery executes programmed cell death in plant cells [J]. Cell Death Differ, 2002, 9(7): 726-733. [33] Pozo D O, Lam E. Expression of the baculovirus p35 protein in tobacco affects cell death progression and compromises N gene-mediated disease resistance response to Tobacco mosaic virus [J]. Mol Plant Microbe Interact, 2003, 16(6): 485-494. [34] Richael C, Lincoln J E, Bostock R M. Caspase inhibitors reduce symptom development and limit bacterial proliferation in susceptible plant tissues [J]. Physiological and Molecular Plant Pathology, 2001, 59(4): 213-221. [35] Rotari V I, He R, Gallois P. Death by proteases in plants: whodunit [J]. Physiologia Plantarum, 2005, 123: 376-385. [36] Sanmartin M, Jaroszewski L, Raikhel N V. Caspases: Regulating death since the origin of life [J]. Plant Physiology, 2005, 137: 841-847. [37] Hatsugai N, Kuroyanagi M, Nishimura m. A cellular suicide strategy of plants: vacuole- mediated cell death[J]. Apoptosis, 2006, 11: 905-911. [38] Shimana T, Yamada K, Kataoka M. Vacuolar processing enzymes are essential for proper processing of seed storage proteins in Arabidopsis thaliana [J]. J Biol Chem, 2003, 278: 32292-32299. [39] Gruis D, Schulze J, Jung R. Storage protein accumulation in the absence of the vacuolar processing enzyme family of cysteine proteases [J]. Plant Cell, 2004, 16: 270-290. [40] Kuroyanagi M, Nishimura M, Nishimura I H. Activation of arabidopsis vacuolar processing enzyme by self-catalytic removal of an auto-inhibitory domain of the c-terminal propeptide [J]. Plant Cell Physiol, 2002, 43(2): 143-151. [41] Nishimura I H, Hatsugai N, Nakaune S. Vacuolar processing enzyme: an executor of plant cell death [J]. Current Opinion in Plant Biology, 2005, 8: 404-408. [42] Yamada K, Shimada T, Nishimura M. A VPE family supporting various vacuolar functions in plants [J]. Physiologia Plantarum, 2005, 123: 369-375. [43] Nakaune S, Yamada K, Kondo M. A vacuolar processing enzyme, δVPE, is involved in seed coat formation at the early stage of seed development [J]. The Plant Cell, 2005, 17: 876-887. [44] Hatsugai N, Kuroyanagi M, Yamada K. A plant vacuolar protease, VPE, mediates virus-induced hypersensitive cell death [J]. Science, 2004, 305(6): 855-858. [45] Kuroyanagi M, Yamada K, Hatsugai N. Vacuolar processing enzyme is essential for mycotoxin-induced cell death in Arabidopsis thaliana [J]. The Journal of Biological Chemistry, 2005, 280(38): 32914-32920. [46] Lam E. Vacuolar proteases livening up programmed cell death [J]. Trends in Cell Biology, 2005, 15(3):124-127. [47] Uren AG, O’rourke K, Aravind L. Identification of paracaspases and metacaspases: two ancient families of caspase-like proteins, one of which plays a key role in MALT lymphoma [J]. Molecular Cell, 2000, 6(4): - 7 - 豆丁标准与论文网免费阅读:www.docin.com/week114 961-967. [48] Suarez M F, Filonova L H, Smertenko A. Metacaspase-dependent programmed cell death is essential for plant embryogenesis [J]. Current Biology, 2004, 14(9): 339-340. [49] Rui H, Georgina E D, Vitalie I R Metacaspase-8 modulates programmed cell death induced by ultraviolet light and HOin Arabidopsis [J]. Journal of Biological Chemistry, 2008, 283(2): 774-783. 22 [50] Hoeberichts F A, Tenhave A, Woltering E J. A tomato metacaspase gene is upregulated during programmed cell death in Botrytis cinerea-infected leaves [J]. Planta, 2003, 217: 517-522. [51] Hao L, Goodwin P H, Hsiang T. Expression of a metacaspase gene of Nicotiana benthamiana after inoculation with Colletotrichum destructivum or Pseudomonas syringae pv. tomato, and the effect of silencing the gene on the host response [J]. Plant Cell Rep, 2007,26(10): 1879-1888. [52] Oconnell A R, Stenson-cox C. A more serine way to die: Defining the characteristics of serine protease-mediated cell death cascades [J]. Biochimica et Biophysica Acta, 2007, 1773: 1491-1499. [53] Chye M L, Sin S F, Xu Z F. Serine proteinase inhibitor proteins: exogenous and endogneous functions [J]. In Vitro Cell. Dev. Biol. Plant, 2006, 42: 100-108. [54] Baik J, Chew S K, Leaver C J. The intermembrane space of plant mitochondria contains a DNase activity that may be involved in programmed cell death [J]. The Plant Journal, 2003, 34(5): 573-583. Caspase-like Proteases in Plant Programmed Cell Death 111,2 RAN Kun, MA Huai-yu, YANG Hong-qiang1College of Horticulture Science and Engineering, Shandong Agricultural University, Taian 2710182State Key Laboratory of Crop Biology, Tai’an 271018, China Abstract Abstract: Caspases are known to play a key role in initiating, executing and signal transduction of animal programmed cell death. The investigations performed over recent few years have proved the existence of caspase-like proteases (CLPs) in plants. Three groups of caspase-like proteases: vacuolar processing enzymes (VPEs), metacaspases and saspases have been identified in plants so far. A considerable amount of evidence supports the role of these enzymes in plant development and environmental stress and pathogen attack induced programmed cell death. It is review that the research ress of CLPs activity, biochemical structure and physiological function in the paper. prog Key words: caspase-like proteases, metacaspases, VPEs, saspases, programmed cell death 作者简介:冉昆,男,在读研究生,主要从事果树分子生物学研究。马怀宇,女,博士,现 为沈阳农业大学园艺学院博士后,主要从事果树生理研究。杨洪强,本文通讯作者,男,博 士,教授,博士生导师,主要从事果树生理与分子生物学研究。 - 8 -
/
本文档为【【WORD格式论文原稿】调节植物细胞程序性死亡的类胱天蛋白酶】,请使用软件OFFICE或WPS软件打开。作品中的文字与图均可以修改和编辑, 图片更改请在作品中右键图片并更换,文字修改请直接点击文字进行修改,也可以新增和删除文档中的内容。
[版权声明] 本站所有资料为用户分享产生,若发现您的权利被侵害,请联系客服邮件isharekefu@iask.cn,我们尽快处理。 本作品所展示的图片、画像、字体、音乐的版权可能需版权方额外授权,请谨慎使用。 网站提供的党政主题相关内容(国旗、国徽、党徽..)目的在于配合国家政策宣传,仅限个人学习分享使用,禁止用于任何广告和商用目的。

历史搜索

    清空历史搜索