氨基酸的结构和功能

氨基酸的结构和功能 第一章 氨基酸的结构与功能 The Structure and Function of Amino Acids 一、构成人体蛋白质氨基酸均为L-?-氨基 酸 虽然存在于自然界中的氨基酸有300 余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- ?-氨基酸(除甘氨酸外)。 COO - CH3 R H H C + NH3 甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式 二、氨基酸的侧链结构决定其功能 (一)氨基酸的差异在于侧链结构?-R基团 (1) 侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸 ? 包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、 甲硫氨酸和脯氨酸。 ? 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。 (1)侧链含烃链的氨基酸粲诜羌灾咀灏被中文名 英文名 缩写 符号 结构式 等电点 (pI) 含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 Glycine Gly G 5.97 丙氨酸 缬 氨酸 亮氨酸 Alanine Valine Leucine Ala Val Leu Ile A V L I 6.00 5.96 5.98 6.02 异亮氨酸 Isoleucine (2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸 ? 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。 侧链含有羟基的氨基酸 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66 侧链含有硫的氨基酸 半胱氨 酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74 甲硫氨 酸 (3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸 ? 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧 链都含 有羧基，均可解离而带负电荷。 侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸 天冬氨 酸 天冬酰 胺 谷氨酸 谷氨酰 胺 Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine Asp Asn Glu Gln D N E Q 2.97 5.41 3.22 5.65 (4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸 ? 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链 分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化， 使之带正电荷。 侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59 (5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸 ? 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链 分别有苯基、酚基和吲哚基。 侧链含芳香环的氨基酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 Histidine Phenylalanine Tyrosine His Phe Tyr H F Y 见上 7.59 5.48 5.66 彼? Tryptophan Trp W 亚氨基酸 5.89 脯氨酸 Proline Pro P 6.30 几种特殊氨基酸 ? 脯氨酸 (亚氨基酸) CH2 N H 2+ CH2 CH2 CHCOO - ? - 半胱氨酸 O O C -C H -C H 2 -S H + + H S -C H 2 -C H -C O O + NH3 -HH NH3 - O O C -C H -C H 2 -S + S -C H 2 -C H -C O O + NH3 NH3 二硫键 胱氨酸 (二) ?-R基团赋予氨基酸不同的极性 蛋白质中的L-?-氨基酸依据极性的分类 类别 主要氨基酸 非 脂肪族氨基 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 极 酸 性 芳香族氨基 苯丙氨酸 酸 亚氨基酸 脯氨酸 极 中性氨基酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 性 胺、酪氨酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸 (三) 氨基酸?-R基团直接影响多肽链结构 重要的L-?-氨基酸的主要功能特点 名称 半胱氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸 甘氨酸 结构与功能特点 氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白 质结构的稳定性;巯基易与重金属离子结合 携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面;可结合带正电荷的分子或金属 离子 侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部 是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽 链更多的柔性;是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶 原 咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋 白质功能的调节机制 均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有 重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构 有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷 的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸;参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应 N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处 组氨酸 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨 酸 赖氨酸、精氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、苏氨酸 (四) 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰 体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基 常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 O-糖基化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、苏氨酸 羟基化 甲基化 脯氨酸 赖氨酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷 氨酸 乙酰化 硒化 赖氨酸、丝氨酸 半胱氨酸 (硒代半胱氨酸) 三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能 组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例 氨基酸名称 甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸 重要功能及衍生物 神经递质;参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质;其?-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 转化生成重要的神经递质5?羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮(NO);参加合成尿素的鸟氨酸 循环 甲硫氨酸 天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸 为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用 神经递质;三羧酸循环中的重要成分;参加合成尿素的鸟氨酸 循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应 非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例 氨基酸名称 功能 瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成 同型半胱氨酸 β-丙氨酸 L-肉毒碱 转甲基作用的产物 泛酸(一种维生素)的成分之一 化学结构为L-β-羟-?-三甲胺丁酸， 参加脂质转运 四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 (一) 氨基酸具有两性离子特征 由于所有氨基酸都含有可解离的?-氨基和?-羧基，因 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子(dipolar ion)， 又称两性离子(zwitterion)。其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。 等电点 (isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 R CH NH2 COOH R CH COOH NH3 + +OH+H+ +