生物化学提纲

蛋白质化学     蛋白质的分子组成 1蛋白质的元素组成有哪些特点？ ⑴ 均含C、H、O、N 四种元素，其中N为特征性元素； ⑵ 各种蛋白质的平均含氮量为16% 2组成蛋白质的基本单位？ 氨基酸 3氨基酸的通式？             COOH（羧基） ┃ （氨基）H2N━C━H             ┃             R（侧链R基） 4组成蛋白质的氨基酸的共同结构特点？ 除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸 5氨基酸的分类？ 依照氨基酸侧链基团的极性将20种氨基酸分类： 20种氨基酸分类 侧链R基特点 牢记的氨基酸 非极性疏水性氨基酸 烃基、吡咯环 极性中性氨基酸 羟基、酰胺基、巯基、甲硫基 Cys半胱氨酸（含巯基） 极性碱性氨基酸 （带正电荷R基） 氨基、胍基、咪唑基 （碱性基团） 3种： Lys赖氨酸、Arg精氨酸、His组氨酸 极性酸性氨基酸 （带负电荷R基） 羧基 （酸性基团） 2种： Glu谷氨酸、As 天冬氨酸 蛋白质的分子结构 1蛋白质的分子结构包括哪些？ 一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 2蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？ 通过肽键连接 3蛋白质多肽链的方向是怎样的？ N-端→C-端 4何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？ 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置 二级结构：多肽主链各原子在各局部的空间排布 三级结构：多肽链内所有原子的空间排布，即多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而形成的特定的空间结构。 四级结构：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键缔合而成的空间结构 5牛胰岛素一级结构有何特点？ ⑴ 牛胰岛素由A、B两链两链构成 ⑵ A链含21个氨基酸残基，Ｂ链含30个氨基酸残基 ⑶ A、B两链通过二硫键连接 ⑷ 胰岛素分子中一共有3个二硫键，其中A链有1个二硫键，链间有2个二硫键 6何谓肽键平面？ 由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面或肽平面 7蛋白质二级结构有哪些基本形式？ α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲 8 α-螺旋有何结构特征？ ⑴ 蛋白质分子中α-螺旋通常为右手螺旋 ⑵ 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；相邻两个氨基酸残基之间的轴心距0.15nm ⑶ 螺旋以链内氢键维系。螺旋中每个氨基酸残基的羰基氧与它后面第四个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键 9维系蛋白质各级结构的化学键是什么？ 维系一级结构的化学键：肽键 维系二级结构的化学键：氢键 维系三级结构的化学键：氢键、盐键（离子键）、疏水键、范德华力、二硫键 维系四级结构的化学键：氢键、离子键、疏水键、范德华力   蛋白质的理化性质 1哪些氨基酸在280nm处有紫外吸收峰？ 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 2什么是氨基酸的等电点（pI）？ 氨基酸分子所带正、负电荷相等时，即净电荷为零时溶液的pH值 3怎样测定氨基酸等电点？ 氨基酸等电点是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的： 中性氨基酸：pI=（ pK1+ pK2）/2 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR )/2 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR )/2 4什么是蛋白质的两性解离？ 蛋白质的基本组成单位是氨基酸，酸性侧链氨基酸含有酸性侧链基团——羧基，能够发生酸式电离成为阴离子；而碱性侧链氨基酸含有碱性侧链基团——氨基、胍基、咪唑基，能够发生碱式电离成为阳离子 5当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？ 小于PI时：蛋白质在溶液中带正电荷 等于PI时：蛋白质在溶液中净电荷为零 大于PI时：蛋白质在溶液中带负电荷 6蛋白质的电泳速度取决于什么因素？ 蛋白质所带净电荷的多少及蛋白质分子形状和大小 7蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？ 水膜（水化膜）、电荷 8何谓蛋白质变性？ 蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间结构（构象）被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象 9蛋白质变性的实质是什么？ 蛋白质的空间结构（构象）被破坏，即维系蛋白质空间结构的次级键断裂，使蛋白质空间结构松散无序 10沉淀蛋白质的方法及各种方法的原理？ ⑴盐析法：盐离子的亲水性强于蛋白质，可以夺去蛋白分子表面的水膜；盐离子为强电解质，可抑制蛋白质的解离，使蛋白质所带电荷下降 ⑵有机溶剂法：有机溶剂（如甲醇、乙醇、丙酮）与水的亲和力强于蛋白质，能够夺取蛋白质分子表面的水膜，在溶液pH等于等电点的条件下（即净电荷为零）可以沉淀蛋白质 ⑶重金属盐法：调节蛋白质溶液的pH值使之大于等电点，此时蛋白质分子带负电荷，易与重金属阳离子结合而沉淀 ⑷生物碱试剂法：调节蛋白质溶液的pH值使之小于等电点，此时蛋白质分子带正电荷，可以和生物碱试剂（如苦味酸、三氯乙酸）的酸根阴离子结合而沉淀 ⑸等电点法：在溶液pH等于等电点的条件下（即净电荷为零）可以沉淀蛋白质 11常用的鉴定蛋白质N末端及C末端氨基酸的方法有： N末端：桑格反应（氨基酸与2，4-二硝基氟苯（DNFB)的反应、Sanger反应、FDNB）、艾德曼反应（Edman降解法、PTH法）、丹磺酰氟法（DNS-CL法） C末端：肼解法、还原法、羧肽酶法 12常用的分离纯化蛋白质的方法有哪些？ 盐析、透析、电泳、超速离心法（沉降法）、色谱法（又称层析法，分为分子筛色谱和离子交换色谱） 13凝胶过滤法分离纯化蛋白质的基本原理是什么？ 分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法，一定型号的凝胶网孔大小一定，只允许相应大小的分子进入凝胶颗粒内部，大分子则被排阻在外 核酸化学   核酸的分子组成 1核酸分为哪两大类？ 脱氧核糖核酸（DNA）、核糖核酸（RNA） 2核酸的基本组成单位是什么？ 核苷酸 3核酸的基本组成成分有哪些？ 磷酸、戊糖、碱基（含氮碱） 4 DNA与RNA的基本组成成分上有何区别？ ⑴戊糖：DNA为脱氧核糖，RNA为核糖 ⑵碱基：DNA主要是A、G、C、T四种碱基，RNA主要是A、G、C、U四种碱基 5戊糖、碱基、磷酸是通过什么化学键连接起来的？ 戊糖与碱基通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸通过磷酸酯键连接形成核苷酸 6碱基分为哪两大类？ 嘌呤碱、嘧啶碱 7 RNA和DNA中的主要碱基分别有哪些？ RNA中的主要碱基：A、G、C、U四种碱基 DNA中的主要碱基：A、G、C、T四种碱基   核酸的分子结构 1核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？ 3’，5’-磷酸二酯键 2 DNA二级结构（双螺旋结构）的要点有哪些？ ⑴ DNA分子中两链平行，走向相反，一条为5’ →3’另一条为3’ →5’，两链均为右手螺旋； ⑵ DNA两链中，磷酸脱氧核糖链位于螺旋的外侧，碱基对位于螺旋的内侧； ⑶ DNA两链遵循碱基互补规则： A与T配对，G与C配对； ⑷ 螺旋的横向稳定因素为氢键，纵向稳定因素为碱基堆积力； ⑸ 螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm,每一圈螺旋包含10个碱基对； ⑹ 双螺旋表面有两条沟槽：宽而深的为大沟，窄而浅的为小沟 3 Chargaff法则（不同生物DNA碱基组成的规律）有哪些？ ⑴ DNA碱基组成有物种差异，没有组织差异； ⑵ DNA碱基组成不因年龄、环境及营养而改变； ⑶ DNA分子中四种碱基的摩尔百分比具有一定的规律性，即A=T、GC、A+G=T+C 4三种主要RNA在蛋白质生物合成中的作用是什么？ ⑴ mRNA功能：在蛋白质生物合成中作为“模板” ⑵ tRNA功能：选择性转运氨基酸，辨认密码，作为蛋白质生物合成的“接合器” ⑶ rRNA的功能：作为核糖体的组成成分，而核糖体是蛋白质生物合成的场所 6 mRNA的帽子结构和尾巴结构分别是什么？ 帽子结构：真核生物mRNA 5’端的一个甲基化的鸟苷酸（m7GpppNmp） 尾巴结构：真核生物mRNA 3’端的一段多聚腺苷酸(多聚A或polyA) 7 tRNA二级结构的形状是什么？ 形状：“三叶草”形 8 tRNA二级结构的特点是什么？ ⑴ tRNA三叶草型的二级结构可分为氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TC区和可变区。除氨基酸接受区外，其余每个区都含有一个能形成氢键的部位─臂和一个不能形成氢键的区段─突环； ⑵ tRNA的5’端和3’端附近的碱基互补配对，形成氨基酸臂。在3’端的CpCpAOH结构不参与配对。它用来接受活化的氨基酸； ⑶ 氨基酸臂的对面是反密码臂，由5个碱基组成。其顶端是反密码子环，由7个碱基组成，其中三个碱基代表某种氨基酸的反密码子，可与mRNA上的该氨基酸的相应密码子通过碱基配对，进行识别。次黄嘌呤核苷酸（又名肌苷酸，缩写I），常常出现在反密码子中，它的广泛适应性，使其在翻译中具有重要的作用； ⑷ 位于左侧的环称作二氢尿嘧啶环或DHU环或D环，由8～12个碱基组成。因其含有稀有碱基二氢尿嘧啶而得名。DHU环具有识别核糖体的作用。D环由D臂与其他部分相连； ⑸ 位于右侧的环称作TC环，由7个碱基组成，因环中有一段TC结构而得名。为假尿嘧啶核苷。由TC环与其他部分相连。该环也用于识别核糖体； ⑹ 额外环，又名“可变环”，是反密码臂和DHU环之间的一个环。由3～18个碱基组成。不同tRNA其大小不同，因此可作为tRNA分类的标志 9 tRNA三级结构的形状是什么？ 倒L型 10何谓Tm？ DNA双链解开50%时的环境温度，称DNA的熔化温度或解链温度 11 DNA分子中的G-C含量与Tm有何关系？ G-C的含量越高，则Tm越高 12核酸及核苷酸在260nm处有紫外吸收峰，是因为其分子中含有什么结构？ 碱基中均含有共轭双键 13何谓DNA变性？ 在理化因素作用下，维系DNA双螺旋的氢键和碱基堆积力受到破坏，空间结构被破坏，DNA双链解旋成单链的过程 14 DNA变性的实质是什么？ DNA双链解旋成单链 15何谓增色效应？ 指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象   酶 酶的分子结构 1全酶的组成成分有哪些？ 酶蛋白（蛋白质部分）和辅助因子（非蛋白质部分） 2全酶各组成成分的作用是什么？ ⑴ 酶蛋白在全酶中的作用：决定酶的高效性和特异性； ⑵ 辅酶或辅基在全酶中的作用：传递电子、原子或基团；（决定反应类型） ⑶ 金属离子在全酶中的作用：参与构成酶的活性中心；桥梁；维持酶分子的构象；中和阴离子 3辅酶和辅基有何区别？ 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析、超滤法除去 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析、超滤法除去 4何谓酶的活性中心？ 酶分子中直接与底物结合并催化底物转化为产物的空间结构区域 5酶活性中心内、外必需基团的作用有何不同？ 酶活性中心内必需基团：有结合基团和催化基团，结合基团与底物结合，决定酶的专一性，催化基团催化底物转变成产物，决定酶所催化反应的性质 酶活性中心外必需基团：维持酶分子的构象 酶促反应的特点和机制 1酶与一般催化剂的不同点有哪些？（酶促反应的特点有哪些？） 酶具有高效性、特异性（专一性）、可调节性、不稳定性（酶蛋白容易失活） 2酶具有高效性的机制是什么？ 酶能大幅降低活化能 3何谓酶的特异性？ 酶对所催化的底物和反应类型具有选择性 4酶促反应的特异性分为哪些类型？ ⑴ 绝对特异性：一种酶只能催化一种底物发生一种化学反应 ⑵ 相对特异性：一种酶能够催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应 ⑶ 立体异构特异性：一种酶只能作用于某一底物的一种立体异构体，而对其立体对映体不起催化作用 5何谓酶原激活？ 无活性的酶原转变成有活性的酶的过程 6酶原激活的实质是什么？ 酶活性中心形成或暴露的过程 7胰蛋白酶原激活的机制？ 切去多余、无用的肽段，使构成酶活性中心的基团能够很好定位，进而构成酶的活性中心 8酶原激活的生理意义是什么？ 适于酶的安全转运和安全储存，可避免细胞自身消化 9何谓同工酶？ 催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学特性不同的一组酶 10血清LDH1、LDH5升高的临床意义是什么？ ⑴ 心肌受损时（如心肌梗塞）：血清LDH1升高 ⑵ 肝细胞受损（如急性肝炎）或骨骼肌损伤：血清LDH5升高   酶促反应动力学 1酶促反应动力学的研究内容是什么？ 酶促反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素 2影响酶促反应速度的因素有哪些？ ⑴ 酶浓度[E]：当[S]足以使[E]饱和时，随[E]↑，V以同等倍数↑ ⑵ 底物浓度[S] ：[S]较低　　随[S]↑，V以同等倍数↑（一级反应） [S]较高　　随[S]↑，V的增加趋势变缓（混合级反应） [S]很高　　V＝Vmax，随[S] ↑，V不变（零级反应） ⑶ 温度（T）：双重作用。T↑，分子热运动加快，分子间碰撞机会增加，V ↑；T↑，酶变性失活趋势增加，V↓ ⑷ 酸碱度（PH）：偏离最适PH越远，V越小，远离最适PH时，甚至会导致酶变性失活 ⑸ 抑制剂（I）：能够特异性地抑制酶活性 ⑹ 激活剂（A）：使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加 3何谓米氏方程式（米曼氏方程式）？ 解释[S]与酶促反应速度（V）的关系：V= Vmax[S]/(Km+[S]) 4何谓Km？ 最大酶促反应速度一半时的底物浓度，称为米氏常数 5 Km有何意义？ ⑴ Km是酶的一个特征性常数，不同的酶，其Km不同； ⑵ Km是V = Vmax/2时的[S]。米氏常数的单位为mol/L； ⑶ 当K2﹥﹥K3时，Km反映酶对底物亲和力；（1/Km越大，E对S的亲和力越大） ⑷ Km可判断酶作用的最适底物（Km值最小的底物是该酶的天然底物或最适底物） 6酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver–Burk作图法），得到的直线在横轴及纵轴的截距分别是什么？ 横轴截距：-1/Km              纵轴截距：1/Vmax 7什么叫可逆性抑制作用？ 抑制剂与酶以非共价键可逆性结合，使酶活性降低或丧失，能用透析、超滤法除去抑制剂而使酶恢复活性 8可逆性抑制作用分为哪几类？各有什么主要特点？ 竞争性抑制： 1 抑制剂在结构上与底物分子相似，二者竞争同一个酶的活性中心； 2 酶既可以结合底物分子，也可以结合抑制剂，但不能与两者同时结合； 3 抑制剂与酶的活性中心结合以后，酶活性丧失； 4 竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物的相对浓度（ [I]/[S] ）， [I]不变时，增加[S]可以减弱甚至解除竞争性抑制作用； ⑤ 动力学参数：Km值增大，Vm值不变 非竞争性抑制： 1 非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似； 2 酶既可以结合底物分子，也可以结合抑制剂，还能与两者同时结合； 3 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；非竞争性抑制程度取决于[I]，而与[S]无关； ④ 动力学参数：Km值不变，Vm值降低 反竞争性抑制： 1 反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似； 2 抑制剂只能与ES结合； ③ 必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；④ 动力学参数：Km减小，Vm降低 9巯基酶的抑制剂是什么？ 重金属离子（如汞离子、银离子）、路易士气 10胆碱酯酶的抑制剂是什么？ 有机磷农药 11何谓酶的竞争性抑制作用？ 抑制剂与底物结构相似，因此二者能够竞争同一个酶的活性中心，从而使底物与酶的结合几率降低，进而抑制酶促反应的现象 12磺胺药的抑菌机理是什么？ 由于磺胺药物分子结构与细菌中合成二氢叶酸的原料对氨基苯甲酸的化学结构相似，二者可与二氢叶酸合成酶竞争性结合，进而抑制二氢叶酸合成酶活性，致使细菌体内四氢叶酸缺乏，最终导致细菌核苷酸和核酸合成受阻，达到抗菌效果 13温度对酶活力的影响表现在哪两方面？ ⑴ T↑，分子热运动加快，分子间碰撞机会增加，V ↑； ⑵ T↑，酶变性失活趋势增加，V↓   酶与医学的关系 1哪些酶先天性缺乏可引起蚕豆病、白化病、苯丙酮酸尿症？ 蚕豆病：缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶 白化病：缺乏酪氨酸酶 苯丙酮酸尿症：缺乏苯丙氨酸羟化酶 2有机磷杀虫剂中毒、重金属盐中毒、氰化物中毒分别是由于抑制哪种酶引起的？ 有机磷杀虫剂中毒：胆碱酯酶活性被抑制 重金属盐中毒：巯基酶活性被抑制 氰化物中毒：细胞色素氧化酶活性被抑制 维生素 1维生素的概念？ 维持机体正常生理功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成或合成不足，必须由食物供给的一类小分子有机化合物 2维生素按溶解度不同可分为哪几类？各类包括哪些？ 脂溶性维生素：VitA、 VitD、 VitE 、VitK 水溶性维生素：VitC、B族维生素 3 B族维生素有哪些？ VitB1、 VitB2、 VitPP、 VitB6、泛酸、生物素、叶酸、 VitB12、硫辛酸 4导致维生素缺乏症的原因有哪些？ ⑴ 维生素摄入量不足 ； ⑵ 吸收障碍 ； ⑶ 维生素需要量增加 ； ⑷ 长期服用某些药物 ； ⑸ 慢性肝肾疾病和特异性缺陷等 5四种脂溶性维生素的缺乏症各是什么？ 维生素A缺乏症：夜盲症、干眼病、角膜软化症 维生素D缺乏症：儿童患佝偻病，成人患骨质软化症（软骨病） 维生素E缺乏症：少见 维生素K缺乏症：凝血障碍，新生儿出血 6四种脂溶性维生素各自有何生理功能？ 维生素A：① 组成视觉细胞内的感光物质；② 维持上皮组织结构的完整，促进生长发育；③ 抑制癌变 维生素D：调节钙磷代谢，提高血钙和血磷浓度，促进成骨作用 维生素E：① 维持正常的生殖机能；② 抗氧化抗衰老作用；③ 促进血红素代谢 维生素K：参与多种凝血因子的合成 7各种B族维生素参与组成的辅酶（即参与代谢的活性形式）有哪些？ 维生素B1（硫胺素）：焦磷酸硫胺素（TPP） 维生素B2 (核黄素)：黄素单核苷酸 (FMN) 、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 维生素PP（尼克酸、尼克酰胺）：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋，又称辅酶Ⅰ）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋，又称辅酶Ⅱ） 维生素B6（吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺）：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺 泛酸：辅酶A（CoA或HSCoA） 生物素：羧基生物素 叶酸：四氢叶酸（FH4） VitB12（钴胺素）：甲基钴胺素（甲基B12 ）、5‘-脱氧腺苷钴胺素（CoB12 ） （唯一含有金属元素的维生素） 硫辛酸：二氢硫辛酸 8各种B族维生素各自有何生理功能？ 维生素B1：① 作为α-酮酸脱氢酶系的辅助因子；② 作为转酮基酶的辅助因子；③ 抑制胆碱酯酶的活性 维生素B2：递氢，作为脱氢酶的辅助因子 维生素PP：递氢、递电子，作为脱氢酶的辅助因子 维生素B6：转运氨基，作为氨基转移酶和氨基酸脱羧酶的辅助因子 泛酸：转运酰基 ，作为酰基转移酶的辅助因子 生物素：作为CO2载体，参与羧化反应。作为羧化酶的辅助因子 叶酸：转运一碳单位，作为一碳单位转移酶的辅助因子 VitB12：转运甲基，参与一碳单位代谢 硫辛酸：① 是α-酮酸氧化脱羧酶辅酶之一；② 是高效抗氧剂，使氧化型谷胱甘肽（GSSG）还原，可以清除自由基；③缓解炎症、增强免疫系统，修复受损细胞 9水溶性维生素的缺乏症各有哪些？ 维生素B1缺乏症：脚气病 维生素B2缺乏症：舌炎、口角炎等 维生素PP缺乏症：癞皮病 维生素B6的缺乏症：少见 泛酸缺乏症：少见 生物素缺乏症：少见 叶酸缺乏症：巨幼红细胞性贫血（恶性贫血） VitB12缺乏症：巨幼红细胞性贫血 （恶性贫血） 硫辛酸缺乏症：不易缺乏 维生素C的缺乏症：败血症 生物氧化 　概述 1何谓生物氧化？ 营养物质（糖类、蛋白质、脂类等）在生物体内氧化分解，最终生成H2O和CO2，并释放能量的过程，又称为细胞呼吸或组织呼吸 2生物氧化与体外氧化的区别有哪些？ 生物氧化 体外氧化 条件 体内温和条件下的酶促反应 高温、高压、强酸、强碱 CO2的生成方式 有机酸脱羧反应 C与O2直接化合 H2O的生成方式 底物脱下的氢经呼吸链传递， 后与氧结合生成H2O H与O2直接化合 能量释放 逐步，一部分能量以高能磷酸酯 键的形式储存起来 一次性，以光和热的形式散发 3三大营养物质（糖类、蛋白质、脂肪）在体内氧化分解的三个阶段是怎样的？ 第一阶段：三大营养物质分解为各自的基本单位； 第二阶段：各基本单位经过不同的反应过程生成乙酰CoA； 第三阶段：三羧酸循环和氧化磷酸化 4生物体内CO2的生成方式是什么？ 来源于有机酸的脱羧基反应   呼吸链 1何谓呼吸链（电子传递链）？ 递氢体和递电子体在线粒体内膜上按一定顺序排列而成的反应体系 2体内重要的两条呼吸链的名称、顺序？ （1）NADH氧化呼吸链：NADH→FMN→Q→Cytb→CytC1→CytC→Cytaa3→O2 （2）琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼链）：琥珀酸→FAD→Q→Cytb→CytC1→CytC→ Cytaa3→O2 3呼吸链中属于递氢体和递电子体的组分各有哪些？ 递氢体（传递氢和电子 ）：NAD＋或NADP＋、FMN或FAD、泛醌（CoQ或Q） 递电子体（传递电子）：铁硫蛋白、细胞色素 4细胞液NADH氧化方式有哪两种穿梭作用（线粒体外NADH的跨膜转运）？各最终产生多少ATP？P/O比值分别是多少? α－磷酸甘油穿梭作用 ：产生2分子ATP，P/O比值为2 苹果酸－天冬氨酸穿梭作用：产生3分子ATP，P/O比值为3   生物氧化与能量代谢 1何谓底物水平磷酸化？ 底物分子因脱氢、脱水反应而使能量在分子内重新分布，形成高能磷酸基团，然后将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP的过程 2何谓氧化磷酸化？ 营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程 3生物体内有哪几步底物水平磷酸化？ 4 ATP的生成方式包括哪两种？其中以哪种方式为主？ 氧化磷酸化（最主要方式）、底物水平磷酸化 5两条呼吸链氧化磷酸化的偶联部位（即呼吸链中生成ATP的部位）各有哪些 ？ NADH氧化呼吸链：NADH与Q之间；Q与Cytc之间；Cytc与O2之间 琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼链）：Q与Cytc之间；Cytc与O2之间 6常见的影响呼吸链的抑制剂有哪些？ 鱼藤酮、阿米妥、抗霉素A、CO、氰化物、叠氮化合物和H2S 7常见的解除氧化与磷酸化偶联的物质（即解偶联剂）是什么? 2，4－二硝基苯酚 8体内常见的高能化合物包括哪些？ 高能磷酸化合物：NDP、NTP、磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸 高能硫酯化合物：乙酰CoA、脂酰CoA 9生物体进行一切生命活动所需能量的直接供体是什么？ ATP 10在骨骼肌和脑组织中储存能量的物质（~P的贮存形式）是什么? 磷酸肌酸 12 CO与氰化物中毒的生化机理各是什么？ ⑴ CO能与还原型Cytaa3的Fe2＋结合，从而阻断电子从Cytaa3传递至O2，使细胞窒息死亡 ⑵ 氰化物（CN－）能与氧化型细胞色素aa3的Fe3＋结合，从而阻断电子从Cytaa3传递至O2，使细胞窒息死亡 13目前公认的氧化磷酸化的偶联机制是什么？ 是1961年由Mitchell提出的化学渗透学说   糖代谢   血糖 1葡萄糖氧化酶法测得的空腹血糖正常值？ 3.3mmol/L 2血糖的来源和去路有哪些？其中主要来源和主要去路是什么？ 血糖的来源：① 食物中的糖消化吸收；② 肝糖原分解；③ 非糖物质通过糖异生作用 血糖的去路：① 氧化分解供能（最主要）；② 合成糖原；③ 转变成其它物质（核糖、脂肪、氨基酸等）；④ 当血糖浓度超过肾糖阈时，随尿排出（非正常去路） 3升高或降低血糖的激素各有哪些？ 升高血糖的激素：胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素、甲状腺素等 降低血糖的激素：胰岛素   糖的分解代谢 糖酵解（糖的无氧氧化）途径： 1糖酵解（EMP）的概念： 在供氧不足时，葡萄糖或糖原在细胞液中分解生成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸的过程                  2糖酵解的反应部位（细胞定位）： 细胞液                 3糖酵解的反应过程： ⑴ 葡萄糖生成1，6-二磷酸果糖； ⑵ 1，6-二磷酸果糖分解生成2分子3-磷酸甘油醛； ⑶ 3-磷酸甘油醛转化成丙酮酸； ⑷ 丙酮酸还原成乳酸              4糖酵解过程的关键酶有哪些？ 己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶 5 1分子葡萄糖或糖原经糖酵解生成乳酸净生成多少分子ATP？ 1分子葡萄糖经糖酵解生成乳酸净生成ATP：2分子 1分子糖原经糖酵解生成乳酸净生成ATP：3分子 6糖酵解过程中产生的NADH的去路是什么？ 用于第四步丙酮酸还原成乳酸 7糖酵解有何生理意义？ ⑴ 在机体相对缺氧时快速应急供能； （剧烈运动时，骨骼肌相对缺氧，糖酵解↑，乳酸↑） ⑵ 某些组织在有氧时也通过糖酵解供能； （如皮肤、睾丸、视网膜、红细胞、大脑等。成熟红细胞因无线粒体，完全靠糖酵解供能） ⑶ 糖酵解的中间产物是其它物质的合成原料； （如：磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料） 8成熟红细胞的供能途径是什么？ 糖酵解 糖的有氧氧化途径： 1糖有氧氧化的概念： 在供氧充足时，葡萄糖或糖原在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放大量能量的过程 2糖有氧氧化的发生部位（细胞定位）： 胞液和线粒体 3糖有氧氧化的基本过程（三个阶段）： ⑴ 葡萄糖在细胞液中氧化分解生成丙酮酸； （与糖酵解途径基本一致） ⑵ 丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA； ⑶ 乙酰基经三羧酸循环彻底氧化生成H2O和CO2 4三羧酸循环（TAC）的概念： 又称为柠檬酸循环，指从乙酰CoA和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列的脱氢和脱羧基反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程 5三羧酸循环中有几次脱氢和几次脱羧反应？有几次底物水平磷酸化反应？分别发生在哪些步骤中？ 4次脱氢：异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸、α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA、草酰乙酸的再生（2次） 2次脱羧：异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸、α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA 1次底物水平磷酸化反应：琥珀酰CoA生成琥珀酸 6三羧酸循环中有哪几个关键酶？ 柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系 （由于关键酶催化的是单向不可逆反应，故，三羧酸循环不能逆行） 7 1分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化，共产生多少分子ATP? 12分子 （每氧化1个乙酰基共产生12分子ATP或三羧酸循环每循环1次共产生12分子ATP） 8 1分子葡萄糖或糖原经糖有氧氧化净生成多少分子ATP？ 1分子葡萄糖经糖有氧氧化净生成ATP：36或38分子 1分子糖原经糖有氧氧化净生成ATP：37或39分子 磷酸戊糖途径： 1磷酸戊糖途径的反应部位（细胞定位）： 胞液 2磷酸戊糖途径的起始物质、终产物分别是什么？ 起始物质：6-P-葡萄糖 终产物：6-磷酸果糖、3-磷酸甘油醛 3磷酸戊糖途径的关键酶是什么？ 6-磷酸葡萄糖脱氢酶（G-6-P-D） 4磷酸戊糖途径的主要生理意义是产生了哪两种重要的物质？各自有何作用？ 5-磷酸核糖：5-磷酸核糖是核苷酸的合成原料 NADPH：① 作为供氢体，参与体内的合成代谢，如参与合成脂肪酸、胆固醇，一些氨基酸； ② 参与肝脏内的生物转化：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化；③ 使氧化型谷胱甘肽还原，维持红细胞膜的完整性 5蚕豆病的发病机理？ 遗传性6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺陷→磷酸戊糖途径受阻→NADPH+H＋缺乏→GSH的还原状态不能维持→红细胞膜易被破坏→在某些因素的诱发下（如：蚕豆、抗疟药）发生溶血（黄疸） 糖原代谢和糖异生 糖原合成： 1糖原合成的关键酶是什么？ 糖原合酶 2糖原合成时葡萄糖的活化形式是什么？ 尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG） 3糖原分支由何酶催化形成？ 脱支酶 4糖原合成的供能物质是什么？ ATP、UTP 糖原分解： 1何谓糖原分解？ 肝糖原分解为葡萄糖的过程 2糖原分解的关键酶是什么？ 糖原磷酸化酶 3肌糖原不能直接补充血糖，是因为肌肉缺乏何酶所致? 葡萄糖-6-磷酸酶 4肝糖原和肌糖原分别怎样补充血糖？ 肝糖原通过糖原分解途径直接补充血糖 肌糖原通过乳酸循环间接补充血糖 5何谓乳酸循环（Cori循环）？ 葡萄糖或糖原在肌肉组织中经糖酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖异生作用生成葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环或Cori循环 糖异生： 1何谓糖异生？ 非糖物质在胞液和线粒体中转变为葡萄糖或糖原的过程 2糖异生的原料有哪些？ 能够异生成糖的非糖物质：甘油、丙酮酸、乳酸、生糖氨基酸及三羧酸循环中各种羧酸 3糖异生的反应部位（细胞定位）？ 胞液和线粒体          4发生糖异生的器官： 肝脏（主要）、肾脏（其次） 5糖异生途径完全是糖酵解途径的逆反应吗？为什么？ 糖异生途径基本上是糖酵解途径的逆反应 糖酵解途径中存在有三步由关键酶催化的单向不可逆反应，都有相当大的能量变化。这些反应的逆过程需要吸收相等量的能量，构成所谓“能障”。要实现这三步单向不可逆反应的逆过程，就必须由另外一组不同的酶来催化，绕过这三个“能障”，这些酶即为糖异生途径的关键酶 6糖异生途径中有哪些能障？ 糖酵解的3个关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶 7糖异生途径的关键酶有哪些？它们分别替代糖酵解途径的哪种关键酶？ 丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶代替：己糖激酶 果糖-1，6-二磷酸酶代替：磷酸果糖激酶1 葡萄糖-6-磷酸酶代替：己糖激酶 脂类代谢 脂类的分布和生理功能 1脂肪的主要生理功能是什么？ ⑴ 供能贮能； ⑵ 协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸； ⑶ 保护和保温作用 2类脂的主要生理功能是什么？ ⑴ 磷脂是生物膜的重要组成成分； ⑵ 糖脂是细胞的结构成分，也是血型物质及膜抗原成分； ⑶ 类固醇中的胆汁酸是人和动物胆汁的主要成分，肾上腺皮质激素有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用，性激素对机体的生长、发育、第二性征的发生和成熟起着重要作用 3何谓必需脂肪酸？ 维持哺乳动物正常生命活动所必需，但哺乳动物体内不能合成或合成不足，必须从食物中摄取的多不饱和脂肪酸 4体内的必需脂肪酸有哪些？ 亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸 　甘油三酯的中间代谢 脂肪酸（FA）氧化： 1脂肪酸氧化的反应部位（细胞定位）： 胞液和线粒体 2脂肪酸氧化的四个阶段是怎样的？ 第一阶段：脂肪酸活化生成脂酰CoA（胞液） 第二阶段：脂酰CoA进入线粒体 第三阶段：脂酰CoA降解生成乙酰CoA（线粒体） 第四阶段：乙酰CoA的彻底氧化（线粒体） 3携带脂酰CoA通过线粒体内膜的载体是什么？ 肉碱 4脂酰CoA的β-氧化包括哪四步连续反应？ 脱氢、加水、再脱氢、硫解 5脂酰CoA每发生一次β-氧化的产物是什么？ 产生1分子FADH2，1分子NADH，1分子乙酰CoA和1分子减少两个碳原子的脂酰CoA 6含偶数碳的脂酰CoA经反复多次β-氧化的最终产物是什么？ 含偶数碳的脂酰CoA全部变成乙酰CoA 7含偶数碳的饱和脂肪酸在体内彻底氧化分解的过程？ 16C软脂酸彻底氧化分解：C14H29CH2CO~SCoA（16C的脂酰CoA ），1次β-氧化得1分子CH3CO~SCoA （乙酰CoA）和C12H25CH2CO~SCoA（14C脂酰CoA），2次β-氧化得2分子CH3CO~SCoA （乙酰CoA）和C10H21CH2CO~SCoA（12C脂酰CoA），一直到7次β-氧化得7分子CH3CO~SCoA （乙酰CoA）和CH3CO~SCoA（2C脂酰CoA），故， 16C的脂酰CoA只能发生7次β-氧化，共产生8分子乙酰CoA 酮体代谢： 1何谓酮体？ 脂肪酸在肝脏中氧化分解生成的三种正常中间代谢产物 （胴体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮） 2酮体是不是机体产生的异常物质？ 不是 3酮体在什么器官或组织中生成、利用？ 生成：肝内（肝细胞线粒体） 利用：肝外（心、肾、脑、骨骼肌线粒体） 4酮体包括哪些组成成分？ 乙酰乙酸（30%）、β-羟丁酸（70%）、丙酮（很少）              5酮体的合成原料是什么？关键酶是什么？ 合成原料：乙酰CoA 关键酶：HMGCoA合成酶 6长期饥饿或糖供应不足时，脑组织的主要能源是什么？ 酮体 7为何长期饥饿者、高脂低糖膳食者、重症糖尿病患者容易发生酮症酸中毒？ 长期饥饿者、高脂低糖膳食者、重症糖尿病→脂肪动员增强→脂肪酸↑→乙酰CoA ↑→胴体↑→超过肝外组织氧化利用酮体的能力时，血酮↑（酮血症）→超过肾回吸收能力时，尿酮阳性（酮尿症）→[H+ ]↑PH↓，酮症酸中毒（代谢性酸中毒） 脂肪（甘油三酯）的合成代谢： 1脂肪（甘油三酯）的合成原料： 脂酰CoA  3-磷酸甘油 2脂肪酸的合成部位（细胞定位）、合成原料、供氢体、关键酶： 合成部位（细胞定位）：胞液 合成原料：乙酰CoA（主要来自G的有氧氧化） 供氢体：NADPH＋H＋ （主要来自磷酸戊糖途径） 关键酶：乙酰CoA羧化酶（生物素）   类脂代谢 1磷脂的合成原料和供能物质是什么？ 合成原料：甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇等物质 供能物质：ATP、CTP 2胆碱和乙醇胺的活性形式： 胆碱的活性形式：CDP－胆碱 乙醇胺的活性形式：CDP－乙醇胺 3体内胆固醇的合成原料、关键酶、供氢体？ 合成原料：乙酰CoA（主要来自糖有氧氧化） 关键酶：HMGCoA还原酶 供氢体：NADPH＋H+ （主要来自磷酸戊糖途径） 4胆固醇在体内可转化为哪些物质？ ⑴ 在肝脏中转化为胆汁酸； ⑵ 转化为类固醇激素； ⑶ 转化为维生素D3 5催化血浆中和细胞内胆固醇酯化的酶分别是什么？ 催化血浆中胆固醇酯化的酶：卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 催化细胞内胆固醇酯化的酶：脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶（ACAT）   蛋白质的分解代谢   蛋白质的营养作用 1何谓氮平衡？ 体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡 2氮平衡分为哪些类型？ ⑴ 总氮平衡：摄入氮=排出氮，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，此种情况见于正常成人； ⑵ 正氮平衡：摄入氮 〉排出氮，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期病人； ⑶ 负氮平衡：摄入氮 〈 排出氮，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，此种情况见于消耗性疾病患者（结核、肿瘤），饥饿者 3何谓必需氨基酸？ 体内必需而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸 4必需氨基酸有哪几种？ 共8种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val） 5蛋白质的营养价值取决于什么？ 必需氨基酸的含量；必需氨基酸的种类；必需氨基酸的比例   氨基酸的一般代谢 氨基酸的脱氨基作用 ： 1氨基酸的脱氨基方式包括哪些？其中最主要的方式是什么？ 氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基（最主要的脱氨基方式） 2何谓联合脱氨基作用？ 在转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合催化下，氨基酸将氨基转移给α-酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基的过程 3丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸脱氨基后所对应的α-酮酸分别是什么？ 丙氨酸脱氨基后所对应的α-酮酸：丙酮酸 天冬氨酸脱氨基后所对应的α-酮酸：草酰乙酸 谷氨酸脱氨基后所对应的α-酮酸：α-酮戊二酸 4氨基酸脱氨基方式中哪些方式可真正脱去氨基？（产生游离氨） 氧化脱氨基、联合脱氨基作用 5测定体内重要转氨酶ALT（丙氨酸氨基转移酶，又称谷丙转氨酶GPT）和AST（天冬氨酸氨基转移酶，又称谷草转氨酶GOT）活性的临床意义是什么？ ⑴ 由于ALT主要存在于肝细胞中，当肝脏受损（如急性肝炎），血清ALT活性明显升高。⑵ 由于AST主要存在于心肌组织中，当心肌受损（如心肌梗塞），血清AST活性明显升高 氨的代谢： 1体内氨的来源有哪些？主要来源是什么？ ⑴ 氨基酸脱氨基产生的NH3；（主要来源） ⑵ 胺类物质氧化产生的NH3； ⑶ 肠道内的腐败作用和尿素分解产生的NH3； ⑷ 肾脏产生的氨 2体内氨的去路有哪些？最主要去路是什么？ ⑴ 在肝脏中合成尿素，然后由肾排出；（主要去路） ⑵ 合成非必需氨基酸和嘌呤、嘧啶等含氮化合物； ⑶ 肾脏产生的NH3，可与H+结合成NH4+，随尿排出体外 3氨在血液中有哪两种转运形式？ 谷氨酰胺、丙氨酸 4体内尿素合成的部位在哪里？ 肝细胞线粒体和胞液 5体内尿素合成（鸟氨酸循环）包括哪些步骤？关键酶是什么？ 步骤：①氨基甲酰磷酸的合成（肝细胞线粒体中）；②瓜氨酸的合成（肝细胞线粒体中）；③精氨酸的合成（肝细胞胞液中）；④精氨酸水解生成尿素（肝细胞胞液中） 关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶 6体内尿素合成有何生理意义？ 解氨毒 7尿素在体内合成时，氨基的直接供体分别是什么？ NH3、天冬氨酸 8为何临床上对高血氨病人禁用碱性肥皂水灌肠？ 当肠液处于酸性环境：［Ｈ＋］↑→血氨↓，当肠液处于碱性环境［ＯＨ-］↑→血氨↑ 9为何临床上对肝硬化腹水病人不宜使用碱性利尿剂？ 肾脏产生的氨经肾小管分泌，酸性尿：H+ + NH3→ NH4+（随尿排出）血氨↓，碱性尿：NH3入血后使血氨↑ 10为何高血氨容易导致肝昏迷？ 当肝功能严重损伤时，尿素合成障碍，血氨浓度增高，称为高氨血症。氨进入脑组织，可与脑中的α-酮戊二酸经还原氨基化合成谷氨酸，氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺。这两步反应需消耗NADH+H+和ATP，并使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，能量严重缺乏时将引起大脑功能障碍，严重时可产生昏迷 11生酮氨基酸有哪些？ 亮氨酸、赖氨酸 12生酮氨基酸能否在体内异生成糖？ 不能 氨基酸脱羧基 组胺、5-羟色胺（5-HT）、γ-氨基丁酸（GABA）分别由哪些氨基酸脱羧基产生？ 组氨酸脱羧基产生：组胺 色氨酸脱羧基产生：5-羟色胺（5-HT） 谷氨酸脱羧基产生：γ-氨基丁酸（GABA） 氨基酸的特殊代谢 1何谓一碳单位？ 某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团 2一碳单位的常见形式有哪些？ 甲基（-CH3）、亚甲基（-CH2-）、次甲基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）、羟甲基（-CH2OH）等 3一碳单位的来源？ 主要来源于甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸等氨基酸的分解代谢 4一碳单位的载体是什么？ 四氢叶酸（FH4） 5体内甲基的直接供体是什么？ SAM（S-腺苷蛋氨酸） 7 SAM通过什么循环途径产生？ 蛋氨酸循环 8体内甲基的间接供体是什么？ N5-甲基四氢叶酸   核苷酸代谢 1何谓核苷酸的从头合成途径？ 以氨基酸、一碳单位、CO2、 5-磷酸核糖等简单物质为原料，经过一系列复杂酶促反应合成核苷酸的过程（肝） 2何谓核苷酸的补救合成途径？ 以体内现成的碱基或核苷为原料，经过简单酶促反应合成核苷酸的过程（脑、骨髓） 3嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的原料分别是什么？ 嘌呤核苷酸从头合成的原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳单位、CO2、5-磷酸核糖 嘧啶核苷酸从头合成的原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、 CO2、 5-磷酸核糖 4嘌呤核苷酸从头合成过程中第一个含嘌呤环的核苷酸是什么？ IMP（次黄嘌呤核苷酸或肌苷酸） 5嘌呤碱分解代谢的终产物是什么？ 尿素      6嘧啶碱分解代谢的终产物各是什么？ 胞嘧啶和尿嘧啶分解代谢的终产物：NH3、CO2、-丙氨酸 胸腺嘧啶分解代谢的终产物：NH3、CO2、-氨基异丁酸 7血中什么物质含量过高可导致痛风？ 尿酸 8别嘌呤醇可用来治疗痛风，是因为它与什么物质结构相似？可竞争性抑制什么酶？ 别嘌呤醇与次黄嘌呤结构相似，是黄嘌呤氧化酶的竞争性抑制剂，可抑制尿酸的生成   DNA的生物合成 1什么是复制？ 以亲代DNA为模板合成子代DNA，从而将遗传信息准确地传递到子代DNA的过程 2 DNA复制有何特征？ ① 半保留复制；② 从复制起始点双向复制；③ 半不连续复制 3 DNA复制的方式是什么？ 半保留复制 4何谓半保留复制？ 以亲代DNA分开的两条链各自为模板，按照碱基互补配对原则，各自合成一条新链，形成两个子代DNA分子。在每个子代DNA分子中，一条链来自亲代，一条链是新合成的，这种方式称为半保留复制 5何谓半不连续复制？ DNA复制时一条子链是连续合成的，另一条子链是不连续分段合成的 6参与DNA复制的酶和辅助因子各有哪些？各有何作用？ ⑴ DNA聚合酶（DDDP）：校读和DNA损伤修复 ⑵ 引物酶：催化RNA引物合成 ⑶ DNA解旋酶（解链酶）：在复制起始部位断开氢键，使DNA两链解开 ⑷ 拓扑异构酶：解开或松弛超螺旋，克服解链过程中产生的缠绕打结现象 ⑸ 单链DNA结合蛋白（SSB）：① 结合在已解开的DNA单链上，维持开链状态，防止已解开的DNA单链重新形成双螺旋；② 保护单链DNA不被核酸酶降解 ⑹ DNA连接酶：连接相邻冈崎片段；DNA修复、重组、剪接中缝合缺口；基因工程中的重要工具酶 7参与DNA复制的酶和辅助因子在复制过程中的作用顺序是怎样的？ DNA解旋酶（解链酶）→单链DNA结合蛋白（SSB）→引物酶→DNA聚合酶Ⅲ→DNA聚合酶Ⅰ→DNA连接酶 8 DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ各自有何酶活性？ DNA聚合酶Ⅰ：在校读和DNA损伤修复中起主要作用；引物切除和冈崎片段的延长 DNA聚合酶Ⅱ：校读作用；DNA损伤修复 DNA聚合酶Ⅲ：真正的复制酶 9什么是前导链？什么是后随链？何谓冈崎片段？ 前导链：与复制叉移动方向一致，能够连续合成的DNA子链称为前导链（领头链） 后随链：与复制叉移动方向相反，不能够连续合成的DNA子链称为滞后链（随从链） 冈崎片段：滞后链中不连续合成的DNA片段，称为冈崎片段 10 DNA复制的模板、原料、方向、产物分别是什么？ 模板：亲代DNA链 原料：四种dNTP，即dATP，dGTP，dCTP，dTTP 方向：DNA复制时，以复制起始点为中心，向两个方向进行复制 产物：DNA链 11逆转录的概念？ 以RNA为模板合成DNA的过程 RNA的生物合成 1转录的概念？ 生物体按碱基互补配对原则把DNA碱基序列转化成RNA碱基序列，从而将遗传信息从DNA分子传递到RNA分子上的过程 2转录的特征？  ⑴ 不对称性：对于某一特定的结构基因，只能以DNA双链中的一条链为模板进行转录； ⑵ 连续性：RNA的转录不需要引物，从起始位点开始转录直到终止位点为止，连续合成RNA链； ⑶ 单向性： RNA转录合成时，只能向一个方向进行聚合，所依赖的模板DNA链的方向为3’→5’，而RNA链的合成方向为5’→3’； ⑷ 有特定的起始和终止位点： RNA转录合成时，只能以DNA分子中的某一段作为模板，故存在特定的起始位点和特定的终止位点                    3转录的方式？ 不对称转录 4什么是模板链？什么是编码链？ 模板链（有意义链）：DNA分子中可作为模板转录成RNA的一股链 编码链（反意义链）：与DNA模板链互补的另一条DNA链 5 RNA聚合酶全酶及核心酶的组成？ RNA聚合酶全酶的组成：由六个亚基构成，即α2ββ'ω σ RNA聚合酶核心酶的组成：由五个亚基构成，即α2ββ'ω 6转录的起始因子和终止因子分别是什么？ 起始因子：σ因子（σ亚基） 终止因子：ρ因子 7转录的原料、模板、方向、产物分别是什么？ 原料：四种核糖核苷酸（NTP），即ATP，GTP，CTP，UTP 模板：模板链（有意义链） 方向：模板DNA链的方向为3’→5’， RNA链的合成方向为5’→3’ 产物：RNA链 8何谓外显子？何谓内含子？ 外显子：结构基因中能够指导多肽链合成的编码顺序被称为外显子 内含子：结构基因中不能指导多肽链合成的非编码顺序就被称为内含子 9由hnRNA到mRNA的加工修饰过程，包括哪些方式？ 加帽：即在mRNA的5'-端加上m7GTP的结构。此过程发生在细胞核内 加尾：首先由核酸外切酶切去3'-端一些过剩的核苷酸，然后再加入polyA。polyA结构与mRNA的半寿期有关。此过程发生在细胞核内 剪接：切除内含子、连接外显子 蛋白质的生物合成（翻译） 1三种RNA在蛋白质生物合成中的作用分别是什么？ ⑴ mRNA功能：在蛋白质生物合成中作为“模板” ⑵ tRNA功能：选择性转运氨基酸，辨认密码，作为蛋白质生物合成的“接合器” ⑶ rRNA的功能：作为核糖体的组成成分，而核糖体是蛋白质生物合成的场所，因此rRNA作为蛋白质生物合成的“装配机” 2翻译过程中所需的原料、酶、蛋白因子、供能物质分别是什么？ 原料：20种编码氨基酸 酶：蛋白质合成酶系，包括氨基酰tRNA合成酶和转肽酶（肽基转移酶） 蛋白因子：起始因子、延长因子、释放因子 供能物质：ATP、GTP 3翻译的方向是怎样的？ 模板的方向：沿mRNA的5’→3’ 蛋白质多肽链的方向：N端→ C端 4什么是密码子（遗传密码）？ 从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，在蛋白质生物合成中代表一种氨基酸或终止信号，称为密码子或三联体密码 5密码子有多少种？有意义密码有多少种？ 生物体内共64（43）种不同密码，其中61种有意义密码（如AUG既代表甲硫氨酸，又作为翻译的起始密码），3种终止密码（UAA、UAG、UGA） 6翻译的起始密码和终止密码分别是什么？ 起始密码：AUG 终止密码：UAA、UAG、UGA 7遗传密码的特点有哪些？ ① 连续性；② 简并性；③ 通用性；④ 方向性；⑤ 摆动性（变偶假说） 8何谓遗传密码的连续性、方向性和摆动性？ 连续性：密码无间隔、无重叠，插入或缺失可引起“移码突变” 方向性：即解读方向为5′→ 3′ 摆动性：密码子的第3位碱基与反密码的第1位碱基不严格配对 9 mRNA的一级结构有何特点？ ⑴ 5’-端有帽子结构 ⑵ 3’-端有尾巴结构 10核糖体上的三个tRNA结合位点分别结合什么？ 受位（A位）：氨基酰tRNA的结合位点，氨酰位 给位（P位）：肽酰tRNA的结合位点，肽酰位 出位（E位）：脱酰tRNA的结合位点，出口位