蛋白质.必修1

null蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第 二节 生命活动的主要承担者----蛋白质 null蛋白质的生物学重要性蛋白质的生物学重要性分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。1. 蛋白质是生物体重要组成成分null构成细胞和生物体结构（结构蛋白） 作为生物催化剂（酶） 物质的转运和存储 代谢调节作用 参与细胞间信息传递 免疫保护作用2. 蛋白质具有重要的生物学功能3. 氧化供能 组成蛋白质的元素 组成蛋白质的元素 ★ 有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。 ★ S 是蛋白质的特征元素 C 50 ~ 55 % H 6 ~ 7 % O 19 ~ 24 % N 13 ~ 19 % S 0 ~ 4 % 主要元素组成 蛋白质元素组成的特点 蛋白质元素组成的特点由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×1001/16%凯氏定氮法：二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种。 基本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。 nullnull非极性疏水性氨基酸 2.极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4.碱性氨基酸三、氨 基 酸 的 分 类（一）按R侧链基团的结构及理化性质的不同分类 （二）按人体内能否合成分类 ★必需氨基酸 成年人：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸 、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、色氨酸、苏氨酸 、赖氨酸。【共 8 种】 谐音记忆：携一两本单色书来 婴儿：9 种。比成人多一种 组氨酸 ★非必需氨基酸 12 种 （ 人体细胞能够合成的氨基酸 ）蛋白质的结构及其多样性 蛋白质的结构及其多样性 蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。 生物界的蛋白质种类多达 ～ 种。null蛋白质的分子结构包括（人为划分） 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 一、 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构： 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫。 二、 蛋白质二级结构： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要的化学键：氢键 。 三、 在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等 四、 含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构： 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合主要是氢键和离子键。 高级结构null一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。三、肽三、肽肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。null+ 二 肽 ----甘氨酰甘氨酸肽键null* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。氨基酸脱水缩合反应式氨基酸脱水缩合反应式★ 氨基酸 多肽 ＋ 水 ★ 数量关系 n个 m条 （ n－m）个 ★ 质量关系 a﹒n 蛋白质的相对分子量x 18×(n－m) （质量守恒） 蛋白质的相对分子量x ＝ a﹒n —18×(n－m) ☆ 肽键数 ＝ 脱去的水分子数 ＝ (n－m) △每条肽链至少含 1 个游离的氨基、1 个游离的羧基； m条肽链至少含m 个游离的氨基、m 个游离的羧基 △每个肽键含1个N、O原子，（n－m）个肽键含（ n－m）个N、O原子 △每个氨基酸至少含1个N原子、2个O原子；R基中也可以含有N、O原子 null多肽链有方向性：N端C端多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端nullN末端C末端牛核糖核酸酶四、形成蛋白质多样性的原因四、形成蛋白质多样性的原因 组成蛋白质的氨基酸的种类不同 每种氨基酸的数目成百上千 氨基酸形成肽链时，不同氨基酸的排列顺序千变万化 肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别null1）许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白。机体的结构蛋白：羽毛、肌肉、头发、蛛丝等的成分主要是蛋白质。五、 蛋白质的主要功能null2）酶的生物催化作用----- 细胞内化学反应离不开酶的催化。 绝大多数酶都是蛋白质null3）有些蛋白质具有运输载体的功能血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁null4）参与细胞间信息传递和调节机体的生命活动信号传导中的受体、信息分子等参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等null5）免疫保护作用---- 人体内的抗体是蛋白质抗原抗体反应 凝血机制null一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。6） 氧化供能---- 生成 CO2、H2O、尿素和能量六、蛋白质的分类 六、蛋白质的分类 * 根据蛋白质组成成分 * 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质：多为结构蛋白，难溶于水 球状蛋白质：多数具有生理活性，多数可溶 如酶、免疫球蛋白等等 血红素结构 null两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。（一）氨基酸具有两性解离的性质七、蛋白质的理化性质nullpH=pIpH>pIpH